Слайд 2
План
Определение понятия фермент. Биохимическая природа ферментов. Функции ферментов
в живом организме. Специфические черты биологического катализа.
Классификация ферментов.
Уравнение
скорости ферментативной реакции. Константы ферментативной реакции Км и Vмах. Единицы ферментативной активности.
Активный центр. Факторы ферментативного катализа.
Влияние условий среды на скорость ферментативной реакции
Слайд 3
Классификация ферментов
В 1861 году комиссия по ферментам Международного
биохимического союза приняла принципы систематизации и номенклатуры ферментов, в
основе которой лежат типы химических реакций, которые ими катализируются.
Различают шесть классов ферментов.
Слайд 10
Кинетика ферментативной реакции
Уравнение ферментативной реакции и вывод скорости
ферментативной реакции для односубстратной необратимой ферментативной реакции с одним
продуктом и лимитирующей стадией распада фермент-субстратного комплекса было впервые предложено Леонором Михаэлисом и Мод Ментен в 1913 году.
Слайд 11
Уравнение односубстратной необратимой ферментной реакции
Слайд 12
Уравнение Михаэлиса-Ментен
V - скорость ферментативной реакции
Vmax - максимальная
скорость реакции
[S] -концентрация субстрата
Кm - константа Михаэлиса, такая концентрация
субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости
Слайд 13
Концентрация субстрата
Скорость
max скорость
Кm
График ферментативной реакции
Слайд 14
Единицы ферментативной активности
КАТАЛ - это количество фермента, которое
обеспечивает превращение 1 моля субстрата за 1 секунду.
ЮНИТ -
это количество фермента, которое превращает 1 мкмоль субстрата за 1 минуту. 1 Юнит = 16,67 нкатал
Слайд 15
Строение ферментов
По химическому составу ферменты делят на простые,
состоящие только из полипептидных цепей, и сложные, которые кроме
полипептидов содержат компоненты другой природы. В сложных ферментах различают полипептидную часть - апофермент и диссоциирующую непептидную – кофермент. Полный комплекс (апофермент + кофермент= холофермент).
Слайд 16
Коферменты
Коферменты делятся на:
Кофакторы - небелковая часть нековалентно связанная
с ферментом (можно отделить)
Простетическая группа - небелковая часть ковалентносвязанная
с ферментом (нельзя отделить)
Блокирование аминокислотных радикалов или функциональных групп кофермента путем химической модификации лишает фермент каталитической активности.
Слайд 17
Апофермент
На глобуле апофермента можно выделить несколько центров, выполняющих
различные функции:
субстратный центр;
каталитический центр;
аллостерический центр
Слайд 18
Субстратный центр
Субстратный центр (якорный центр) – узнавание, захват
и удерживание молекулы субстрата.
В его состав могут входить
боковые цепи Aсп, Цис, Глу, Гис, Лиз, Meт, Сер, Трео, а также концевые карбоксильные и амино-группы. Среди этих химических функциональных групп находятся несколько аминокислотных радикалов, взаимодействующих с субстратом и образующих ковалентные и нековалентные ферментные интермедиаты.
Слайд 19
Каталитический центр
Место на глобуле апофермента где собственно протекает
каталитическая реакция (разрыв старых связей и образование новых)
В состав
активного центра входят аминокислотные остатки, находящиеся в различных отделах полипептидной цепи фермента, но сближенных за счет ее изгиба
Каталитический центр и субстратный центр составляют активный центр фермента
Слайд 20
Аллостерический центр
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИМИ ЦЕНТРАМИ называют такие участки молекулы фермента
вне его активного центра, которые способны связываться СЛАБЫМИ ТИПАМИ
СВЯЗЕЙ (значит - обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Причем такое связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая, либо затрудняя (замедляя) его работу.
Слайд 22
Влияние температуры на скорость ферментативной реакции
ТЕМПЕРАТУРНЫЙ ОПТИМУМ
![Уравнение Михаэлиса-МентенV - скорость ферментативной реакцииVmax - максимальная скорость реакции[S] -концентрация субстратаКm](/img/tmb/15/1445269/4051e1a011a431918ff3cc2e14b46688-720x.jpg "Ферменты. Часть I")
