Презентация на тему Ферменты и их роль

в нуклеиновых кислотах. Следовательно, без нуклеиновых кислот не может

быть жизни.
Все живые клетки нуждаются в белках, необходимых для множества процессов, с помощью которых поддерживается жизнь клетки. Следовательно, без белков не может быть жизни.
Белки производятся только нуклеиновыми кислотами. Значит, без нуклеиновых кислот не может быть белков.
Нуклеиновые кислоты могут воспроизводиться только в присутствии белков. Следовательно, без белков не может быть нуклеиновых кислот.

о происхождении жизни является исходное функциональное соотношение между белками

и нуклеиновыми кислотами — что из них появилось раньше?
Нуклеиновые кислоты не могут воспроизводиться без ферментов [белков], а ферменты не могут образовываться без нуклеиновых кислот.

ферментов.
Динамичность фермент - субстратного взаимодействия.
Классификация и номенклатура.
Активаторы и

ингибиторы.
Регуляция активности ферментов.

выполняющие функции биологических катализаторов.


Катализатор - это вещество,

которое ускоряет химическую реакцию, но само в ходе этой реакции не расходуется.

действия

Способность к регуляции

катализ осуществляют небелковые (мономерные) соединения, называемые кофактором.

Комплекс апофермента и

кофактора называется холоферментом.

Кофакторами могут быть ионы металлов (Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+, K+, Na+) или органические соединения, которые обычно называют коферментами. Большинство из них являются производными витаминов.

может быть различным:

Иногда связь слабая и возникает только во

время протекания реакции

В других случаях кофактор и фермент прочно соединены ковалентными связями. В этом случае небелковую часть фермента называют простетической группой.

обеспечении комплементарности между ферментом и субстратом.

Могут непосредственно вовлекаться в

реакции в качестве еще одного субстрата. В этой роли обычно выступают органические коферменты – они выступают как доноры или акцепторы определенных химических групп.

превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е).

Активный центр фермента - тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата.

аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или

различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента.

В его пределах различают адсорбционный центр и каталитический центр.

Вне активного центра фермента встречаются особые функциональные участки, каждый из них обозначают термином аллостерический центр.

которая непосредственно формируется за счет радикалов двух, иногда

трех аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи.

Каталитический центр "серин-гистидиновых" ферментов формируется за счет радикалов аминокислот серина и гистидина. Если фермент является сложным белком, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента (кофермент).

котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата.

Он формируется одним,

двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с каталитическим центром.

Главная его функция - связывание молекулы субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра).

слабых типов связей и потому является обратимой.

По мере формирования этих связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра, которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более точному соответствию между их пространственными конфигурациями.

активного центра фермента и субстрата
Б – образование фермент-субстратного комплекса
В

– образование продуктов реакции
Г – освобождение продуктов реакции и переход фермента в исходное состояние

зависимость скоростей реакции, катализируемых ферментами, от различных факторов.

Скорость ферментативных реакций (V) измеряют по убыли субстрата (S) или приросту продукта (P) за единицу времени.

субстрата, при которой данный фермент обеспечивает скорость реакции, равную

половине ее максимальной скорости

[S], Vmax – максимальная скорость и
Км – константа

Михаэлиса-Ментен для данного фермента, соответствующая определенному субстрату

субстрата (б), от температуры (в), рН (г)

по его активности.
За единицу активности фермента принимается такое количество

фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата (1 мкмоль = 10–6 моля) в 1 мин при 25°С в оптимальных условиях действия фермента.
Удельной активностью называется число единиц ферментативной активности в расчете на 1 мг белка.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ

катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы

сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента.
Различают 3 типа субстратной специфичности:
Абсолютная субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата.
Относительная субстратная специфичность - способность фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов.
Стереоспецифичность - способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров.
Фермент оксидаза L-аминокислот способен окислять все аминокислоты, но относящиеся только к L-ряду , т.е. обладает относительной субстратной специфичностью и стереоспецифичностью одновременно.

катализировать только определенный тип химической реакции.

В соответствии со специфичностью действия все ферменты делятся на 6 классов.

субстрата, типа реакции и окончания "-аза". Например: ЛАКТАТ +

ДЕГИДРОГЕНизация + АЗА =
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА


Систематическое название фермента формируется следующим образом: (название субстратов (через дробь), название типа химического превращения + аза). Та же лактатдегидрогеназа будет иметь систематическое название

"L-лактат:NAD+ оксидоредуктаза".

обозначаются латинскими цифрами. Название каждого класса ферментов соответствует этой

цифре. Каждый класс разделен на подклассы и подподклассы, которые уточняют специфичность действия данного фермента.

ингибиторы:
необратимые
обратимые

Необратимые ингибиторы прочно связываются и блокируют функциональные

группы активного центра фермента, необходимые для проявления его активности.

с активным центром фермента (ингибитор и субстрат имеют участки

со сходной структурой).






S – субстрат; I – ингибитор
Связывание S и I происходит взаимоисключающим образом. Образуется либо ES, либо EI, но не EIS

Конкурентное ингибирование ГМГ-КоА-редуктазы ловастатином

ферменту не в активном центре, а в другом участке

молекулы. Связывание приводит к изменению конформации фермента и нарушению комплементарности к субстрату.

в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие как

в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие как Fe,

Cu, Co, Mg и др.

Металлы-активаторы участвуют в образовании стабильной переходной конформации фермента, что способствует более быстрому образованию фермент субстратного комплекса.

в результате нековалентного взаимодействия с эффекторами.

фосфорилирования-дефосфорилирования. Фермент изменяет активность в результате ковалентной модификации.

Например, регуляция активности липазы: