Презентация на тему Ферменты. Классификация ферментов по структуре

действия
5. Свойства
6. Факторы, влияющие на активность
7. Единицы измерения активности

( от греч. en zyme – в дрожжах) –

это специфические белки глобулярной природы, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.

Наука о ферментах – энзимология.

Ферменты обычно белковые молекулы или молекулы РНК(рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами.

из остатков аминокислот (гидролитические ферменты: пепсин, трипсин, лизоцим и

т.д.)

2. Сложные  (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот),  аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза (содержит гем).
Также кофактором может быть ионы : Ca2+ · Cu2+ · Fe2+, Fe3+ · Mg2+ · Mn2+ · Mo · Ni2+ · Se · Zn2+

Н и О (Пример: каталаза, перокидаза)
2. Трансферазы – катализируют

перенос группы атомов (метильной, фосфатной, аминной и т.д.) (Пример: АлАт, АсАт)
3. Гидролазы - катализируют расщипление сложных веществ на простые в присутствии воды. (Пример: амилаза)
4. Лиазы – катализируют обратимые реакции отщипления различных групп от субстратов негидролитическим путём (Пример: L-малат-гидролаза)
5. Изомеразы - катализируют реакции внутримолекулярных перестроек, т.е. превращение одного изомера в другой (Пример: глюкозо-6-фосфатизомераза)
6. Лигазы (синтетазы) катализируют реакции синтеза с использованием АТР (Пример: глутамат-аммиак-лигаза)

По типу катализируемых реакций

1 - класс ферментов
2 - подкласс (указывает какая группировка

является донором)
3 - подподкласс (указывает какая группировка является акцептором)
4 - порядковый номер фермента в подподклассе.

(КФ 3.4.23.1), вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет

расщепление белков пищи до пептидов. 

и ориентации субстрата относительно активного центра фермента; II -

образование фермент-субстратного комплекса (ES) в результате индуцированного соответствия; III - деформация субстрата и образование нестабильного комплекса фермент-продукт (ЕР); IV- распад комплекса (ЕР) с высвобождением продуктов реакции из активного центра фермента и освобождением фермента.

Механизм действия ферментов

энергетического барьера, в результате возрастает доля реакционно-способных молекул, следовательно,

увеличивается скорость реакции.

Изменение свободной энергии в ходе химической реакции, некатализируемой и катализируемой ферментами.

скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата.
Для реакции:
S  — концентрация субстрата

[S] и скоростью реакции V

субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения

зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий).

Виды:
-абсолютная
-относительная (групповая)

температуре 50⁰С фермент инактивируется из-за денатурации белковой структуры)

ионов) Пример: оптимальное занчение рН для действия пепсина 1,5-2,5;

каталазы 6,8-7,0; трипсин а 7,5-8,5; амилазы 6,8-7,0)

- анаэробные
Оксигеназы
- монооксигеназы

- диоксигеназы
Редуктазы

Оксидоредуктазы

Коферменты:
НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, коэнзим Q, липоевая кислота, глутатион, гем.
Кофактор: витамин С

кислота,
фосфопиридоксаль, SH-Коэнзим А, ФАФС.
2.6.2.1 - АЛТ
Подкласс говорит о группе,

которую переносит фермент.
Если группа азотистая - 2.6., если аминогруппа, то 2.6.2.

- карбоксипептидаза
- дипептидазы

- пепсин
- трипсин
- химотрипсин
Гликозидазы

Коферментов НЕТ.

Тиаминпирофосфат
Если разрыв связи С-С, то 4.1.

С-О, то 4.2.
С-N, то 4.3.
С-S, то 4.4.

5.4.