Что такое findslide.org?

FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.


Для правообладателей

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Яндекс.Метрика

Презентация на тему Белки, белковые вещества

Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот. Белки играют исключительную роль в жизни живого организма, выполняя весьма разнообразные функции. Из них состоит основная масса протоплазмы
Белки, белковые вещества Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых Строение белков.   Несмотря на разнообразие в строении и В состав белков входят от 20 до 30 аминокислотных остатков. Современные представления о строении белков   Различают первичную, вторичную, третичную и Вторичная структура белка – это пространственная двухмерная ориентация аминокислотных Пространственная структура полипептидной цепи и α-спирали следующая: β- структура. В отличие от α-спирали β-структура образована за Вторичная структура в виде складчатого листа (β- структура): Третичная структура белков – это пространственная трехмерная конформация белковых Четвертичная структура белков. Четвертичной струк-турой белков называют ассоциированные между собой Физико-химические свойства белков  Химические свойства белков определяются химическими свойствами аминокислот, образующих Кислотно-основные свойства белков  Белки как и аминокислоты проявляют как кислотные, так Изоэлектрическая точка - одна из характерных констант белков. Однако, если Денатурация белков   Денатурация белков - изменение природной (нативной) макроструктуры Механизм действия денатурирующих агентов.  Обработка белка денатурирующими агентами приводит к изменению Под влиянием денатурации белки пищевых продуктов приобретают большую доступность протеолитических
Слайды презентации

Слайд 2 Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные

Белками, белковыми веществами (протеинами) называются высокомолекулярные органические вещества, молекулы которых

органические вещества, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот.

Белки играют исключительную роль в жизни живого организма, выполняя весьма разнообразные функции. Из них состоит основная масса протоплазмы клеток, они выполняют каталитические, строительные, энергети-ческие, обменные, защитные и многие другие функции. Растения синтезируют белки (их составные части - α-аминокислоты) из СО2 и Н2О за счет фотосинтеза, остальные необходимые элементы, усваивая из почвы.
Животные организмы получают готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.


Слайд 3 Строение белков.
Несмотря на

Строение белков.  Несмотря на разнообразие в строении и функциях,

разнообразие в строении и функциях, элементный состав белковых веществ

колеблется незначительно. Элементарный состав, в %:
С - 50,0 – 55,0
Н - 6,0 - 7,5
N - 15,0 – 18,0 (К = 100/16=6,25)
О - 21,0 – 22,0
S - 0,3 – 2,5
Р - 1,0 – 2,0
Согласно общепринятой теории молекула белка состоит из остатков α - аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Впервые мысль о пептидных связях высказана выдающимся русским биохимиком А.Я. Данилевским


Слайд 4 В состав белков входят от 20

В состав белков входят от 20 до 30 аминокислотных остатков.

до 30 аминокислотных остатков. Состав и последовательность расположения аминокислот-ных

остатков в молекуле белка могут быть различными, поэтому разнообразие белков безгранично. Под понятием белок подразумевают макромолекулу (полипептид), содержащую 100 и более аминокислотных остатков, способную образовывать и самостоятельно стабилизировать свою пространственную структуру.
Пептидные связи являются не единственными связями в белках. Отдельные пептидные цепи и их участки могут быть связаны между собой дисульфидными (-S-S-), солевыми и водородными связями. В молекуле белка также некоторые другие виды взаимодействия.

Слайд 5 Современные представления о строении белков
Различают

Современные представления о строении белков  Различают первичную, вторичную, третичную и

первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул.

Под первичной структурой белка понимают строго определенный порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных пептидными (ковалентными) связями в полипептидной цепи белка. Это конкретная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи - генетический год. Определяется с помощью прибора, называемого секвинатором.
В пептидной группе –СОNH- атом углерода находится в sp2- гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота вступает в сопряжение с π-электронами двойной связи С=О. Атомы С, О и N, образующие сопряженную систему находятся в одной плоскости.

Слайд 6 Вторичная структура белка – это

Вторичная структура белка – это пространственная двухмерная ориентация аминокислотных

пространственная двухмерная ориентация аминокислотных остатков, соединенных в полипептидную цепь.

Полипептидные цепи белков, организованные во вторичную структуру, стабилизированы водородными связями. Атом кислорода одной пептидной группы образует водородную связь с NH- группой другой пептидной связи. При этом формируются следующие структуры: α-спираль, β-структура, β-изгиб и др.
α-Спираль. Наиболее термодинамически выгодной структурой является правая α-спираль. В 1950 году Л. Полинг и Р. Кори расчетным путем определили это. При образовании α-спирали полипептидная цепь закручи- вается вокруг оси. Стабилизация спирали достигается водородными связями между NH- группой данного остатка аминокислоты с СО- группой другого остатка. Направленность водородных связей параллельна продольной оси α-спирали.

Слайд 7 Пространственная структура полипептидной цепи и

Пространственная структура полипептидной цепи и α-спирали следующая:

α-спирали следующая:









На один виток спирали в среднем приходится 3,6 аминокислотных остатков, диаметр – 0,54 нм, расстояние между остатками – 0,15 нм.
Кроме правой α-спирали, известны и другие спиральные вторичные структуры полипептидных цепей.

Слайд 8 β- структура. В отличие от

β- структура. В отличие от α-спирали β-структура образована за

α-спирали β-структура образована за счет межцепочечных водородных связей между

соседними участками полипептидной цепи, так как внутри-цепочечные контакты отсутствуют. Полипептидная цепь в β- структуре сильно вытянута и имеет не спиральную, а зигзагообразную форму. Расстояние между соседними аминокислотными остатками по оси составляет 0,35 нм, т.е. в три раза больше, чем в α-спирали число остатков на виток равно двум.
В параллельной β- структуре («складчатом листе») пептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя пространственную структуру, подобную складчатому листу, сложенному гармошкой. Различают два типа структур: параллельную, если направление полипептидных цепей одинаково, и антипараллельную, если полипептидные цепи направлены навстречу друг другу.

Слайд 9 Вторичная структура в виде складчатого

Вторичная структура в виде складчатого листа (β- структура):

листа (β- структура):









Примером антипараллельной β- структуры является вторичная структура фиброина шелка, вырабатываемого тутовым шелкопрядом.

Слайд 10 Третичная структура белков – это

Третичная структура белков – это пространственная трехмерная конформация белковых

пространственная трехмерная конформация белковых молекул; образуется самопроизвольно и зависит

от размера, формы, полярности аминокислотных остатков, их последовательности расположения в полипептидной цепи, т.е. первичная структура белка, а также тип ее вторичной структуры определяет пространственную организацию белковой молекулы. Она возникает в результате взаимодействия между цепочками полипептидов и поддерживается дисульфидными, ионными, гидрофобными, электростатическими и другими взаимодействиями. При образовании многие атомы, находящиеся на удаленных участках полипептидной цепи, сближаются и, воздействуя друг на друга, приобретают новые свойства, отсутствующие у индивидуальных аминокислот или небольших полипептидов. По пространственной структуре белки делятся на два больших класса – глобулярные и фибрилярные. Такое деление сложилось исторически и продолжает использоваться в настоящее время.

Слайд 11 Четвертичная структура белков. Четвертичной струк-турой белков

Четвертичная структура белков. Четвертичной струк-турой белков называют ассоциированные между собой

называют ассоциированные между собой две и более субъединицы, ориентированные

в пространстве. Система стабилизирована всеми видами ковалентной и нековалентной связи. В определенных условиях они способны диссоциировать на более мелкие «субмоле-кулы», которые могут опять соединятся в первоначальную молекулу, но не у всех белков встречаются все четыре уровня структурной организации. Белки, имеющие четвертичную структуру, часто называют олигомерными.
Примеры белков, имеющих четвертичную структуру:
каталаза состоит из четырех абсолютно равноценных субъединиц; гемоглобин – из четырех полипептидных цепей (из них две цепи α и две цепи β); белок РНК-полимераза – из пяти субъединиц различного строения и с неодинаковыми функциями.


Слайд 12 Физико-химические свойства белков
Химические свойства белков определяются

Физико-химические свойства белков Химические свойства белков определяются химическими свойствами аминокислот, образующих

химическими свойствами аминокислот, образующих полипептидную цепь. Сохранение свободных аминогрупп

и карбоксильных групп в молекулах белка обуславливает их амфотерность, возможности взаимодействия как с кислотами, так и основаниями. Различное соотношение NH2-групп и СООН-групп в молекулах белка определяет три их типа - кислые, нейтральные и основные. Соответственно, изоэлектрическая точка таких белков будет лежать в кислой, вблизи рН = 7 или в щелочной средах. Растворимые в воде белки могут образовывать как коллоидные растворы, так и истинные (молекулярные) растворы, что зависит от молекулярной массы, гидрофильности, концентрации макромолекул и других факторов.

Слайд 13 Кислотно-основные свойства белков
Белки как и аминокислоты

Кислотно-основные свойства белков Белки как и аминокислоты проявляют как кислотные, так

проявляют как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными

электролитами, белки мигрируют в электрическом поле со скоростью, зависящей от их суммарного заряда и рН среды. При определенном для каждого белка значении рН (изоэлектрическая точка) его молекулы электронейтральны, т.е. то значение рН при котором белок, помещенный в электрическое поле, не движется ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке белок обладает наименьшей растворимостью и наибольшей вязкостью, в результате чего происходит наиболее легкое осаждение белка из раствора.

Слайд 14 Изоэлектрическая точка - одна из характерных

Изоэлектрическая точка - одна из характерных констант белков. Однако, если

констант белков. Однако, если довести раствор белка до изоэлектрической

точки, то сам по себе белок все же не выпадет в осадок. Значение рН, отвечающее изоэлектрической точке белка, будет выше 7,0, если белок содержит большое число остатков основных аминокислот (лиз, арг), что характерно, например, для рибонуклеазы, или относительно низким, если в белке содержатся преимущественно остатки кислых аминокислот (асп, глу), как в случае пепсина. У большинства глобулярных белков изоэлектрические точки лежат в пределах рН 4,5- 6,5.

Слайд 15 Денатурация белков
Денатурация белков -

Денатурация белков  Денатурация белков - изменение природной (нативной) макроструктуры

изменение природной (нативной) макроструктуры белка (при сохранении первичной структуры).

При этом происходит изменение физико-химических и биологических свойств белков. Денатурация может быть обратимой и необратимой в зависимости от характера внешнего воздействия. При изменении третичной и четвертичной структуры белка возможна обратимая денатурация.
В результате денатурации происходит нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур белка, образованных нековалентными связями, утрачивается пространственное уникальное расположение и форма полипептидной цепочки, при этом первичная структура белка сохраняется - аминокислотная последовательность белка не изменяется.

Слайд 16 Механизм действия денатурирующих агентов.
Обработка белка денатурирующими

Механизм действия денатурирующих агентов. Обработка белка денатурирующими агентами приводит к изменению

агентами приводит к изменению конформации белка: разворачиванию, в случае

олигомерных белков, и к диссоциации на протомеры - полимерных белков. Низкие рН подавляют диссоциацию –СОО- группы белка, превращая их в -СООН, а высокие – NН3+ в - NН2, может происходить разрыв дисульфидных мостиков, а также слабых водородных, гидрофобных и электростатических связей, поэтому связи в нативной белковой молекуле нарушаются. В результате вторичная и третичная структуры белка изменяются.

  • Имя файла: belki-belkovye-veshchestva.pptx
  • Количество просмотров: 122
  • Количество скачиваний: 0