Презентация на тему Ферменты

— брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие

скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.
Наука о ферментах называется энзимологией.

XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное

вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).

природе брожения. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми

микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.

Луи Пастер

Юстас Либих

Марселен Бертло

Клод Бернар

разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной

землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.

группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие

из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой.

в пределах 10 тыс. —
1 млн. Они могут

состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками.

всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими

катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма..

находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с

определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК
и за ее транскрипцию — образование РНК .

ДНК-лигаза

температуры (max 40-50°С)
Активной реакции среды – pH (кислотность).
От присутствия

специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.

специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент

действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:

веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими

молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).

клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа

и др.).
Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.

активности какого-либо фермента у человека приводит к развитию заболеваний

или гибели организма. Например передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.
Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний.

хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса.

а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы — для осветления

фруктовых соков

химические соединения.