Презентация на тему Высокомолекулярные органические вещества белки

цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав

белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ

французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.

в дальтонах , чаще в килодальтонах. Самый большой из

известных в настоящее время белков — титин.


Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело, гемоглобин, инсулин, аденилаткиназа и глютаминсинтетаза.

обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной,

третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца

группы — простые и сложные белки.

полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы

— сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функцию неизвестного белка.

цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.

цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием

между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия.

расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

(от латинского fermentum – закваска)
Ферменты – биологические катализаторы. Они

ускоряют химические реакции в клетках в 106 - 1020 раз.
Все ферменты – белки с глобулярной структурой.

воздействует фермент
Субстрат
+

Фермент

Фермент
-
субстратный
комплекс

Фермент
+
продукт

расходуются.

В каждой клетке имеются сотни ферментов. Они помогают осуществлять

биохимические реакции, действуя как катализаторы. Большинство химических реакций в клетке идёт только при участии ферментов

(рН)
избирательность действия

слюны, который расщепляет углеводы
ПЕПСИН – пищеварительный фермент, работает у

человека в желудке и расщепляет белки
ЛИПАЗА – расщепляет жиры (липиды)

спирта, уксуса, чая

и эластин (белки соединительной ткани)
Кератин (входит в состав клеток

эпидермиса и его производных – волос, ногтей, перьев и т.д.)
Фиброин (белок паутины)

В клетке

В организме

тубулина

как внутри клетки, так и по всему организму.
Например, г

е м о г л о б и н
крови переносит кислород.

инсулин регулирует
уровень углеводов в крови.

от повреждений и от
вторжения чужеродных организмов

– белки мышц
Двигательная

жиров
окисляются молекулы аминокислот.
При полном расщеплении белка до конечных

продуктов
выделяется энергия:

Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.