Презентация на тему Белки. Свойства и функции белков в организме

I. История

открытия белков
II. Строение белков.
Структура белков;
Пространственная структура;
Свойства белков;
III.Функции белков.
IV.Практическая работа.
Денатурация белка;
Доказательство функционирования белков как биокатализаторов
Цветные реакции на белки
V. Вывод.
VI. Литература.

которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма.
«Жизнь – это

способ существования белковых тел».

Опираясь на достижения современного ему естествознания, Ф.Энгельс заложил научные философско-теоретические основы представлений о жизни и белке как о ее самом существенном “носителе” и “определителе”. Правильность теории Ф.Энгельса полностью подтверждается современной биологической химией, молекулярной биологией и биофизикой, располагающими более разносторонними экспериментальными данными, как о химическом строении белков, так и об их роли и значении в жизнедеятельности.

белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен

использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство.

Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений (свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. п.).

химическому изучению белков. Уже в 1803 г. Дж. Дальтон

дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. В 1810 г. Ж. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава.

Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот.

Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus (1806). В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты.

органические вещества, выполняющие в клетке важные функции. Они представляют

собой гигантские полимерные молекулы, мономерами которых являются аминокислоты.

У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH2). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность.

Между соединившимися аминокислотами возникает химическая связь, называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом.

В природе известно более 150 различных аминокислот, но в построении белков живых организмов обычно участвуют только 20.

Незаменимыми для человека являются - валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин, триптофан,треонин, лизин.

только первичную структуру, но и вторичную, третичную и четвертичную.

обусловлена пептидными связями.
Третичная- более тугая, спираль с сульфидными связями

- глобула. Белки начинают выполнять свои функции.

Четвертичная - объединяет несколько глобул (гемоглобин).

действующего фактора

Воздействующие факторы:
а) повышение температуры
б) радиация
в) щелочь и

кислоты
г) тяжёлые металлы
д) спирт
е) давление

Свойства белков.

Денатурация - разрушение структуры белка.

Ренатурация - процесс восстановления структуры белка.

частей организма.
Ферментативная – белки ускоряют течение всех химических

реакций, необходимых для жизни организма.
Двигательная – белки обеспечивают сокращение мышечных волокон, движение ресничек и жгутиков, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растения.
Транспортная – белки переносят различные вещества внутри организма.
Энергетическая – расщепление белка служит источником энергии для организмов.
Защитная – белки распознают и уничтожают опасные для организма вещества и др.
Сигнальная – реакция на изменение физических, химических факторов.
Регуляторная – белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ.

белка.
Оборудование:
Раствор белка, пробирка, спирт.
Наливаю в пробирку 1 мл раствора

белка куриного яйца.
Добавляем несколько капель этилового спирта.

Вывод: при взаимодействии белка со спиртом наблюдаем выпадение нерастворимого осадка, значит происходит денатурация белка.

действие белков – ферментов, показать их высокую специфичность, а

также наивысшую активность в физиологической среде.
Оборудование:
Чаша Петри, накрахмаленная ткань, раствор сахарозы, 1% раствор йода в йодиде калия, ватная палочка.

Вывод: Амилаза слюны расщепляет крахмал на глюкозу, глюкоза синего окрашивания с йодом не дает, поэтому на ткани наблюдаем рисунок из белых полос.

на белки (биуретовая).
Цель: доказать присутствие в биологических объектах таких

важных органических веществ, как белки.
Оборудование:
Пробирка, яичный белок, марля, дистиллированная вода, гидроокись натрия, сульфат меди, азотная кислота.

CuSO4 + 2NaOH = Cu(OH)2 + Na2SO4

Cu(OH)2 + альбумин – фиолетовое окрашивание

Вывод: Появление фиолетового окрашивания доказательство белка в растворе.

клеток, они играют важную роль в живой природе,

являются главным, ценным и незаменимым компонентом питания, основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.
Знание процесса биосинтеза белков в живой клетке имеет огромное значение для практического решения задач в области сельского хозяйства, промышленности, медицины, охраны природы. Решение их невозможно без знания законов генетики. Новейшие достижения генетики связаны с развитием генной инженерии. Генная инженерия обеспечила возможность сравнительно дешево производить в больших количествах практически любые белки

Вывод.