Презентация на тему Азбука живой материи Белки

греч. «протос» - «первый»), - это
природные органические соединения, которые

обеспечивают
все жизненные процессы любого организма.

Впервые белок был выделен ( в виде клейковины) в 1728 г.
итальянцем Якопо Бартоломео Беккари из пшеничной муки.
Это событие принято считать рождением химии белка.

Белки, или протеины…

больше,
чем всех других (кроме воды, разумеется!).
И разнообразие видов

белков очень велико.

Из белка построены хрусталик глаза

и паутина,

и панцирь черепахи,

и ядовитые вещества грибов.

Благодаря белкам по ночам светятся светлячки,

а в глубинах океана мерцают медузы.

от нескольких
десятков до многих миллионов.
При всем многообразии белков

в состав их молекул
входит ограниченное количество элементов:

УГЛЕРОД (50-55%)
С

КИСЛОРОД (21-24%)
О2

ВОДОРОД (6-7%)
Н2

АЗОТ (15-18%)
N2

СЕРА (0,3-2,5 %)
S

греч.«поли»-«много», и «мерос»-«часть»,«доля»). Длинная моле-
кула полимера состоит из множества

маленьких молекул, связанных
друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В
полимерах роль нити играют химические связи между бусинками-
молекулами, называемые аминокислотами.

названия, по источнику, из которого они впервые были выделены.

Например, аспарагин обнаружили в1806г. в соке аспарагуса, глутамин (от лат. gluten-«клей») в клейковине пшеницы, цистеин (от греч. «цистис» - «пузырь») в 1810г. из камней мочевого пузыря, глицин назван за сладкий вкус(от греч. «гликис» - «сладкий»). При изучении казеина был открыт тирозин (от греч. «тирос»- «сыр»); аргинин (от лат. Argentums – «серебро») был впервые получен в виде соли серебра. Название «лейцин» произошло от греческого слова «лейкос» - «белый», а серин от лат. Sericus- «шелковый».

аминокис-
лоты с карбоксильной группой -СООН другой аминокислоты обра-
зуется соединение-

ПЕПТИД , группировка -СО-NH- называется
пептидной группой, а связь между атомами углерода и азота-
пептидной связью. В состав пептида может входить огромное коли-
чество остатков аминокислот.

H2N-CH-C-N-CH-C-OH

R1

O

H

R2

O

ДИПЕПТИД

1902 г.
немецкий химик
Эмиль Герман Фишер.

Полинг предположил, что
некоторые участки аминокислотной
цепочки в белках закручены в

спираль.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Последовательное соединение аминокислот в альфа- спираль
представляет собой первичную структуру белковой молекулы.

теряется информация о
последовательности их соединения. Поэтому долгое время считали,
что

определение первичной структуры белка представляет собой
совершенно безнадежную задачу.

Но в 50-х гг. XX в. английский биохимик
Фредерик Сенгер смог расшифровать
последовательность аминокислот в поли-
пептидных цепях гормона инсулина. За
эту работу, на выполнение которой ушло
несколько лет, в1958г.Сенгер был удостоен
Нобелевской премии по химии. Двадцатью
годами позже он совместно с У.Гилбертом
получил вторую премию за вклад в
установление первичной структуры ДНК.

NH друг с
другом могут «слипаться» сразу несколько разных

фрагментов одной
полипептидной цепи. В результате получается целый слой- -слой,
который называется вторичной структурой белковой молекулы.

структурой белка.
Слабые взаимодействия в молекуле:
1- гидрофобные в/д
2- солевые мостики
3-

дисульфидные мостики
4- водородные связи

говорят,
что он обладает четвертичной структурой.
Это высший уровень организации
белковой

молекулы.

свернуты в компактные
структуры, напоминающие сферы.
Такие белки называют

глобулярными,
а саму молекулу белка
глобулой (от лат.globus – «шар»).

Другие белки представляют
собой длинные волокна,
поэтому получили название
фибриллярных
(от лат. Fibra- «волокно»).

Присутствие в аминокислотных остатках
групп -СООН и

-NH2 придает белкам
амфотерные свойства.

структуру белка,
легко разрушаются. При

варке прозрачный яичный белок
превращается в упругую белую массу,

Такой процесс называется ДЕНАТУРАЦИЕЙ. Её вызывают
нагревание, кислая и щелочная среда, радиация, присутствие
некоторых солей. Белок утрачивает свои химические,физические и
биологические функции. Пептидные связи не разрушаются.

а молоко при скисании загустевает.

в связанном виде: ковалентно
присоединенные к аминокислоте серину фосфатные группы

обра-
зуют соли с ионами кальция.При подкислении эти соли разрушают-
ся, и казеин выделяется в виде белой творожистой массы. В желудке
человека под действием особых ферментов происходит процесс,
называемый «створаживанием казеина». Такой казеин медленнее
выводится из организма, а поэтому полнее усваивается. Казеин
высоко питателен:
в нем есть почти все
аминокислоты,
необходимые
для построения
собственных белков.

которого разрушаются пептидные связи и
образуется смесь аминокислот.
H2N - CH2

- C - N - CH2 -COOH +H OH = 2 H2N - CH2 - COOH

O

H

ГИДРОЛИЗ дипептида

Действие HNO3(конц) с появлением
жёлтого окрашивания ( при toC ).
При добавлении щелочи
желтая окраска меняется на оранжевую.

1. БИУРЕТОВАЯ
Действие раствора щелочи и сульфата меди (II) дает
красно- фиолетовое окрашивание.

3. ЦИСТЕИНОВАЯ
(для белков, содержащих серу)-
Кипячение раствора белка
с ацетатом свинца(II) с появлением
черного окрашивания.

Все ферменты являются белками, и все биохимические реакции катализируются

ими.

структурами
клеток.

крови,
4. ТРАНСПОРТНАЯ.

в Тихом океане обитает
кальмар, сигарообразное тело которого достигает в

длину 3,5м,
а масса гиганта может превышать 150 кг.
Он способен двигаться со скоростью 40 км\ч,
а клюв его может перебить стальной кабель.
Свидетели утверждают, что кальмар в клочья
раздирает двадцатикилограммовую рыбину.
Чтобы «зарядиться» энергией, этому монстру
требуется кислорода не менее 50 л в час.
Поступающий из морской воды кислород
разносится по телу кальмара с помощью
особого белка, содержащего медь -
гемоцианина (от греч. «гема», - «кровь»
и «кианос» - «лазурный», «голубой»).

частиц организм защищает
иммунная система. Она устроена так, что организм,

в который
вторглись «агрессоры» - антигены,начинает вырабатывать
антитела. Молекула антитела прочно связывается с антигеном,
который попав в эту ловушку уже не может вырваться из
«железных лап» антитела. После связывания враг выдворяется
за пределы организма

растений
(пшеницы, кукурузы, риса и др.) содержатся пищевые белки.

К
ним относятся альбумин (яичный белок) и казеин (белок молока).
При переваривании белковой пищи выделяется большое количество
энергии, которая используется для жизнедеятельности организма.

8.ЗАПАСНАЯ

которые хранятся
и передаются по наследству с помощью
молекул

ДНК. Получается, что не только
первичная, но и вторичная, третичная
и четвертичная структуры белков
составляют содержание наследственной
информации. Следовательно, и выпол-
няемые белками функции запрограм-
мированы генетически. Громадный
перечень этих. функций позволяет
белкам по праву называться
ГЛАВНЫМИ МОЛЕКУЛАМИ
ЖИЗНИ.

правильно перечислены
атомы, входящие в состав аминокислот?
а) C,H,O,N,S; б)

C,O,H,S; в) C,H,O,P,S; г) C,H,O,N,Cl.
2. Первичная структура белка удерживается:
а) водородными связями; б) пептидными связями;
в) гидрофобными связями; г) дисульфидными связями.
3. Молекулы белков отличаются друг от друга:
а) последовательностью аминокислот; б) количеством
аминокислот; в) формой третичной структуры;
г) всеми указанными особенностями.
4. В каком случае правильно показана пептидная связь?
а) –C-N- б) H-C-R в)-C=N г)-O-H

5. Какие факторы вызывают денатурацию:
а) температура; б) катализатор; в)кислоты; г) давление
6. Какое из веществ не является белком?
А) гемоглобин; б) инсулин;в) гликоген; г) альбумин.

О Н

это не что иное, как…

От чего зависят биологические свойства

белков?

Чем отличается первичная структура белка от
вторичной, вторичная от третичной, третичная от
четвертичной?

Предложите другие структуры белков, если это
возможно. Ответ обоснуйте в любом случае.