Презентация на тему Обмен простых белков. Пути обмена аминокислот. (Тема 5)

реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации.

Первые четыре реакции имеют значение для всех живых организмов.
Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов;

(отщепление аминогруппы).
Во всех случаях NH2-группа аминокислоты освобождается

в виде аммиака.

оксикислоты и кетокислоты.
Для животных тканей, растений

и большинства аэробных микроорганизмов преобладает окислительное дезаминирование аминокислот.
Исключение гистидин - подвергается внутримолекулярному дезаминированию.

является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота),

который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и α-кетокислоту.

сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД,

которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты.
Оксидазы L-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы D-аминокислот – только ФАД в качестве простетической группы.

D-аминокислот могут непосредственно окисляться молекулярным кислородом. При этом образуется

перекись водорода, которая подвергается расщеплению под действием каталазы на воду и кислород.

открыт высокоактивный специфический фермент (глутаматдегидрогеназа), катализирующий окислительное дезаминирование L-глутаминовой

кислоты. Он является анаэробным ферментом и широко распространен во всех живых объектах. В качестве кофермента глутаматдегидрогеназа содержит НАД (или НАДФ). Реакция включает анаэробную фазу дегидрирования глутаминовой кислоты с образованием иминоглутаровой кислоты и спонтанный гидролиз последней на аммиак и α-кетоглутаровую кислоту:

реакции окислительного дезаминирования. Восстановленный НАДН далее окисляется при участии

флавиновых ферментов и цитохромной системы с образованием конечного продукта воды. Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но обязательно в присутствии восстановленного НАДФН может участвовать в синтезе глутамата из α-кетоглутаровой кислоты.

них использует в качестве кофермента как НАД, так и

НАДФ (клетки животных); два других используют или НАД, или НАДФ (микроорганизмы, клетки растений и грибов), соответственно катализируя дезаминирование или биосинтез глутамата.

от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака.
А.Е.

Браунштейн и М.Г. Крицман изучали дезаминирование глутаминовой кислоты в мышечной ткани. При добавлении к гомогенату мышц глутаминовой и пировиноградной кислот образуются α-кетоглутаровая кислота и аланин без промежуточного свободного аммиака; при добавление аланина и α-кетоглутаровой кислоты образуются соответственно пировиноградная глутаминовая кислоты.

для всех живых организмов.
Эти реакции протекают

при участии специфических ферментов названных аминоферазами (по современной классификации, аминотрансферазы, или трансаминазы).

компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос NH2-группы не на α-кетокислоту,

а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация α-водородного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксаминфосфата; последний на второй стадии реакции реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) приводит к синтезу новой аминокислоты и освобождению пиридоксальфосфата.

реакции трансаминирования можно представить в виде общей схемы:

активность трансаминаз в органах и тканях человека, а также

низкие величины активности этих ферментов в крови послужили основанием для определения уровня ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях разных органов. Для клинических целей наибольшее
значение имеют две трансаминазы – аспартат-аминотрансфераза (AcAT) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции:

Глутамат

Аланин + α-Кетоглутарат =
= Пируват + Глутамат

виде СО2 . Несмотря на ограниченный круг аминокислот и

их производных, подвергающихся декарбоксилированию в животных тканях, образующиеся продукты реакции – биогенные амины – оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных.

следующих аминокислот и их производных: тирозина, триптофана, 5-окситриптофана, валина,

серина, гистидина, глу-таминовой и γ-оксиглутаминовой кислот, 3,4-диоксифенилаланина, цистеина, аргинина, орнитина, S-аденозилметионина и α-аминомалоновой кислоты. Помимо этого, у микроорганизмов и растений открыто декарбоксилирование ряда других аминокислот.

α-Декарбоксилирование, характерное для тканей животных, при котором от аминокислот

отщепляется карбоксильная группа, стоящая по соседству с α-углеродным атомом. Продуктами реакции являются СО2 и биогенные амины:

этим путем образуется α-аланин:

этой реакции образуются альдегид и новая аминокислота, соответствующая исходной

кетокислоте.

Эта реакция в тканях животных осуществляется при

синтезе δ-амино-левулиновой кислоты из глицина и сукцинил-КоА и при синтезе сфинголипидов, а также у растений при синтезе биотина.