Презентация на тему Строение и свойства белков

остатков α-аминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород,

сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.
Белки имеют четыре структуры:
первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

аминокислот, удерживается пептидными связями. Именно первичная структура белковой

молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию.

цепи в спираль. Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими

между карбоксильными группами и аминогруппами

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных)

молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
Субъединицы удерживаются

в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

полипептидных связей

Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием

нагревания и химических реагентов

белка, так и частичное. Если первичная структура не разрушена,

то этот процесс называется ренатурация

Химические свойства белков

кислоту и нагреть, то образуется характерная желтая окраска раствора.

структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос,

рога, шерсть (кератин), сухожилий, кожа (коллаген) и т.д.

Двигательная
Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных: миозин - мышцы

присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем

тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин

регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Энергетическая
При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака.

Запасающая
В растениях белки запасаются в виде алейроновых зёрен, в организме животных не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока.
Но при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые

белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Сигнальная
В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку: родопсин - зрительный пурпур

белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции,

происходящие в клетках. Например: рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе; пепсин - желудочный сок , трипсин - поджелудочный сок – переваривание пищи

За 1 мин
фермент каталаза расщепляет 5 млн молекул пероксида водорода (без катализатора требуется несколько недель);
фермент уреаза расщепляет 1, 5 млн молекул мочевины (без катализатора – 3 млн. лет).

протеины
1888г. ДанилевскийА.Я. предположил, что белки полимеры
1903г. Фишер Э.Г. открыл,

что белки полипептиды