Что такое findslide.org?

FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.

Обратная связь

Презентация на тему Ферментативный катализ

Содержание

2. Ферменты или энзимы - особые
3. Участок молекулы фермента, на котором происходит катализ,
4. В активном центре обычно выделяют
5. Адсорбционный участок (центр связывания) по своему строению
6. Ферментативный катализ обычно протекает в три стадии.
7. I стадия – образование фермент-субстратного
8. II стадия – химическое преобразование фермент-субстратного комплекса
9. III стадия - образование конечного продукта На
10. Общая схема ферментативного катализа
11. В некоторых случаях в катализе наряду
12. Специфичность ферментов Различают два вида специфичности
13. Например, широко распространенный в клетках
14. Таким образом, каждый фермент катализирует
15. Субстратная специфичность – способность фермента действовать только
16. Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью,
17. Относительная (групповая) субстратная специфичность – это
18. Кинетика ферментативного катализаСкорость ферментативных реакций существенно зависит
19. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента
20. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата
21. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры
22. Зависимость скорости ферментативной
23. Ингибиторы и активаторы ферментовИнгибиторы (I) -
24. Если связи между ферментом и ингибитором
25. Если ингибитор присоединяется к ферменту за
26. Обратимые ингибиторы конкурентные неконкурентные
27. Конкурентные ингибиторы присоединяются к активному
28. Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту
29. Неконкурентные ингибиторы участвуют в регуляции
30. Активаторы - вещества, избирательно повышающие
31. В организме активаторами являются
32. Регуляция скорости ферментативных реакций Особенностью ферментативных реакций
33. Основные механизмы регуляции скорости ферментативных реакций Изменение скорости синтеза ферментов; Модификация ферментов;Изменение конформации ферментов;
34. Классификация и индексация ферментов Современная
35. I
37. V класс -
38. Каждый класс, в свою очередь,
39. Индексация (нумерация) ферментов Индекс (шифр) каждого
40. Например, фермент слюны
44. Тест 4 Ферменты
45. Тест 5 Скорость ферментативной реакции зависит от:
46. Тест 6 Конкурентные ингибиторы снижают скорость
47. Тест 7 Неконкурентные ингибиторы снижают
48. Тест 8 В
49. Тест 9 Название класса ферментов указывает
50. Тест 10 Ферменты, катализирующие реакции расщепления
51. Тест 11 Ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного
53. Тест 13 Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные
54. Тест 14 Каждый
55. Тест 15 Фермент с
56. Тест 16 Фермент с индексом
57. Тест 17 Фермент лактатдегидрогеназа
58. Скачать презентацию
59. Похожие презентации

Ферменты или энзимы - особые белки, выполняющие функцию катализаторов химических реакций; Практически все химические реакции в организме протекают с огромными скоростями благодаря участию ферментов.

Участок молекулы фермента, на котором происходит катализ, получил название «активный центр»;

В активном центре обычно выделяют два участка –

Адсорбционный участок (центр связывания) по своему строению соответствует структуре реагирующих соединений, и

Ферментативный катализ обычно протекает в три стадии.

I стадия – образование фермент-субстратного комплекса На этой стадии

II стадия – химическое преобразование фермент-субстратного комплекса На второй стадии с

III стадия - образование конечного продукта На третьей стадии происходит отделение продукта

В некоторых случаях в катализе наряду с белком-ферментом еще участвует низкомолекулярное

Специфичность ферментов Различают два вида специфичности ферментов: специфичность действия и субстратную

Например, широко распространенный в клетках глюкозо-6-фосфат (производное глюкозы) подвергается различным

Таким образом, каждый фермент катализирует только одну из всех возможных

Субстратная специфичность – способность фермента действовать только на определенные субстраты; Различают две

Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует превращения только одного субстрата;

Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращения нескольких

Кинетика ферментативного катализаСкорость ферментативных реакций существенно зависит от многих факторов; К ним

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

Ингибиторы и активаторы ферментовИнгибиторы (I) - это химические соединения (обычно низкомолекулярные),

Если связи между ферментом и ингибитором прочные, то действие ингибитора носит

Если ингибитор присоединяется к ферменту за счет непрочных связей, то торможение

Обратимые ингибиторы конкурентные неконкурентные

Конкурентные ингибиторы присоединяются к активному центру фермента, т.е. к тому

Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту вне активного центра; Этот

Неконкурентные ингибиторы участвуют в регуляции скорости ферментативных реакций, протекающих в

Активаторы - вещества, избирательно повышающие скорость определенных ферментативных реакций;

В организме активаторами являются некоторые гормоны, промежуточные продукты обмена

Регуляция скорости ферментативных реакций Особенностью ферментативных реакций является наличие механизмов регуляции их

Основные механизмы регуляции скорости ферментативных реакций Изменение скорости синтеза ферментов; Модификация ферментов;Изменение конформации ферментов;

Классификация и индексация ферментов Современная классификация ферментов основывается на характере

I класс – оксидоредуктазы Ферменты, катализирующие

Каждый класс, в свою очередь, делится на подклассы, внутри подклассов

Индексация (нумерация) ферментов Индекс (шифр) каждого фермента состоит из четырех чисел,

Например, фермент слюны – амилаза, расщепляющий крахмал, имеет

Тест 4 Ферменты обладают наибольшей активностью:

Тест 5 Скорость ферментативной реакции зависит от: а)

Тест 6 Конкурентные ингибиторы снижают скорость ферментативных реакций

Тест 7 Неконкурентные ингибиторы снижают скорость ферментативных реакций вследствие:

Тест 9 Название класса ферментов указывает на:

Тест 10 Ферменты, катализирующие реакции расщепления с участием воды,

Тест 11 Ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного переноса,

Тест 13 Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, относятся к классу:

Тест 15 Фермент с индексом 1.1.1.27 относится к классу:

Тест 16 Фермент с индексом 3.1.1.7 относится

Тест 17 Фермент лактатдегидрогеназа имеет индекс:

Тест 18 Фермент аланинаминотрансаминаза имеет индекс:

Слайды презентации

Слайд 2 Ферменты или энзимы - особые белки,

выполняющие функцию катализаторов химических реакций;
Практически все

химические реакции в организме протекают с огромными скоростями благодаря участию ферментов.

Слайд 3 Участок молекулы фермента, на котором происходит катализ, получил

название «активный центр»;
Если фермент по строению является

простым белком, то его активный центр формируется только остатками аминокислот;
У ферментов - сложных белков в состав активного центра часто входит их простетическая группа.

Слайд 4 В активном центре обычно выделяют два

участка –
адсорбционный

и каталитический

Слайд 5 Адсорбционный участок (центр связывания) по своему строению соответствует

Адсорбционный участок (центр связывания) по своему строению соответствует структуре реагирующих соединений,

структуре реагирующих соединений, и поэтому к нему легко присоединяются

молекулы субстрата;

Каталитический участок активного центра непосредственно осуществляет ферментативную реакцию;

Большинство ферментов содержат в своей молекуле только один активный центр.

Слайд 6 Ферментативный катализ обычно протекает

в три стадии.

Слайд 7 I стадия – образование фермент-субстратного комплекса

I стадия – образование фермент-субстратного комплекса На этой стадии молекулы

На этой стадии молекулы реагирующих веществ (субстрата) присоединяются

к адсорбционному участку активного центра фермента за счет слабых связей, что приводит к возникновению благоприятной пространственной ориентации реагирующих молекул;
Эта стадия ферментативного катализа полностью обратима, так как фермент-субстратный комплекс может легко распадаться снова на фермент и субстрат: Е + S ES

Слайд 8 II стадия – химическое преобразование фермент-субстратного комплекса

На второй стадии с участием каталитического участка активного центра

и молекул субстрата происходят различные реакции, имеющие низкую величину энергии активации и поэтому протекающие с высокой скоростью;
В результате этих реакций в конечном итоге образуется либо продукт реакции, или же почти готовый продукт, связанный с активным центром:
ЕS ES’
Химически преобразованный
фермент-субстратный комплекс

Слайд 9 III стадия - образование конечного продукта
На третьей

III стадия - образование конечного продукта На третьей стадии происходит отделение

стадии происходит отделение продукта реакции от активного центра с

образованием свободного фермента, способного присоединять к себе новые молекулы субстрата;
Если на второй стадии был получен почти готовый продукт, то он предварительно превращается в продукт, который затем отделяется от фермента:
ES’ E + P

Слайд 10 Общая схема ферментативного катализа

Слайд 11 В некоторых случаях в катализе наряду с

В некоторых случаях в катализе наряду с белком-ферментом еще участвует

белком-ферментом еще участвует низкомолекулярное (небелковое) соединение, называемое коферментом;

Большинство коферментов в своем составе содержат витамины

Слайд 12 Специфичность ферментов

Различают два вида специфичности ферментов:

Специфичность ферментов Различают два вида специфичности ферментов: специфичность действия и

специфичность действия и субстратную специфичность;
Специфичность действия – это

способность фермента катализировать только строго определенный тип химической реакции;
Если субстрат может вступать в разные реакции, то для каждой реакции нужен свой фермент.

Слайд 13 Например, широко распространенный в клетках глюкозо-6-фосфат

(производное глюкозы) подвергается различным превращениям:

Глюкоза Фосфорная кислота
Глюкозо-6-фосфат Глюкозо-1-фосфат
Фруктозо-6-фосфат
Каждая реакция протекает с участием строго определенного фермента

Слайд 14 Таким образом, каждый фермент катализирует только

одну из всех возможных реакций, в которые может вступать

субстрат;
Специфичность действия определяется в основном особенностями строения каталитического участка активного центра фермента.

Слайд 15 Субстратная специфичность – способность фермента действовать только на

Субстратная специфичность – способность фермента действовать только на определенные субстраты; Различают

определенные субстраты;
Различают две разновидности субстратной специфичности: абсолютную и

относительную.

Слайд 16 Фермент, обладающий абсолютной субстратной специфичностью, катализирует

превращения только одного субстрата;
На другие вещества, даже

очень близкие по строению к этому субстрату, фермент не действует;
Примером фермента с абсолютной субстратной специфичностью является аргиназа – фермент, отщепляющий от аминокислоты аргинина мочевину;
Аргинин – единственный субстрат аргиназы.

Слайд 17 Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность

Относительная (групповая) субстратная специфичность – это способность фермента катализировать превращения

фермента катализировать превращения нескольких похожих по строению веществ;
Обычно

эти вещества обладают одним и тем же типом химической связи и одинаковой структурой одной из химических группировок, соединенных этой связью;
Например, фермент пепсин расщепляет пептидные связи в любых белках;
Субстратная специфичность обусловлена, главным образом, структурой адсорбционного участка активного центра фермента.

Слайд 18 Кинетика ферментативного катализа
Скорость ферментативных реакций существенно зависит от

Кинетика ферментативного катализаСкорость ферментативных реакций существенно зависит от многих факторов; К

многих факторов;
К ним относятся концентрации участников ферментативного катализа

(фермента и субстрата) и условия среды, в которой протекает ферментативная реакция (температура, рН, присутствие ингибиторов и активаторов).

Слайд 19 Зависимость скорости ферментативной реакции от

концентрации фермента

Слайд 20 Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Слайд 21 Зависимость скорости ферментативной

реакции от температуры

Слайд 22 Зависимость скорости ферментативной

Зависимость скорости ферментативной реакции

реакции от

рН

1 – пепсин
2 – амилаза
3 – щелочная фосфатаза

Слайд 23 Ингибиторы и активаторы ферментов
Ингибиторы (I) - это химические

соединения (обычно низкомолекулярные), которые, находясь в низких концентрациях, избирательно

тормозят определенные ферментативные реакции;
При этом ингибитор всегда присоединяется к ферменту с образованием фермент-ингибиторного комплекса;
Фермент, связанный с ингибитором, теряет свою каталитическую активность.

Слайд 24 Если связи между ферментом и ингибитором прочные,

Если связи между ферментом и ингибитором прочные, то действие ингибитора

то действие ингибитора носит необратимый характер, и торможение нарастает

во времени вплоть до полного прекращения ферментативной реакции:
E + I EI
Такие ингибиторы называются необратимыми.

Слайд 25 Если ингибитор присоединяется к ферменту за счет

Если ингибитор присоединяется к ферменту за счет непрочных связей, то

непрочных связей, то торможение фермента является обратимым и не

зависит от времени:
E + I EI
Ингибиторы такого типа называются обратимыми.

Слайд 26 Обратимые ингибиторы

конкурентные неконкурентные

Слайд 27 Конкурентные ингибиторы присоединяются к активному центру

фермента, т.е. к тому же участку поверхности фермента, что

и субстрат;
Поэтому между ингибитором и субстратом идет конкуренция за присоединение к активному центру;
Занимая активный центр, ингибитор тем самым препятствует образованию фермент-субстратного комплекса - первой стадии ферментативного катализа;
Конкурентные ингибиторы обычно по строению похожи на субстрат.

Слайд 28 Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту вне

Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту вне активного центра; Этот участок

активного центра;
Этот участок поверхности фермента называется аллостерический

центр (т.е. находящийся в другом месте по сравнению с активным центром);
Присоединение неконкурентного ингибитора к аллостерическому центру вызывает неблагоприятное изменение пространственной структуры (конформации) всей молекулы фермента, в т.ч. и активного центра;
В результате каталитические свойства фермента снижаются.

Слайд 29 Неконкурентные ингибиторы участвуют в регуляции скорости

ферментативных реакций, протекающих в организме;
В роли неконкурентных

ингибиторов могут быть гормоны, конечные и промежуточные продукты обмена веществ, ионы металлов, лекарственные вещества.

Слайд 30 Активаторы - вещества, избирательно повышающие скорость

Активаторы - вещества, избирательно повышающие скорость определенных ферментативных реакций; Активаторы,

определенных ферментативных реакций;
Активаторы, подобно неконкурентным ингибиторам, присоединяются

обратимо к аллостерическому центру фермента;
В этом случае изменение конформации фермента является благоприятным для функционирования активного центра, что приводит в итоге к повышению скорости ферментативной реакции;

Слайд 31 В организме активаторами являются некоторые

гормоны, промежуточные продукты обмена веществ, ионы металлов, а также

лекарственные препараты.

Слайд 32 Регуляция скорости ферментативных реакций

Особенностью ферментативных реакций является

Регуляция скорости ферментативных реакций Особенностью ферментативных реакций является наличие механизмов регуляции

наличие механизмов регуляции их скорости;
Благодаря регуляторным механизмам ферментативные

реакции протекают со скоростями, соответствующими потребностям организма.

Слайд 33 Основные механизмы регуляции скорости ферментативных реакций
Изменение

скорости синтеза ферментов;
Модификация ферментов;
Изменение конформации ферментов;

Слайд 34 Классификация и индексация ферментов
Современная классификация ферментов

основывается на характере химической реакции, катализируемой ферментом;
Все

ферменты делятся на шесть классов в зависимости от типа катализируемой реакции.

Слайд 35 I класс

– оксидоредуктазы Ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.

Схематично действие ферментов I класса можно записать:
A + B C + D
II класс – трансферазы Ферменты, катализирующие перенос химических группировок с молекулы одного вещества на молекулу другого:
AB + C A + BC

Слайд 36 III

III класс – гидролазы Ферменты, расщепляющие

класс – гидролазы
Ферменты, расщепляющие химические связи

путем присоединения воды, т.е. путем гидролиза:
AB + H2O A-H + B-OH
IV класс - лиазы
Ферменты, катализирующие расщепление химических связей без присоединения воды:
AB A + B

Слайд 37 V класс - изомеразы

V класс - изомеразы Ферменты, катализирующие изомерные

Ферменты, катализирующие изомерные превращения, т.е.

перенос отдельных химических групп в пределах одной молекулы:
A B
VI класс - синтетазы
Ферменты, катализирующие реакции синтеза, протекающие за счет энергии гидролиза АТФ:

Слайд 38 Каждый класс, в свою очередь, делится

на подклассы, внутри подклассов выделены подподклассы;
Каждый подподкласс

содержит список индивидуальных ферментов в строго определенной последовательности, которая не изменяется, а лишь продлевается по мере открытия новых ферментов.

Слайд 39 Индексация (нумерация) ферментов
Индекс (шифр) каждого фермента

состоит из четырех чисел, разделенных точками, и составляется по

следующему принципу:
Первая цифра индекса указывает к какому из шести классов принадлежит данный фермент;
Второе и третье числа индекса обозначают соответственно порядковые номера подклассов и подподклассов;
Четвертое число индекса – порядковый номер индивидуального фермента внутри своего подподкласса.

Слайд 40 Например, фермент слюны –

Например, фермент слюны – амилаза, расщепляющий крахмал, имеет индекс

амилаза, расщепляющий крахмал, имеет индекс 3.2.1.1., что свидетельствует о

принадлежности этого фермента к классу гидролаз.

Слайд 41

Тест 1
Ферменты в организме выполняют функцию:
а) каталитическую б) структурную
в) транспортную
г) энергетическую

Слайд 42

Тест

2
Ферменты проявляют оптимальную активность при температуре:
а) 0-10 ̊̊̊С
б) 35-40 ̊̊̊С
в) 55-75 ̊̊̊С
г) 90-100 ̊̊̊С

Слайд 43

Тест 3
Первой стадией ферментативного катализа является:
а) возвращение фермента в исходное состояние
б) образование фермент-субстратного комплекса
в) освобождение продукта реакции
г) химическое преобразование фермент-субстратного комплекса

Слайд 44 Тест 4
Ферменты обладают

наибольшей активностью:

а) в кислой среде
б) в нейтральной среде
в) в щелочной среде
г) при строго определенном для каждого фермента значении рН

Слайд 45 Тест 5
Скорость ферментативной реакции зависит от:

Тест 5 Скорость ферментативной реакции зависит от: а) аминокислотного

а) аминокислотного состава фермента

б) концентрации фермента
в) молекулярной массы фермента
г) молекулярной массы субстрата

Слайд 46 Тест 6
Конкурентные ингибиторы снижают скорость ферментативных

реакций

вследствие:
а) присоединения к активному центру фермента
б) присоединения к аллостерическому центру фермента
в) увеличения количества фермента
г) уменьшения количества фермента