Презентация на тему Биохимия крови. Функции крови

0,58
Свиньи – 30
Кролики – 1,5
Собаки – 2,5

– 6 раз больше, чем воды.
Осмотическое давление – 7,6

атм.
Онкотическое давление – 0,02 атм.

тканями протекает в капиллярной системе. Это обеспечивается большим числом

капилляров в тканях и обширной их поверхностью. Общая протяженность капиллярной системы у крупных животных составляет около 100 000 км. На 1 мм2 поперечного сечения икроножной мышцы у лошади приходится 1350 каппиляров, собаки — около 2600, мыши — 4000, лягушки — 400 капилляров.

при строго определенных концентрациях водородных ионов. Даже незначительное смещение

реакции внутренней среды в кислую или щелочную сторону вызывает изменение активности ферментов и в связи с этим нарушение закономерного течения биохимических процессов. Смещение рН крови на 0,5 единицы приводят к агонии. Принятые допустимые колебания рН крови не выше 0,05 – 0,07 единицы.

при кетозах, сердечной недостаточности, патологических изменениях в легочных альвеолах,

при рахите и некоторых других болезнях. Ацидоз может быть компенсированным, когда он не сопровождается изменением рН крови и некомпенсированным. При некомпенсированном ацидозе в организме накопляется столько кислот, что они не могут быть нейтрализованы буферными системами крови в результате чего ее рН смещается в кислую сторону.

крови повышается содержание гидрокарбонатов, избыток которых выделяется с мочой,

приобретающих слабощелочной характер. Алкалоз развивается при сильной рвоте, гипервентиляции легких, при отравлении окисью углерода, при некоторых инфекционных заболевания сопровождающихся лихорадкой.

сочетания СО2 , Н2СО3 , NaHCO3.

Второй компонент гидрокарбонатной буферной

системы (угольная кислота) будет нейтрализовать попадающие извне или образующиеся в организме анионы гидроксила:

Сморщенные эритроциты в гипертоническом солевом растворе.

буферная система крови. Она в 9 раз мощнее бикарбонатного

буфера; на ее долю приходится 75% всей буферной емкости крови.
Участие гемоглобина в регуляции рН крови связано с его ролью в транспорте кислорода и углекислого газа. Константа диссоциации кислотных групп гемоглобина меняется в зависимости от его насыщения кислородом. При насыщении гемоглобина кислородом он становится более сильной кислотой (ННЬО2). Гемоглобин, отдавая кислород, становится очень слабой органической кислотой (ННЬ).

возможностью взаимодействия кислореагирующих соединений с калиевой солью гемоглобина с

образованием эквивалентного количества соответствующей калийной соли кислоты и свободного гемоглобина:
КНb + Н2СОз → КНСОз + ННb
Именно таким образом превращение калийной соли гемоглобина эритроцитов в свободный ННb с образованием эквивалентного количества бикарбоната обеспечивает поддержание рН крови в пределах физиологически допустимых величин, несмотря на поступление в венозную кровь огромного количества углекислого газа и других кислореагирующих продуктов обмена.

для поддержания кислотно-основного равновесия в плазме крови, чем другие

буферные системы.

Белки образуют буферную систему благодаря наличию кислотно-основных групп в молекуле белков: белок — Н+ (кислота, донор протонов) и белок− (сопряженное основание, акцептор протонов). Белковая буферная система плазмы крови эффективна в области рН 7,2 — 7,4.

буферной емкости крови ), тогда как гемоглобин эритроцитов –

важнейшая буферная система крови, составляющая около 70 % буферной емкости последней.

кислотно-основную пару, состоящую из иона Н2РО4- (донор протонов) и

иона НРО42- (акцептор протонов).

Роль кислоты в этой системе выполняет однозамещенный фосфат — NаН2РO4, а роль соли — двузамещенный фосфат — NаНРО4.

Фосфатная буферная система составляет всего лишь 1 % буферной емкости крови. Однако в тканях эта система является одной из основных.

и биологическим свойствам. Методом электрофореза на бумаге или агар-агаре

их можно разделить на 4 основные фракции: альбумины, α-, β- и γ- глобулины. При электрофорезе на полиакриламидном геле каждая из фракций может быть разделена на ряд подфракций, количество которых достигает 30 и больше. По данным некоторых авторов в сыворотке содержится около 80 индивидуальных белков.

электрофореза на бумаге б.

определенную вязкость крови, ответственны за гемодинамику.
Поддерживают постоянство рН (буферность).
Транспортная

функция.
Защитная функция (иммуноглобулины).
Это резерв аминокислот в организме.

фракции. Этот белок обладает способностью соединяться с гемоглобином. Образовавшейся

гаптоглобин-гемоглобиновый комплекс может поглощаться системой макрофагов, тем самым предупреждается потеря железа, входящего в состав гемоглобина как при физиологическом, так и при патологическом его освобождении из эритроцитов. Методом электрофореза выявлены три группы гаптоглобинов, которые были обозначены как
Нр 1 — 1, Нр 2— 1 и Нр 2 — 2. Установлено, что имеется связь между наследованием типов гаптоглобинов и резус-антителами.

крови в зоне α1 и α2-глобулинов; они способны ингибировать

трипсин и другие протеолитические ферменты. В норме содержание этих белков составляет 2,0—2,5 г/л, но при воспалительных процессах в организме, при беременности и ряде других состояний содержание белков — ингибиторов протеолитических ферментов — увеличивается.

с железом. Его комплекс с железом окрашен в оранжевый

цвет. В железотрансферриновом комплексе железо находится в трехвалентной форме. Концентрация трансферрина в сыворотке крови составляет около 2,9 г/л. В норме только 1/3 трансферрина насыщена железом. Следовательно, имеется определенный резерв трансферрина, способного связать железо. Трансферрин у различных людей может принадлежать к разным типам. Выявлено 19 типов трансферрина, различающихся по величине заряда белковой молекулы, её аминокислотному составу и числу молекул сиаловых кислот, связанных с белком. Обнаружение разных типов трансферринов связывают с наследственными особенностями.

составе 0,32% меди. Обладает слабой каталитической активностью, окисляя аскорбиновую

кислоту, адреналин. диоксифенилаланин и некоторые другие соединения. При гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона-Коновалова) содержание церулоплазмина в плазме крови (в норме 0,15-0,5 г/л) значительно снижается что является важным диагностическим тестом.

способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков. С-реактивный

белок в сыворотке крови здорового организма отсутствует, но обнаруживается при многих патологических состояниях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей.
Появляется С-реактивный белок в острый период заболевания, поэтому его иногда называют белком «острой фазы». С переходом в хроническую фазу заболевания С-реактивный белок исчезает из крови и снова появляется при обострении процесса. При электрофорезе белок перемещается вместе с а2-глобулинами.

и появляется в ней при патологических состояниях. Отличительное свойство

этого белка - способность выпадать в осадок или желатинизироваться при температуре ниже 37 °С. При электрофорезе криоглобулин чаще всего передвигается совместно с γ-глобулинами. Криоглобулин можно обнаружить в сыворотке крови при миеломе, нефрозе, циррозе печени, ревматизме, лимфосаркоме, лейкозах и других заболеваниях.
В настоящее время установлено, что один из криоглобулинов идентичен белку фибронектину, связанному с поверхностью фибробластов. Последний был выделен как в мономерной (относительная молекулярная масса 220 000 Да), так и димерной формах. Данный белок широко распространен в соединительной ткани.

в результате воздействия вирусов. В свою очередь этот белок

обладает способностью угнетать размножение вируса в клетках, но не разрушает уже имеющиеся вирусные частицы. Образовавшийся в клетках интерферон легко выходит в кровяное русло и оттуда проникает в ткани и клетки. Интерферон обладает специфичностью, хотя и не абсолютной. Например, интерферон обезьян угнетает размножение вируса в культуре клеток человека. Защитное действие интерферона в значительной степени зависит от соотношения между скоростями распространения вируса и интерферона в крови и тканях.

или сыворотке крови, условно можно разделить на три группы:

секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Одни из них находятся главным образом в цитоплазме клетки (ЛДГ, альдолаза), другие — в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи — в лизосомах (β-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах при поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь и их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей.

(лецинаминопентидаза, щелочная фосфатаза и др.). Эти ферменты в физиологических

условиях в основном выделяются с жёлчью. Ещё не полностью выяснены механизмы регулирующие поступление данных ферментов в жёлчные капилляры. При многих патологических процессах выделение указанных ферментов с жёлчью нарушается и активность экскреторных ферментов в плазме крови повышается

всегда имеется некоторое количество ферментов, причем одни из них

являются постоянными, а другие попадают в кровь только при существенных нарушения в отдельных органах и тканях. К числу первых относятся ферменты, участвующих в свертывании крови ( протромбин, проакцелерин, проконвертин и др.), неспецифическая холинэстераза , фосфатаза. Другие ферменты появляются в крови в результате отдельных клеток, повышение проницаемости клеточных мембран, а также ускоренного образования в условиях отсутствия специфических ингибиторов.

повышается активность амилазы (при поражении поджелудочной железы), щелочной фосфатазы

( при раке простатической железы), аминотрансферазы, дегидрогеназы, альдолазы (при инфаркте миокарда, заболеваниях печени, Е-авитаминозе), липазы ( при панкреатитах, гепатитах, рахите).

крови (при белковом голодании, приеме больших количеств жидкости, нарушении

функций печени и почек, а также при неполноценном белковом питании (несбалансированность рациона по аминокислотам), нарушении всасывания аминокислот, повышенном распаде белков (лихорадка, тиреотоксикоз, злокачественные опухоли ).
Гиперпротеинемия – повышение концентрации белков в крови (при сильных поносах и рвотах).

фракций белков крови при неизменной общей концентрации белков (многие

воспалительные процессы).
Парапротеинемия – появление в крови необычных (нетипичных) белковых фракций, которых нет в норме (криоглобулины, С-реактивный белок и др.)

40-50%, а по некоторым другим данным – до 70-80%

его количества. При нарушении выделительной функции почек, когда повышается общее содержание остаточного азота, доля мочевины в нём возрастает до 90-95%. Количество мочевины увеличивается при распаде белков тканей (интоксикация, лучевая болезнь, злокачественные образования).

продуктом белкового обмена у птиц и её содержание в

крови у них составляет основную массу остаточного азота (8—9 мг % и больше). У млекопитающих мочевая кислота образуется при обмене пуриновых оснований. Подавляющее её количество превращается в аллантоин, поэтому в крови мочевой кислоты мало (0,5—1,5 мг %). Только в крови плотоядных животных содержание этой кислоты достигает 2,5—4,5 мг %, что объясняется высоким удельным весом в их рационе продуктов животного происхождения, богатых нуклеиновыми кислотами.

после мочевины среди составных частей остаточного азота. В числе

свободных аминокислот преобладают глицин, аланин, аспарагиновая кислота, лейцин, глютаминовая кислота и глютамин.
У большинства животных общее количество аминокислот не превышает 10-25 мг % и только у свиней их в два раза больше 23-46 мг %.

для каждого вида животных. Это постоянство поддерживается сложным механизмом

нейрогуморальной регуляции, включающими гормоны (инсулин, глюкагон, адреналин, глюкокортикоиды) и центр углеводного обмена в продолговатом мозгу.
Повышение количества глюкозы в крови, гипергликемия, может быть алиментарного происхождения — после разового приема большого количества углеводов, и патологического — заболевание печени, поджелудочной железы, начальные стадий гипертиреоза и др. Гипергликемия сопровождается выделением сахара с мочой (глюкозурия).

молочная кислота. Ее количество может увеличиваться в несколько раз

в сравнении с нормой и достигать 100—150 мг % после тяжелой физической нагрузки, когда в организме окисляется большое количество гликогена.
В крови постоянно содержится в небольших количествах (0,5—1,6 мг %) пировиноградная кислота. Ее концентрация может существенно возрастать при B1-авитаминозе, когда ее количество увеличивается в несколько раз и может достигать 3,5—9,6 мг %. Подобное явление наблюдается и при сердечной недостаточности.

0,9 %, а в некоторых случаях достигает 1,5—2,0%

(гиперлипемия). Повышение количества липидов в крови происходит преимущественно за счет нейтральных жиров и в норме это явление наблюдается после приёма корма с избыточным содержанием указанных веществ. Однако причиной гиперлипемии может быть и усиленное разрушение тканей при ряде заболеваний (например, при туберкулёзе). Нейтральные жиры представлены в крови в виде мельчайших капелек — хиломикронов, стабилизированных сывороточными белками. Из других липидов в крови имеются фосфолипиды (около 200—400 мг %), холестерол и его эфиры (100-250 мг%).

и в крови) нерастворимы, поэтому для транспорта липидов кровью

в организме образуются комплексы липидов с белками — липопротеины.
Все типы липопротеинов имеют сходное строение — гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками, которые называют апопротеинами, и амфифильными молекулами липидов — фосфолипидами и холестеролом. Гидрофильные группы этих молекул обращены к водной фазе, а гидрофобные части — к гидрофобному ядру липопротеина, в котором находятся транспортируемые липиды.

липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины промежуточной плотности (ЛППП),

липопротеины низкой плотности (ЛПНП) и липопротеины высокой плотности (ЛПВП).
Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и транспортирует определённые липиды. Например, ХМ транспортируют экзогенные (пищевые жиры) из кишечника в ткани, поэтому триацилглицеролы составляют до 85% массы этих частиц.

так как имеют небольшой размер и отрицательный заряд на

поверхности. Некоторые ЛП легко проходят через стенки капилляров кровеносных сосудов и доставляют липиды к клеткам.
Большой размер ХМ не позволяет им проникать через стенки капилляров, поэтому из клеток кишечника они сначала попадают в лимфатическую систему и потом через главный грудной проток вливаются в кровь вместе с лимфой.

гипертриглицеронемия и, соответственно, гиперхиломикронемия, которая может продолжаться до нескольких

часов.
Скорость удаления ХМ из кровотока зависит от:
• активности ЛП-липазы;
• присутствия ЛПВП, поставляющих апопротеины С-II и Е для ХМ;
• активности переноса апоС-II и апоЕ на ХМ.
Генетические дефекты любого из белков, участвующих в метаболизме ХМ, приводят к развитию семейной гиперхиломикронемии — гиперлипопротеинемии типаI.