Слайд 2
Совокупность окислительных реакций, происходящих в биологических объектах и
обеспечивающих их энергией и метаболитами для осуществления процессов жизнедеятельности,
называется биологическим окислением.
Слайд 3
ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ
Энергетическое обеспечение:
а) поддержания температуры тела;
б) биолюминесценции
(свечения);
в) химических синтезов;
г) осмотических явлений;
д) электрических процессов;
е) механической работы.
Синтез
важнейших (ключевых) метаболитов.
Регуляция обмена веществ.
Устранение вредных для клетки продуктов обмена (шлаков).
Детоксикация проникших в организм чуждых соединений – ксенобиотиков (пестицидов, препаратов бытовой химии, лекарственных средств, промышленных загрязнений и т.п.).
Слайд 4
ФЕРМЕНТЫ БИОЛОГИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ
Разнообразные реакции биологического окисления ускоряются многочисленными
ферментами оксидоредуктазами, которые, как правило, встроены в биологические мембраны,
причем очень часто в виде ансамблей.
Их разделяют на 5 групп:
Оксидазы (катализируют удаление водорода из субстрата, используя при этом в качестве акцептора водорода только кислород)
Слайд 5
ФЕРМЕНТЫ БИОЛОГИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ
Аэробные дегидрогеназы (в отличие от оксидаз
они могут использовать в качестве акцептора водорода не только
кислород, но и искусственные акцепторы)
Слайд 6
ФЕРМЕНТЫ БИОЛОГИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ
Анаэробные дегидрогеназы (не способны использовать кислород
в качестве акцептора водорода)
Выполняют две главные функции:
Перенос водорода с
одного субстрата на другой
Компонент дыхательной цепи, обеспечивающий транспорт электронов от субстрата на кислород
Слайд 7
ФЕРМЕНТЫ БИОЛОГИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ
Гидроксипероксидазы (используют в качестве субстрата перекись
водорода или органические перекиси)
Оксигеназы (катализируют прямое введение кислорода в
молекулу субстрата)
Слайд 8
ТИПЫ БИОЛОГИЧЕСКОГО ОКИСЛЕНИЯ
Существуют 2 типа биологического окисления:
Свободное
окисление
Окисление, не сопряженное с фосфорилированием АДФ и не сопровождающееся
трансформацией энергии, выделяющейся при окислении, в энергию макроэргических связей.
При свободном окислении высвобождающаяся энергия переходит в тепловую и рассеивается.
Окисление, сопряженное с фосфорилированием АДФ
Этот тип биологического окисления осуществляется двумя путями:
субстратное фосфорилирование
окислительное фосфорилирование
Слайд 10
СВОБОДНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
Реакции свободного окисления органических соединений в живой
природе и ускоряющие их ферментные системы многообразны. Этим путем
непосредственно окисляются не только многочисленные природные и неприродные субстраты, но и восстановленные коферменты (НАДН, НАДФН, ФАД·Н2 и др.), образовавшиеся при действии первичных и вторичных дегидрогеназ.
Реакции свободного окисления протекают в цитозоле, на мембранах различных субклеточных структур, в ядерном аппарате клетки. Основным средоточием их являются мембраны эндоплазматической сети (ЭПС).
Так как мембраны ЭПС при гомогенизации клеток и фракционировании субклеточных частиц гомогената дают фракцию микросом, то реакции окисления на мембранах ЭПС называются микросомальным окислением.
Слайд 11
ОСОБЕННОСТИ МИКРОСОМАЛЬНОЙ ДЫХАТЕЛЬНОЙ ЦЕПИ
1) Несмотря на наличие ферментов
цепи переноса электронов, ни в одном пункте этой цепи
не происходит сопряжения с фосфорилированием АДФ.
2) Своеобразие структуры и функциональной активности цитохромов b5 и Р–450, входящих в ее состав.
3) Высокое сродство терминальной оксидазы микросомальных цепей к кислороду, позволяющее ей конкурировать за кислород с митохондриальной цитохромоксидазой.
Слайд 13
ПРИМЕРЫ ДИОКСИГЕНАЗНЫХ РЕАКЦИЙ
Пирокатехаза (катехол: кислород-1,2-оксидоредуктаза дециклизующая)
Она содержит в
активном центре два прочно связанных атома Fе, которые, согласно
О. Хайаиши, соединяются с молекулярным кислородом в комплекс, где кислород далее активируется:
Fe2+ + О2 → Fе2+О2 → Fе3+О2–
Слайд 15
ПРИМЕРЫ ДИОКСИГЕНАЗНЫХ РЕАКЦИЙ
Превращение β-каротина в витамин А
+ О2
β-каротин-15,15'-оксигеназа
(содержит
Fe2+)
Ретиналь (витамин А)
Слайд 16
СВОБОДНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ПРИ УЧАСТИИ МОНООКСИГЕНАЗ
Фенолгидроксилаза (фенол-2-монооксигеназа):
Фенол
Пирокатехин
Слайд 17
Окисление, сопряженное
с фосфорилированием АДФ
Слайд 20
Субстратное фосфорилирование – такой вид биологического окисления, при
котором:
макроэргическая связь возникает в момент непосредственного окисления субстрата,
затем тем или иным путем передается на фосфатный остаток,
который, в свою очередь, используется для фосфорилирования АДФ, т.е. синтеза АТФ.
Окисление, сопряженное с фосфорилированием АДФ на уровне субстрата.
Слайд 21
ПРИМЕРЫ РЕАКЦИЙ СУБСТРАТНОГО ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ
При окислении 3-фосфоглицеринового альдегида (3-ФГА)
в 2-фосфоглицериновую кислоту (2-ФГК) – гликолиз;
При превращении фосфоенолпировиноградной кислоты
(ФЕП) в пировиноградную (пируват, ПВК) – гликолиз;
При превращении α-кетоглутаровой кислоты в янтарную (реакция цикла Кребса).
Слайд 22
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ Α-КЕТОГЛУТАРОВОЙ КИСЛОТЫ
На этом участке цикла Кребса
донором электронов является оксиацетилтиаминпирофосфат; акцептором электронов – липоевая кислота:
Липоевая
кислота
Слайд 25
На следующих этапах в реакцию вступает фермент
(сукцинат:
КоА-лигаза):
II
III
Слайд 27
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
Это сопряжение окисления с синтезом АТФ, когда
атомы водорода с коферментов дегидрогеназ, принимающих участие в окислении
субстратов, передаются в оксидоредуктазную цепь, где сопряжено с переносом ионов Н+ и электронов на молекулярный кислород происходит активирование неорганического фосфата и при его посредстве – фосфорилирование АДФ с образованием АТФ
Окисляемый субстрат в этом случае непосредственного участия в активировании неорганического фосфата не принимает
Сопряжение окисления с фосфорилированием идет главным образом на внутренних мембранах митохондрий
Слайд 28
Окислительно-
восстановительные
ферменты
Слайд 29
ПИРИДИНОВЫЕ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
Коферменты – НАД и НАДФ
Универсальный донор
атомов Н для дыхательной цепи ферментов – НАДН2
Если
при окислении субстрата возникает НАДФН2, то осуществляется реакция:
НАДФН2 + НАД ⇄ НАДФ + НАДН2
Слайд 30
ОСОБЕННОСТИ РЕАКЦИЙ С УЧАСТИЕМ ПИРИДИНОВЫХ ДЕГИДРОГЕНАЗ
Легкая обратимость.
Коферменты
легко отделяются от белковой части, обладают высокой подвижностью, что
позволяет им переносить атомы Н, ионы Н+ и электроны из одной части клетки в другую.
НАД и НАДФ способны принимать атомы Н от большого числа субстратов, окислительно-восстановительные потенциалы которых ниже (-0,32В).
Слайд 31
ФЛАВИНОВЫЕ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
Коферменты – ФМН и ФАД.
Флавиновые ферменты
являются акцепторами атомов водорода и осуществляют перенос их от
НАДН2:
НАДН2 + ФАД ⇄ НАД + ФАДН2.
В некоторых случаях (при окислении янтарной кислоты в цикле Кребса или при окислении жирных кислот) флавиновые ферменты могут играть роль первичных дегидрогеназ.
ФМН и ФАД очень прочно связаны с апоферментом и не отщепляются от него ни на одной стадии каталитического цикла.
Активной частью молекул ФАД и ФМН является изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина, к атомам азота которого могут присоединяться 2 атома водорода:
Слайд 34
ЦИТОХРОМЫ
Дальнейший перенос электронов от КоQ на кислород осуществляет
система цитохромов, состоящая из ряда гемопротеидов, расположенных в порядке
возрастания окислительно-восстановительных потенциалов, что обеспечивает упорядоченную передачу электронов. Цитохромы а и а3 содержат в своем составе еще и атомы меди.
При транспорте электронов в направлении увеличения окислительно-восстановительных потенциалов происходят процессы:
Fe2+ ⇄ Fe3+ (в цит. b, c1, с)
Cu+ ⇄ Cu2+ (в цит. а, а3).
Слайд 36
Самой примечательной особенностью дыхательной цепи ферментов является наличие
в ней участков, где соседние компоненты резко отличаются значениями
окислительно-восстановительных потенциалов.
Именно здесь происходит сопряжение окисления с фосфорилированием АДФ, т.к. разность энергетических уровней электрона, транспортируемого с огромной скоростью, вполне достаточна для синтеза макроэргической связи и составляет 51 кДж для I, 36 кДж – для II и 80,7 кДж – для III точки сопряжения.
Слайд 37
ХЕМИОСМОТИЧЕСКАЯ ГИПОТЕЗА
Питер Митчелл, Владимир
Петрович Скулачев
Реакции, сопровождающиеся расходованием или образованием Н+, протекают на
внутренней мембране митохондрий таким образом, что протоны переносятся с внутренней мембраны на внешнюю, т.е. перенос электронов сопровождается возникновением трансмембранного градиента концентрации ионов Н+ – совершением осмотической работы.
Этот градиент, создающий разность химических (Δμ) и электрических (Δϕ) потенциалов, является источником энергии для протекания эндэргонического процесса образования АТФ.
АТФаза является ферментом, способным использовать градиент концентрации ионов Н+ для обращения процесса гидролиза АТФ.