Презентация на тему по биологии на тему: Белки(10 класс)

из аминокислот, связанных пептидными связями. Элементарный состав белков: С

- 50%-55% Н – 6,3%-7,5% О – 21,5%-23,5% N – 15%-18% S - 0%-2,4% Р – 0%-2% Наиболее важным показателем является содержание N в белках. По содержанию N можно определить содержание белка в том или ином объекте: %белка = %N x 6,25

Состав и строение белков

мономеров. Мономером белков является аминокислота. Выделяют примерно 170 аминокислот.

Только 20 из них входят в состав белков. Они называются протеиногенными. NH2 – CH – COOH NH2 - аминогруппа СOOH – карбоксильная группа R Аминокислоты отличаются друг от друга только радикалами (R). Аминокислоты можно разделить на 2 группы: 1) заменимые (при отсутствии этих аминокислот они могут быть заменены другой аминокислотой близкой по строению); 2) незаменимые (при отсутствии этих аминокислот они не могут быть заменены другой аминокислотой (триптофан, метионин, лизин и др.). Они синтезируются только в автотрофных организмах.

…- ала – лиз – вал – вал –

иле - …



Первичная структура белков может быть использована для систематической номенклатуры белков.

Первичная структура белка

торсионных углов возможно образование 3 основных типов вторичной структуры: 1)

α – спираль. Торсионный угол колеблется от 45 до 60 градусов. Нативные (действующие) белки образуют правозакрученную α – спираль. Шаг спирали (один виток) – 0,54 нм, в шаге спирали 3,6 аминокислоты. Диаметр спирали – 0, 5 нм. Стабилизация α – спирали осуществляется за счет водородных связей, возникающих между соседними витками. 2) β – спираль. Торсионный угол от 120 до 130 градусов. Характерная особенность: они образуют складчатые слои. Диаметр спирали – 0,1 нм, шаг спирали – 0,33 нм, в шаге спирали 2,6 аминокислоты. Стабилизация осуществляется за счет межмолекулярных водородных связей между соседними молекулами. 3) β – изгиб. В состав может входить до 4 аминокислотных остатков. Происходит определенная укладка полипептидной цепи. Существуют также другие виды вторичной структуры: π – спираль (отличается от α - спирали линейными группами. И др.

Вторичная структура белков

определяется формой «упаковки» доменов. (домен – это определенные структуры,

состоящие из разных типов вторичной структуры белков). В зависимости от соотношения α и β участков различают глобулярные и фибриллярные третичные структуры белков. Происходит образование структуры называемой глобула. В стабилизации третичной структуры участвуют: 1) дисульфитные ковалентные связи, образующиеся между остатками аминокислоты цистеина. Основная роль в стабилизации; 2) водородные связи; 3) ионная связь; 4) гидрофобное взаимодействие.

Третичная структура белков

субъединиц. Это сформировавшаяся часть белковой молекулы, имеющий первичную, вторичную,

третичную структуры. В состав белковых молекул обычно входят четное число субъединиц. Это обусловлено тем, что четное число субъединиц образует стабильную пространственную конфигурацию белков (тетраэдрическая, кубическая, диэдрическая и др.). Происходит пространственное расположение субъединиц. Примером четвертичной структуры может служить молекула гемоглобина, которая входит в состав эритроцитов (красные клетки крови). В состав гемоглобина входят 4 субъединицы (образуется тетраэдрическая конфигурация молекулы белка). Стабилизация структуры происходит за счет гидрофобных взаимодействий возникающих между субъединицами).

Четвертичная структура белка

всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных

структур. 2) Каталитическая функция. Все биологические катализаторы – ферменты – вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. 3) Двигательная функция. Обеспечивается специальными сократительными белками. Эти белки участвуют во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы: мерцание ресничек и биение жгутиков у простейших, сокращение мышц и многоклеточных животных, движение листьев у растений и др. 4) Транспортная функция. Происходит присоединение химических элементов (например, кислорода гемоглобином) или биологически активных веществ (гормонов) и переносе их к различным тканям и органам тела. Очень много транспортных белков в мембранах клеток, они перенося различные вещества из окружающей среды в клетку. .

Функции белков

микроорганизмов в лейкоцитах образуются особые белки - антитела. Они

связываются с чужеродными веществами- антигенами. В результате образуется безвредный, нетоксичный комплекс – антигенантитело, который впоследствии фагоцитируется. 6) Энергетическая функция. Белки могут служить источником энергии. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Однако, в таком качестве белки используются очень редко. 7) Регуляторная функция. Происходит за счет особых белков – гормонов. Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови. 8) Сигнальная функция. В мембрану встроены особые белки, способные изменять свою третичную структуру на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

состоящие только из аминокислот. 2) сложные (протеиды), кроме аминокислот, в

состав белков входят различные добавочные группы (нуклеопротеиды, гликопротеиды, и др.)

II. По растворимости в различных растворителях: 1) Альбумины – растворяются в насыщенных растворах минеральных солей; 2) глобулины - растворяются в полунасыщенных растворах минеральных солей; 3) проламины – растворяются в 60%-80% этаноле; 4) глютаимины – растворяются в щелочных растворах и др.

III. По характеру добавочных групп: 1) Металлопротеиды 2) Неметаллопротеиды.

Классификация белков