Презентация на тему к интегрированному уроку по биологии и химии в 10 классе Строение белков

самые важные из всех веществ,
входящих в состав организмов

животных
и растений.
Л. Полинг

химический
состав, строение и свойства белков

вещества, биополимеры.
2. Аминокислотный состав белков.
3.

Химический состав и строение аминокислот.
4. Принцип объединения аминокислотных звеньев в полипептидную молекулу.
5. Пространственные структуры белка.
6. Денатурация и ренатурация белка.

- большой, гигантский), обладает большой молекулярной массой
Сравните: молекулярная

масса спирта – 46
уксусной кислоты – 60
альбумина (одного из белков яйца) – 36000
гемоглобина – 152000
миозина (белок мышц) – 500000

молекул органических соединений, из них – 3 тыс. -

белки.
В организме человека более 5 мил. белков
В клетке 10-20% сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки составляют белки
белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (греч. «протео» - занимаю первое место)
Без белков невозможно представить движение. способность расти, сократимость, размножение

Мышцы – 80%;
Почки – 72%;

Кожа – 63%;
Печень – 57%;
Мозг – 45%;
Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%;
Семена растений – 10 – 15 %;
Стебли, корни, листья – 3% - 5%
Плоды – 1-2%

О, N, S, P, Fe.
Железо в

гемоглобине крови, фосфор в казеине молока….
Массовая доля элементов:
С – 50% - 55%;
О – 19% - 24%;
Н – 6,5% - 7,3%;
N – 15% – 19%;
S – 0,3% - 2,5%;
P – 0,1% - 2%

аминокислоты
в природе существует около 100 α-аминокислот,
в

организме встречается 25
в каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций (~2*1018)
заменимые аминокислоты - они могут синтезироваться в организме
незаменимые - в организме не образуются, их получают с пищей (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин)

аминокислот,
протеиды – содержащие небелковую часть,
простые белки – состоят из

аминокислот,
сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды)
полноценные – содержат весь набор аминокислот
неполноценные – какие-то аминокислоты в них отсутствуют

– аминогруппа
N – C – C R – радикал
H

H OH COOH – карбоксильная группа

Аминокислоты являются амфотерными соединениями
(в растворе они могут выступать как в роли кислот,
так и оснований)

Цистеин

2-амино-3-тио-пропановая кислота

кислота

–


Как связаны аминокислоты
Пептидная связь

(амидная)

и образуется пептидная связь

H

О Н CH2OH O H О
Н2N - CH2 - C - - - N - CH - C - N - - - CH - C - N - CH - C

CH3 СН2SH OН

Глицил-аланил-серил-цистеин

нм,
Белок, состоящий из многих аминокислотных остатков, должен представлять

собой длинную нить
Размеры молекул белков гораздо меньше
Макромолекулы белков имеют форму компактных шариков (глобул) или вытянутых структур (фибрилл)
Полипептидная цепь каким-то образом сплетена, образуя клубок или пучок нитей
Она свёртывается упорядоченно, для каждого белка определённым образом

пептидные связи между аминокислотными
остатками.
Доказательства:
Небольшое число амино- и карбоксильных

групп
Успехи синтеза белков (Ф, Сенгер, Англия)
расшифровал структуру инсулина (51 аминокислота, 2 нити).

которых в 15 – 20 раз слабее ковалентной.

β– спираль

α -спираль

Вторичная структура

За счёт которых образуются дисульфидные мостики,
сложноэфирные связи, водородные

связи, амидные связи.
Доказана третичная структура инсулина, рибонуклеазы

Третичная структура

структур в одно целое.
Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.
В

гемоглобине - гем небелковая часть, глобин белковая часть.

молекулы, тем структура менее прочна
Денатурация
Нарушение нативной

(естественной), уникальной (свойственной только этому белку) структуры белковой молекулы называют денатурацией.
Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией.

характер белковых молекул (амфотерность белков)

биополимеры, состоящие из мономеров
α -аминокислот
аминокислоты

соединяются в полипептидную цепочку за счёт пептидной связи
аминокислоты заменимые и незаменимые
белки могут быть простыми и сложными
четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная)
денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации, обеспечивающей функциональные свойства белка
ренатурация - процесс восстановления структуры белка