Задачи урока:Дать понятия о белках- природных полимеров.Объяснить строение макромолекул белка.Углубить знания о связи строения молекул вещества и их функции на примере белков.
Слайд 6
Белки— высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в
цепочку пептидной связью аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав
белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
Слайд 7
История изучения. Белки были выделены в отдельный
класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ
французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.
Слайд 8
Свойства. Размер белка может измеряться в числе аминокислот или
в дальтонах , чаще в килодальтонах. Самый большой из
известных в настоящее время белков — титин.
Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело, гемоглобин, инсулин, аденилаткиназа и глютаминсинтетаза.
Слайд 9
Денатурация. Резкое изменение условий, например, нагревание или
обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной,
третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца
Слайд 12
Первичная структура — последовательность аминокислот в
полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы
— сочетания аминокислот, важных для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функцию неизвестного белка.
Слайд 13
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной
цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.
Слайд 14
Третичная структура — пространственное строение полипептидной
цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием
между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия.
Слайд 15
Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное
расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.