ткани
Гладкая
Сердечная
Скелетная
- Главная
- Разное
- Бизнес и предпринимательство
- Образование
- Развлечения
- Государство
- Спорт
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Религиоведение
- Черчение
- Физкультура
- ИЗО
- Психология
- Социология
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Что такое findslide.org?
FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.
Обратная связь
Email: Нажмите что бы посмотреть
Презентация на тему Механизмы сокращения скелетных мышц
Содержание
- 2. Сравнение динамики сокращения разных типов мышечной тканиТипы
- 3. Уровни организации скелетной мышцыН.Б.Гусев Соросовский образовательный
- 4. Саркомер – единица строения и работы миофибриллыZ-линии разных миофибрилл расположены на одном уровне
- 5. Белки саркомераα-актининМиозинТитин (тайтин)АктинТитин - гигантский белок (3-3,7
- 6. 1939 г.: В.А. Энгельгардт и М.Н.Любимова установили,
- 7. Толстые филаменты состоят из миозина II типа
- 8. Gordon et al. News Physiol Sci 2001,
- 9. Gordon et al. News Physiol Sci 2001,
- 10. Теория скольжения нитей: во время сокращения мышцы
- 11. Цикл работы головки миозинаВ отсуттствие АТФ развивается ригор («трупное окоченение»)
- 12. Сила сокращения скелетной мышцы зависит от длины саркомеров (степени перекрывания актиновых и миозиновых филаментов)
- 13. Сила сокращения скелетной мышцы зависит от длины саркомеров (степени перекрывания актиновых и миозиновых филаментов)
- 14. Основные пути Са2+-зависимой активации актомиозинового взаимодействияАктин =
- 15. Взаимодействие головок миозина с актином возможно
- 17. 1. Потенциал действия3. Связывание Са2+ c
- 18. Потенциал действия распространяется вглубь мышечного волокна
- 19. Поперечные трубочки (Т-трубочки) и саркоплазматический ретикулум (СПР)
- 20. Поперечные трубочки (Т-трубочки) и саркоплазматический ретикулум (СПР)
- 21. Гипотеза о механическом способе передачи сигнала от наружной мембраны к СПР: Chandler, Rakowski and Schneider (1976)
- 22. Соединительные ножки между мембранами Т-трубочки и СПР
- 23. «Наружная» часть ножки – ДИГИДРОПИРИДИНОВЫЙ РЕЦЕПТОР (потенциал-управляемый
- 24. Классификация потенциал-зависимых Са2+-каналов
- 25. Ryania speciosaТрехмерная модель РиР, построенная по
- 26. Основные этапы электромеханического сопряжения в скелетной мышце
- 27. А.М.Рубцов Соросовский образовательный журнал 2000, том 6,
- 28. Разные мышцы человека существенно различаются по динамике одиночного сокращения
- 29. Типы мышечных волокон у позвоночныхНе генерируют ПДИмеют
- 30. Поперечные серийные срезы четырехглавой мышцы бедра человека,
- 31. Toniolo et al. Am J Physiol. 2007 292(5):C1915-26. In vitro motility system
- 32. Prochniewicza et al. Exp.Gerontol 2007. V.42, p.931–938Toniolo
- 33. Источники АТФ в скелетной мышце
- 34. Типы мышечных волокон у позвоночныхНе генерируют ПДИмеют
- 35. Гликолитические и оксидативные мышечные волокна различаются
- 36. Гликолитические и оксидативные волокна различаются по устойчивости к утомлению
- 37. Свойства различных типов фазических мышечных волокон
- 38. ПД, приходящие по аксону мотонейрона вызывают только
- 39. Двигательные (моторные) единицыДвигательная единица = мотонейрон +
- 40. Размер и количество ДЕ в мышцах человека
- 41. Два способа увеличения силы сокращения мышцы:Активация
- 42. Метаболический тип мышечного волокна определяется его иннервацией
- 43. Изменения мышц при естественной активности мотонейроновТренировка силы(тяжелая атлетика)Тренировка выносливости(марафон)Как выглядят тела спортсменов: http://bigpicture.ru/?p=461972
- 44. В здоровом теле – здоровый дух!
- 45. Спасибо за внимание!
- 46. Строение тонкого филамента
- 47. Разные типы мышечных волокон в икроножной
- 48. Быстрые и медленные мышечные волокна различаются по
- 49. Строение толстого филамента (состоит из миозина II типа)
- 50. Скачать презентацию
- 51. Похожие презентации
Сравнение динамики сокращения разных типов мышечной тканиТипы мышечной ткани Гладкая Сердечная Скелетная
Слайд 3
Уровни организации
скелетной мышцы
Н.Б.Гусев Соросовский образовательный
журнал 2000,
том 6, №8, с.24-32
Миофибрилла
Волокна (клетки) скелетных мышц очень крупные:
диаметр
- до 100 мкм, длина - до 10 см и более
многоядерные
В процессе развития сливаются несколько миобластов и их ядра сохраняются
МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО
Слайд 4
Саркомер – единица строения и работы миофибриллы
Z-линии
разных миофибрилл расположены на одном уровне
Слайд 5
Белки саркомера
α-актинин
Миозин
Титин (тайтин)
Актин
Титин - гигантский белок (3-3,7 МДа),
крупнейший из белков организма позвоночных. Содержание титина достигает 10%
общего мышечного белка.Титин образует филаменты длиной до 1 мкм, которые занимают половину саркомера: каждый титиновый филамент одним концом крепится к Z-линии, а другим – к М-линии.
Небулин («линейка» для актинового филамента)
Тропомодулин (кепирует конец актинового филамента)
Миофибриллы «сшиваются» промежуточными филаментами (состоят из десмина и др. белков)
С-белок – регулирует прочность связывания головок миозина с актином
Слайд 6
1939 г.:
В.А. Энгельгардт и М.Н.Любимова установили, что
миозин обладает АТФ-азной активностью
(работа «Ферментативные свойства миозина и
механохимия мышц»). Миозин и актин - основные участники мышечного сокращения
Середина 19 века: немецкий ученый Кюне выделил «сократительную субстанцию» мышц и назвал ее миозином.
1942 г.: венгерский биохимик Штрауб показал, что «миозин» на самом деле является смесью двух белков. Второй белок был назван актином из-за его способности активировать гидролиз АТФ миозином.
Слайд 7
Толстые филаменты состоят из миозина II типа
Молекула
миозина
Хвост
Легкие цепи:
пара щелочных (17 кДа) –
влияют на подвижность
головки пара регуляторных (20 кДа) – регулируют АТФ-азную активность миозина
Головки
МИОЗИНОВЫЙ ФИЛАМЕНТ
(биполярное строение)
Шейка
Актин-связывающий центр
Строение головки миозина
Н.Б.Гусев Соросовский образовательный
журнал 2000, том 6, №8, с.24-32
АТФ-связывающий центр
Щель (“пасть”),
разделяющая две “челюсти”
актин-связывающего центра
Слайд 8 Gordon et al. News Physiol Sci 2001, vol.
6, p. 49-55
Связывание Са2+ с тропонином С
ослабляет взаимодействие
тропонинового комплекса с актиномТолщина линий отражает «силу взаимодействия»
Тропонин T (TnT) – крепится к тропомиозину
Тропонин I (TnI) – ингибирует взаимодействие актина и миозина
Тропонин С (TnC) – связывает Са2+
Строение тонкого филамента
Фибриллярный актин
Миозиновый филамент
Слайд 9 Gordon et al. News Physiol Sci 2001, vol.
6, p. 49-55
Связывание Са2+ с тропонином С
ослабляет взаимодействие
тропонинового комплекса с актиномТолщина линий отражает «силу взаимодействия»
Тропонин T (TnT) – крепится к тропомиозину
Тропонин I (TnI) – ингибирует взаимодействие актина и миозина
Тропонин С (TnC) – связывает Са2+
Строение тонкого филамента
Фибриллярный актин
Миозиновый филамент
Головки миозина образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами
Слайд 10
Теория скольжения нитей:
во время сокращения мышцы длина
толстых и тонких филаментов не изменяется, происходит их перемещение
(скольжение) друг относительно друга Теория скольжения нитей была выдвинута
на основании двух независимых наблюдений
Andrew Huxley and Rolf Niedergerke
(Nature 173, 971-973 (22 May 1954)),
световая микроскопия: во время сокращения происходит сужение I-дисков, тогда как ширина А-дисков не изменяется
Hugh E. Huxley and Jean Hanson
(Nature 173, 973-976 (22 May 1954)),
электронная микроскопия: во время сокращения длина толстых и тонких филаментов не изменяется
Слайд 12 Сила сокращения скелетной мышцы зависит от длины саркомеров
(степени перекрывания актиновых и миозиновых филаментов)
Слайд 13 Сила сокращения скелетной мышцы зависит от длины саркомеров
(степени перекрывания актиновых и миозиновых филаментов)
Слайд 14
Основные пути Са2+-зависимой активации актомиозинового взаимодействия
Актин = «рельсы»
Миозиновый
мотор
КПД 50-80%
(у двигателей внутреннего сгорания – всего 20-30%)
«Актиновый
путь»: для взаимодействия надо освободить актиновые рельсы, по которым едет паровоз
«Миозиновый путь»:
для взаимодействия надо запустить миозиновый мотор
Са2+: взаимодействие с тропонин-тропомиозиновым комплексом
(скелетная и сердечная мышца)
Са2+: активация киназы легких цепей миозина - фосфорилирование регуляторных легких цепей
(гладкая мышца)
Слайд 15 Взаимодействие головок миозина с актином возможно лишь при
повышении концентрации Са2+ в цитоплазме
Зависимость между концентрацией кальция
в цитоплазме и силой, развиваемой мышечным волокном
Слайд 17
1. Потенциал действия
3. Связывание Са2+
c тропонином
4. Сокращение
2.
Повышение внутриклеточной концентрации Ca2+
Электромеханическое сопряжение в скелетной мышце
Сопряжение возбуждения
наружной мембраны мышечной клетки
(электрического процесса) и сокращения мышцы (механического ответа)Слайд 18 Потенциал действия распространяется вглубь мышечного волокна по поперечным
трубочкам (Т-трубочки) и запускает высвобождение Са2+ из саркоплазматического ретикулума
(СПР)
Слайд 20
Поперечные трубочки (Т-трубочки) и саркоплазматический ретикулум (СПР)
Три гипотезы о механизме передачи сигнала от
Т-трубочек к СПР:электрическая (ПД «перепрыгивает» с Т-трубочки на цистерну СПР) ;
химическая (сигнал передается с помощью химического посредника);
механическая (сигнал передается путем механического взаимодействия белковых молекул, расположенных в мембране Т-трубочки и в мембране СПР)
Слайд 21
Гипотеза о механическом способе передачи сигнала от наружной
мембраны к СПР: Chandler, Rakowski and Schneider (1976)
Слайд 23 «Наружная» часть ножки – ДИГИДРОПИРИДИНОВЫЙ РЕЦЕПТОР (потенциал-управляемый кальциевый
канал L-типа)
А.М.Рубцов Соросовский образовательный журнал 2000, том 6, №9,
с.17-24Цитоплазматическая петля, формирующая ножку («foot»), которая и является сенсором напряжения, взаимодействующим с белком в мембране СПР (рианодиновым рецептором)
Слайд 25
Ryania speciosa
Трехмерная модель РиР,
построенная по данным электронной
микроскопии
Вид сбоку
Вид со стороны цитоплазмы
Цитоплазматический домен
Гидрофобная часть, погруженная в
мембрану СПРЦентральный ионопроводящий канал
Радиальный
ионопроводящий канал
(в молекуле РиР
четыре
таких канала)
РиР активируется:
Са2+ (в низких – микромолярных - концентрациях), АТФ, кофеином, жирными кислотами,
рианодином (в низкой концентрации).
РиР инактивируется:
Са2+ (в высоких – миллимолярных - концентрациях), рианодином (в высокой концентрации).
«Внутренняя» часть ножки – РИАНОДИНОВЫЙ РЕЦЕПТОР (РиР) (кальциевый канал саркоплазматического ретикулума)
Слайд 27 А.М.Рубцов Соросовский образовательный журнал 2000, том 6, №9,
с.17-24
Активация рианодиновых рецепторов
Типы рианодиновых рецепторов:
cкелетная мышца – RyR1,
сердечная
мышца – RyR2Часть рианодиновых рецепторов (RyR) механически связана с тетрадой ДГП-рецепторов
«Свободные» RyR активируются ионами Са2+
в скелетной мышце
в сердечной мышце
Нет механической связи между RyR и ДГП-рецепторами.
Все RyR активируются Са2+, которые входят с клетку
через ДГП-рецепторы
(«триггерный» Са2+)
Быстрая передача команды к сокращению
Медленная передача команды к сокращению
Слайд 29
Типы мышечных волокон у позвоночных
Не генерируют ПД
Имеют полисинаптическую
иннервацию
Отвечают на нервное воздействие градуальным сокращением
У человека миозин IIB
типа не экспрессируется
(самые быстрые волокна принадлежат к IIX типу)Слайд 30 Поперечные серийные срезы четырехглавой мышцы бедра человека, окрашенные
антителами против медленных (слева) и быстрых (справа) изоформ тяжелых
цепей миозинаИзоформы тяжелых цепей различаются по АТФ-азной активности (количеству молекул АТФ, расщепляемых в единицу времени), т.е. по «длительности цикла срабатывания головки миозина»
Чем выше АТФ-азная активность миозина,
тем быстрее сокращается мышечное волокно
«м» - медленное, «б» – быстрое, «г» – гибридное
Слайд 32
Prochniewicza et al. Exp.Gerontol 2007. V.42, p.931–938
Toniolo et
al. Am J Physiol. 2007 292(5):C1915-26.
In vitro motility
system Максимальная скорость укорочения
Скорость движения актиновых нитей
I
IIa
IIx
Слайд 34
Типы мышечных волокон у позвоночных
Не генерируют ПД
Имеют полисинаптическую
иннервацию
Отвечают на нервное воздействие градуальным сокращением
У человека миозин IIB
типа не экспрессируется
(самые быстрые волокна принадлежат к IIX типу)Слайд 35 Гликолитические и оксидативные мышечные волокна различаются по размерам
и активности митохондриальных ферментов
Гистохимическое окрашивание капилляров
Гистохимическое окрашивание на
активность сукцинат-дегидрогеназы (фермент дыхательной цепи митохондрий)Слайд 38 ПД, приходящие по аксону мотонейрона вызывают только сокращение
мышцы
(а не торможение сокращения)
Нервно-мышечный синапс обладает высокой
надежностью, поскольку амплитуда постсинаптического потенциала выше порога возбуждения мышечного волокнаОдиночный ПД в мотонейроне вызывает возбуждение и сокращение мышечного волокна (т.е. происходит передача возбуждения 1:1)
Мышечные волокна млекопитающих имеют моносинаптическую иннервацию: нервно-мышечный синапс только один, он располагается ближе к центру волокна
Во всех синапсах, образуемых мотонейронами на мышечных волокнах, медиатором является ацетилхолин.
Иннервация скелетных мышц
Слайд 39
Двигательные (моторные) единицы
Двигательная единица = мотонейрон + группа
иннервируемых им
мышечных волокон
Все мышечные волокна ДЕ принадлежат к
одному типу (быстрому или медленному)Мотонейронный пул мышцы: группа мотонейронов, иннервирующих данную мышцу
Каждая ДЕ занимает обширную территорию в толще мышцы, поскольку ее волокна расположены «вперемешку» с волокнами других ДЕ
Распределение волокон одной ДЕ в мышце голени крысы (в результате стимуляции мотонейрона в волокнах этой ДЕ нет гликогена, поэтому они не окрашены)
Слайд 40 Размер и количество ДЕ в мышцах человека сильно
различаются (в зависимости от функций этих мышц и потребностей
в точной регуляции их сокращения)Наружная прямая мышца глаза
Икроножная
Мышцы
Количество ДЕ в мышце
Количество мышечных волокон в ДЕ
Слайд 41
Два способа увеличения
силы сокращения мышцы:
Активация большего числа
мотонейронов (рекрутирование ДЕ)
Увеличение частоты разрядов мотонейронов: суммация одиночных сокращений
(тетанус)Регуляция силы мышечного сокращения
Длительность сокращения намного больше длительности ПД
В отличие от ПД сократительные ответы могут суммироваться
Амплитуда суммарного сокращения больше, чем одиночного (поскольку выше концентрация Са2+ в цитоплазме мышечного волокна)
Чем дольше одиночное сокращение, тем при более низкой частоте разрядов мотонейрона образуется тетанус (т.е. в медленных волокнах частота образования тетануса ниже, чем в быстрых)
При утомлении мышцы длительность ее сокращения увеличивается – тетанус образуется при более низкой частоте возбуждения
Слайд 42 Метаболический тип мышечного волокна определяется его иннервацией (характером
разрядной активности мотонейрона)
Изменение свойств мышц
при перекрестной реиннервации
Низкочастотная электростимуляция
двигательных волокон быстрой мышцы превращает ее в медленнуюЧастота разрядов мотонейронов медленных ДЕ ниже, чем быстрых
Все волокна ДЕ принадлежат к одному метаболическому типу
Слайд 43
Изменения мышц при естественной активности мотонейронов
Тренировка силы
(тяжелая атлетика)
Тренировка
выносливости
(марафон)
Как выглядят тела спортсменов: http://bigpicture.ru/?p=461972
Слайд 47
Разные типы мышечных волокон
в икроножной мышце крысы
А
и В – окрашивание антителами к разным изоформам миозина
Слайд 48 Быстрые и медленные мышечные волокна различаются по активности
ферментов окислительного фосфорилирования и гликолиза
А и В –
окрашивание антителами к разным изоформам миозинаС: окрашивание на активность сукцинатдегидрогеназы
D: окрашивание на активность глицерофосфатдегидрогеназы
