Презентация на тему Белки: состав и строение

альбумина (одного из белков яйца) — 36000, гемоглобина —

152000, миозина (одного из белков мышц) — 500000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной

связью.

Белки –гетерополимеры, мономерами котрых являются α-аминокислоты.

В состав белков входят: С, Н, О, N, S. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

аминогруппу (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH), обеспечивающую свойства кислоты

.

различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 26.

Причем 6 из 26 аминокислот являются нестандартными. Они образуются в результате модификации стандартных аминокислот уже после их включения в полипептидную цепь. Поэтому обычными компонентами белков считают лишь 20 аминокислот.

полноценными – белки, содержащие весь набор аминокислот (20 разных

аминокислот);
неполноценными – белки, в составе которых какие-то аминокислоты отсутствуют.

образуя полипептидную цепь. Пептидная связь – ковалентная связь, образующаяся

между азотом аминогруппы одной аминокислоты и углеродом карбоксильной группы другой аминокислоты.

остатков в полипептидной цепи.

Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

тыс. различных белков. Имея всего лишь 20 аминокислот, можно

составить из них огромное количество самых разнообразных комбинаций.
Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислот.

аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин.
Было выявлено, что молекула

инсулина состоит из двух полипептидных цепей
(21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь

одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке может привести к изменению свойств и функций белка.
Лишь незначительное количество белков имеет строго линейную структуру. Основная масса белков подвергается дальнейшей укладке, что приводит к образованию вторичной структуры белковой молекулы.

-спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образована одной полипептидной

цепью в результате возникновения внутримолекулярных водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали.

возникновения химических связей: водородных, ионных, дисульфидных и установления гидрофильно-гидрофобных

взаимодействий.

молекулы которых образованы двумя и более глобулами.
Глобулы удерживаются

вместе благодаря ионным, гидрофильно-гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.