Слайд 2
Тема урока
«Строение и функции белков»
Учитель биологии: Дворникова
Т.А.
21.11.2017 год
Слайд 5
Проблемный вопрос: Как строение белка может быть связано
с его свойствами и функциями?
Гипотеза: От сложного строения
белков зависят их свойства и функции.
Цели: Изучить строение, свойства и функции белков в живой клетке.
Задачи:
1.
2.
3.
Слайд 6
Аминокислоты- мономеры белка
В состав большинства белков входят 20
разных аминокислот из около 170 известных.
Как из 33
букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Слайд 7
Аминокислота –
амфотерное соединение
АМИНОГРУППА
(свойства основания)
КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА
(свойства кислот)
Слайд 8
Элементарный состав белков
С (углерод) – 50-55%;
О (кислород) –
21-24%;
N (азот) – 15-17% (≈ 16%);
Н (водород) – 6-8%;
S (сера)– 0-2%.
Азот - это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях.
Содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани.
Слайд 9
Аминокислоты
Заменимые
Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме.
Потребность организма
осуществляется за счет поступления белков пищи. (аланин, аспарагин, аспарагиновая
кислота, глицин, глютамин, глютаминовая кислота,тирозин, цистеин, цистин и др.)
Незаменимые
Не могут быть синтезированы в организме.
Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н.
Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин.
Слайд 10
Валин
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин
Треонин
Триптофан
Фенилаланин
Аргинин
Гистидин
Содержание незаменимых аминокислот
Слайд 11
Белки
Белки – это сложные биополимеры, мономерами которых являются
аминокислоты.
БЕЛКИ
Простые Сложные
(протеины) (протеиды)
только из аминокислот белок + небелковая часть
альбумины, глобулины гемоглобин, нуклеопротеид
Слайд 12
Гликопротеиды (аминокислоты + углеводы)
(имунноглобулин)
Нуклеопротеиды (аминокислоты + нуклеиновые кислоты)
Фосфопротеиды
(аминокислоты + остатки фосфорной кислоты)
Липопротеиды (аминокислоты + липиды)
Хромопротеиды (аминокислоты + окрашенными простетические группы различной химической природы)
Металлопротеиды (аминокислоты + металлы)
Сложные белки
Слайд 14
Денатурация белка
Денатурация белков – это потеря белками их
биологических свойств (каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры
белковой молекулы.
Денатурацию вызывают:
физические факторы (высокая температура, ионизирующее излучение),
химические факторы (концентрированные кислоты, щелочи, реакционно-активные соединения, тяжелые металлы ).
Слайд 15
Денатурация белка
Обратимая (ренатурация)
после устранения воздействия денатурирующего агента белок
восстанавливает свою активность.
Необратимая
происходит необратимое нарушение первичной структуры белка
Слайд 16
Уровни организации белковой молекулы. (Структура белка)
Слайд 17
Заполни таблицу
«Строение белка»
Слайд 18
Первичная структура белков
Первичная структура - определенная последовательность
аминокислотных
остатков в полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а
следовательно очень прочные
Слайд 19
Вторичная структура
Вторичная структура - конформация полипептидной цепи, закрепленная
множеством водородных связей между группами N-H и С=О.
Слайд 20
Вторичная структура
α–спираль
α–спираль открыта в 30-ых годах ХХ века
Л. Полингом.
α–спираль стабилизируется в пространстве благодаря образованию дисульфидных
и большого количества водородных связей между аминокислотами полипептидной цепи оси спирали.
Например – кератин.
β - спираль
β – спираль (складчатая)– две параллельные полипептидные цепи, соединены между собой с помощью водородных связей, перпендикулярно цепям.
Подобную структуру имеют фибриллярные белки (коллаген, фиброин (белок шелка)).
Слайд 21
Третичная структура
Третичная структура - форма закрученной спирали в
пространстве.
Слайд 22
Связи, стабилизирующие третичную структуру:
1. электростатические силы притяжения между
R-группами, несущими
противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);
2. водородные связи
между полярными (гидрофильными) R-группами;
3. гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;
4. дисульфидные (ковалентные) связи между радикалами двух молекул цистеина. Они повышают стабильность третичной структуры, но в ряде белков они могут вообще отсутствовать.
Слайд 23
Четверичная структура
Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых
макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных
цепей.
В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
Слайд 25
Функции белков в организме
Белки — необходимые компоненты всех живых
организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки.
Белки
осуществляют обмен веществ и энергетические превращения.
Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.
Слайд 27
Заполни таблицу «Функции белка»
Слайд 28
Строительная функция
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура,
придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в
изменении формы клеток.
Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Микротрубочки из эндотелиальных клеток крупного рогатого скота
Слайд 29
Энергетическая функция
При распаде 1 г белка до конечных
продуктов выделяется 17,6 кДж.
Сначала белки распадаются до аминокислот,
а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Слайд 30
Транспортная функция
Транспортный белок гемоглобин переносит кислород из лёгких
к остальным тканям и углекислый газ от тканей к
лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость (белки-каналы и белки-переносчики).
Белки-каналы содержат внутренние, заполненные водой поры, которые позволяют ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану.
Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ.
Слайд 31
Регуляторная функция
Схема строения биологической мембраны:
1 — углеводные
фрагменты гликопротеидов;
2 — липидный бислой;
3 — интегральный
белок;
4 — «головки» фосфолипидов;
5 — периферический белок;
6 — холестерин;
7 — жирнокислотные «хвосты» фосфолипидов.
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков.
Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с молекулами ферментов.
Слайд 32
Моторная (двигательная) функция
Моторные белки обеспечивают движения организма (например,
сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток
внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин).
Слайд 33
Защитная функция
Фибриногены и тромбины, участвуют в свёртывании крови.
Физическая
защита.
В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу
межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоев кожи (дермы);
кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.
Слайд 34
Защитная функция
Печень- «чистит» кровь, то есть перестраивает токсин
так, чтобы он мог выйти из организма.
Химическая защита. Связывание
токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию.
Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
Слайд 35
Защитная функция
Иммунная защита.
Белки, входящие в состав крови и
других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как
на повреждение, так и на атаку патогенов.
Иммуноглобулины нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.
Антитела, входящие в состав иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения.
Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами .
Слайд 36
Каталитическая функция
Наиболее хорошо известная роль белков в организме —
катализ различных химических реакций.
Ферменты — группа белков, обладающая специфическими
каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций.
Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК.
Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие, как, например, пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.
Слайд 37
Лабораторная работа.
«Каталитическая функция белков».
Цель: изучить каталитическую функцию
фермента каталазы.
Химическое оборудование______________________
Объект исследования___________________________
Предмет исследования__________________________
Ход работы.
1. Прилейте по 2
мл. Н2О2 в пробирке с кусочками мяса, картофелем (сырой, вареный).
2. Запишите наблюдаемые вами явления в таблицу.
3. Дайте объяснения вашим наблюдениям.
Слайд 39
Вывод: При варке картофеля, мяса произошла денатурация (разрушение) белка
фермента каталазы, разрушилась 3-ая структура белка и это привело
в разрушению активного центра фермента. Выделение кислорода при действии Н2О2 на сырой картофель и мясо свидетельствует о проявлении каталитической функции белка – фермента каталазы.
2Н2О2 = 2Н2О + О2
Слайд 40
Вернемся к проблемному вопросу: Как строение белка может
быть связано с его свойствами и функциями?
Выводы: Свойства и
функции белков отличаются большим разнообразием, причина которого заключается в колоссальном количестве видов молекул этого соединения.
Слайд 42
РЕШИ КРОССВОРД:
1.Изменение первичной структуры белка
2. Высокомолекулярные соединения.
3.Белки, состоящие
только из аминокислот.
4. Соединение, сочетающее в себе признаки кислот
и оснований.
5. Пространственная конфигурация представляющая третичную структуру белка.
6. Высокомолекулярные органические непериодические полимеры, состоящие из аминокислот.
7. Химические связи, соединяющие аминокислоты в первичной структуре белка.
8. Форма, образующая вторичную структуру белковой молекулы.
9.Транспортный белок, для которого характерна четвертичная структура.
10.Двигательный белок.
11. Белки, являющиеся биокатализаторами.
12. Белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки от чужих.
Слайд 44
Логический брифинг:
Другие названия белка.
Мономеры белка.
Группы атомов, обуславливающие амфотерные
свойства белков.
Связь, поддерживающая I структуру белков.
Структура белка, представляющая спираль.
Полное
разрушение пространственных структур белков.
Реакция, лежащая в основе получения белков.
Гормон поджелудочной железы.
Биологические катализаторы.
Болезнь, вызываемая недостатком инсулина в организме.
Связи, поддерживающие вторичную структуру белка?
Структура белка, определяющая биологическую активность белка.
Процесс взаимодействия белков с водой.
Структура белка, которая разрушается при нагревании белка с водой.
Структура белка, которая поддерживается эфирными и дисульфидными мостиками.