Презентация на тему Биохимия мышечной ткани. (Лекция 33)

организма
Функции:
1. Сократительная (контрактильная) (движение, дыхание,

2. Теплопродукция

3. Трофическая, резервная

4. Продукция токов действия, электрические органы рыб

Строение мышечной ткани

Мышечная система включает:

- поперечно-полосатую (скелетная, язык, глаз)

- гладкую (м.сосудов, внутренних органов)

- сердечную (миокард)

Структурная единица = мышечная клетка = мышечное волокно

Многоядерная клетка (до 100)

МТХ, рибосомы, капли жира

Глыбки гликогена

СПР – до 10% объема (вдоль и поперек, система трубочек, перекрест триады

Основной объем - миофибриллы

– 16-20
Липиды – 1-3
Гликоген – 0,3-3
Креатин+Kp~P – 0,2-0,5
АТФ –

карнозин, карнитин, анзерин, АК, молочная кислота

По сравнению с другими тканями

Высокое содержание:

- белков;

- гликогена;

- креатина;

- АТФ и Kp~P

Низкое содержание:

- липидов

35%
Ферменты: обмена гликогена, гликолиза,
глюконеогенеза, пентозного

Стромы
20%

Нераств. остаток после
экстракции СПБ и МФБ
Б.опорного характера:
коллаген

Миофибриллярные (МФБ)
45%

структурные

миозин – 460 тыс.
50% - МФБ
актин – 46 тыс.
20% - МФБ

регуляторные

~ 20 белков
[ ] в 100 – 1000 раз
Меньше [ ] МФБ

миозинового филамента
М

Н

раз < МФБ
Тропомиозин - компонент тонких нитей
4-7% МФБ
Белки тропонинового

Расположены на концах ТrМ

ТпТ – связь тропонина с тропомиозином

ТпI – ингибирует АТФ-азу миозина
препятствует взаимодействию А+М

ТпС – связывает 4Ca+2 →

α-актин - ускоряет полимеризацию актина, ускоряет сокращение
b-актин - противоположное действие

Изменения конфигурации молекул

коннектин, десмин, виментин

M

возбуждение СПР

ТпС-4Са++

ТпI →TrT

снятие блока

связь с актином

формирование акт.ц.
АТФ-азы
(сокращение)

Гидолиз АТФ
АДФ+Фн-миозин

прекращение

поглощение Са++ СПР

падение [Ca++]
< 10-7M

потеря 4Са++
ТпС

распад Тп-комплекса

ТпI занимает
ингибиторное положение

ингибирование АТФ-азы
миозина и взаимодействия
с актином

отделение головок миозина
от F-актина (+АТФ)

(расслабление)

В саркоплазму

Са++⋅ кальмодулин

фосфорилирование
легкой цепи миозина

активная миозин-киназа

снятие блока
сокращение

Взаимодействие
актина

прекращение возбуждения

поглощение Са++ СПР

падение [Ca++]

отсоединение Са++
от кальмодулина

отсоединение кальмодулина
от миозинкиназы

инактивация миозин-киназы

прекращение фосфорилирования
легкой цепи миозина

дефосфорилирование легк.
цепи миозина
(под действием фосфатазы)

расслабление

ингибирование связи
актин+миозин и
подавление активности АТФ-азы

отделение головок миозина от
F-актина (+АТФ)

АЦХ → …потенциал действия

В. Саркоплазматический ретикулум – депо

С. Регуляция ионами Са2+

Са2+

сокращение

энергообеспечение

расслабление

Пртеинкиназы мышц

КА симпат

цАМФ-зависимые

Субстрат ТпI

фосф-е ТпI

цГМФ-зависимые

АЦХ

Фосфатная модификация
ТпI, миоф. ХЭ
легких цепей М

Са2+ зависимые

субстрат миозин

фосф. модификация
легких цепей

Изменение АТФ-азной активности миозина

- Кр~Ф (до 20 сек.)

АТФ →

Фн

КФК

АТФ-аза

Работа → АТФ; Покой→ Кр~Ф

КФК – несколько типов: МТХ миофибрил.

3. ГЛИКОЛИЗ (начало работы 20 сек. максимум 40-80 сек.)

4. ОСНОВНОЙ ПОСТАВЩИК АТФ –
АЭРОБНОЕ ОКИСЛЕНИЕ (60-70''):

-глюкозы;

-β-окисление жирных к-т;

-кетоновых тел;

-эндогенного этанола.

5. Миокиназная реакция

2АДФ → АТФ +АМФ

миокиназа

NH3

ИМФ

ИМФ + АСП + ГТФ → АМФ + Фумарат + АДФ + Фн

ЦТК

оксалоацетат

Восстанов. аминирование

трансаминирование

мышцей:
↓ МФБ, ↑ [Б.стромы], ↓ [Макроэрг], но в 20

очень ↑ содержание МТХ (25% объема клетки)

в 3-4 раза ↑ активность окислительных ферментов

↑ интенсивность обмена Б, АК (основной путь – трансаминирование, ↑ АК-сть АсАТ)

Всегда в рабочем состоянии!

ЭНЕРГООБЕСПЕЧЕНИЕ

Почти полностью – аэробное окисление:

жирные к-ты – 18 г
глюкоза – 11г
лактат – 10 г
ПВК – 0.6 г

сутки

Особенность миокарда – способность окислять лактат
скелетная мышца лактат → гликоген

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ЭНЕРГИИ МИОКАРДОМ

70% - акт сокращения
15% - перенос Са++ в СПР и МТХ
5% - перенос Na+ и К+ через саркоплазму
10% - биосинтетичнские процессы

транспорта энергии
КФК – 45% митохондриальная
Ишемия и гибель клеток
1-18 мин.

>18 мин. гибнут некоторые клетки

до 40 мин. утечка К+ из клетки
Na+ в клетки
гибель 1/6 клеток ишемизированной зоны

1 час - до 80%

2 час - гибель всех клеток, некроз ишемизированного участка

нарушения - миодистрофия
Биохимические изменения:
1. ↓ общего количества МФБ
2. ↑

3. ↓ АТФ, Кр~Ф, креатина, ц-АМФ

4. ↑ [белков стромы]

5. ↓ активности КФК,АТФ-азы, ЛДГ, АсАТ, АлАТ, альдолазы
↑ их активности в сыворотке крови

6. ↑ активности лизосомальных ферментов
кислая ф., РНК-аза, ДНК-аза, катепсины

7. ↓ в моче креатинина, появление креатина

КОС, внутриклеточн. АЦИДОЗ,
нарушение ох-red, активация ПОЛ,↑ К+, ↑ Na+
↑

↑ проницаемости лизосом

выход лизосомальных ферментов в цитозоль

лизис внутриклеточных стр-р

нарушение сарколеммы

выход содержимого клеток →кровь

гибель клетки → некроз