- Главная
- Разное
- Бизнес и предпринимательство
- Образование
- Развлечения
- Государство
- Спорт
- Графика
- Культурология
- Еда и кулинария
- Лингвистика
- Религиоведение
- Черчение
- Физкультура
- ИЗО
- Психология
- Социология
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Маркетинг
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Что такое findslide.org?
FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.
Обратная связь
Email: Нажмите что бы посмотреть
Презентация на тему Медицинская биохимия как наука. Вводная лекция
Содержание
- 2. Медицинская биохимия – это раздел
- 3. Основными разделами медицинской биохимии являются: биохимия человека, биохимия патологических процессов, клиническая биохимия
- 4. Биохимия человека – раздел биохимии,
- 5. Клиническая биохимия – раздел биохимии,
- 6. Задачи медицинской биохимии1. Изучение строения и функций
- 7. Биомолекулы — это органические вещества,
- 8. Белки крови
- 9. Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие
- 10. Сложные белки ( протеиды) помимо
- 11. Строение белка Основными структурными компонентами белков являются аминокислоты.Строение белка инсулина
- 12. Строение аминокислот
- 13. Образование пептидной связи Аминокислоты могут
- 14. Образование пептидной связи
- 15. АМИНОКИСЛОТЫ В клетках разных живых организмов
- 16. АМИНОКИСЛОТЫ Для построения белков используются 20
- 17. Биологическая классификация аминокислот
- 18. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ
- 19. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫЛейцин. При недостатке этой аминокислоты может
- 20. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫЛизин способствует росту костей и выработке коллагена,
- 21. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫТриптофан усиливает выработку в головном мозге серотонина,
- 22. НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
- 23. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫВ основе каждого белка
- 24. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
- 25. Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
- 26. Вторичная структура возникает за счет
- 27. Третичная структура – это глобулярная форма, образующаяся за счет гидрофобных связей между радикалами аминокислот вторичной структуры
- 28. Четвертичная структура– представляет собой объединение нескольких глобул с третичной структурой в единый конгломерат
- 29. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ Белки занимают центральное место в метаболизме
- 31. Структурная функцияБелки являются основой всех биологических мембран,
- 32. Структурная функцияБелки участвуют в образовании всехмембран и органоидов клетки.белоккератин
- 33. Они в комплексе с липидами являются структурной основой клеточных и внутриклеточных мембран.
- 34. Белки участвуют в образовании внеклеточных структур: входят в состав шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов.эластин, коллаген
- 35. Транспортная функция Белки связывают и
- 36. Так,гемоглобин переносит кислород из легких
- 37. В состав клеточных мембран входят особые белки,
- 38. СОКРАТИТЕЛЬНАЯ (ДВИГАТЕЛЬНАЯ) ФУНКЦИЯ Особые сократительные белки
- 39. Актин и миозин – белки мышц
- 40. Каталитическая функция Среди 2000 известных белков
- 41. Регуляторная функция В биохимических сигнальных цепях
- 43. Защитная функцияНапример, фибриноген и протромбинобеспечивают свертываемость кровиАнтитела
- 45. В ответ на проникновение в организм чужеродных
- 46. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
- 47. Энергетическая функция При распаде 1 г
- 49. Белки чрезвычайно разнообразны по своим
- 50. Свойства белков Белки имеют высокую
- 51. Свойства белков Белки активно вступают
- 52. Свойства белков Белки характеризуются оптической
- 53. Свойства белков Гидролиз - под действием растворов
- 54. Денатурация – нарушение природной структуры белка.ДенатурацияПод влиянием
- 56. Методы выделения и анализа белковВысаливание
- 57. Методы выделения и анализа белков
- 58. Методы выделения и анализа белковДиализ Для отделения
- 59. Диализ (белые крупные кружки - молекулы белка, черные - молекулы хлористого натрия)
- 60. Гель-фильтрация Гель-проникающая хроматография позволяет разделять белки по величине
- 62. Метод основан на свойстве заряженных частиц (молекул)
- 64. Ультрацентрифугирование метод разделения и исследования высокомолекулярных соединений
- 65. Скачать презентацию
- 66. Похожие презентации
Медицинская биохимия – это раздел биохимии, изучающий химические и физико-химические процессы нарушения нормальной жизнедеятельности организма на всех уровнях организации живой материи. Таким образом, медицинская биохимия исследует и химический состав, и обмен веществ в органах,
Слайд 3
Основными разделами медицинской биохимии являются:
биохимия человека,
биохимия патологических процессов,
клиническая биохимия
Слайд 4 Биохимия человека – раздел биохимии, изучающий
нормально функционирующий организм;
Биохимия патологических процессов изучает
этиологию, патогенез, течение заболевания на всех уровнях организации человека; Слайд 5 Клиническая биохимия – раздел биохимии, в
котором ведутся работы по разработке и внедрению в клинику
количественных биохимических тест-методов по диагностике и по контролю течения заболевания. Все эти методы основаны на современных достижениях медико-биологических наук.
Слайд 6
Задачи медицинской биохимии
1. Изучение строения и функций биомолекул,
входящих в состав тканей организма.
2. Изучение механизмов:
· поступления пластических
и биологически активных веществ во внутреннюю среду организма;· превращения поступивших мономеров в биополимеры, специфичные для данного организма;
· высвобождения, накопления и использования энергии в клетке;
· образования и выведения конечных продуктов распада веществ в организме;
· воспроизведения и передачи наследственных признаков организма;
· регуляции всех перечисленных процессов.
Слайд 7 Биомолекулы — это органические вещества, которые
синтезируются живыми организмами. В состав биомолекул включают белки, углеводы,
липиды,нуклеиновые кислоты, а также более мелкие компоненты обмена веществ.Биомолекулы состоят из атомов углерода, водорода, азота, кислорода, а также фосфора и серы.
Другие атомы входят в состав биологически значимых веществ значительно реже.
Слайд 9 Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие органические
соединения, в состав которых входят 20 видов аминокислот.
Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот, Молекула фибрина
Слайд 10 Сложные белки ( протеиды) помимо аминокислот
содержат различные небелковые компоненты- липиды, углеводы, нуклеиновые основания, хромогены
и другие вещества (липопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеиды и др.)Гликогемоглобин
Слайд 11
Строение белка
Основными структурными компонентами белков являются
аминокислоты.
Строение белка инсулина
Слайд 13
Образование пептидной связи
Аминокислоты могут реагировать друг
с другом: карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой
другой аминокислоты с образованием пептидной связи и молекулы воды.
Слайд 15
АМИНОКИСЛОТЫ
В клетках разных живых организмов встречается
свыше 170 различных аминокислот, но бесконечное разнообразие белков создается
за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением
Слайд 16
АМИНОКИСЛОТЫ
Для построения белков используются 20 аминокислот.
Незаменимые аминокислоты, они не могут синтезироваться в организме
человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимымЗаменимые могут синтезироваться в организме человека
Слайд 19
НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Лейцин. При недостатке этой аминокислоты может развиться
анемия, проблемы с печенью и другие заболевания. Лейцин содержится
в сое, твердом сыре, морепродуктах, бобовых, орехах, мясе, рыбе, крупах и яйцахИзолейцин участвует в энергетических процессах организма и необходим для синтеза гемоглобина, помогает справиться с усталостью и стрессом. Содержится в сое , твердом сыре , бобовых , мясе , рыбе , орехах ,
Валин оказывает стимулирующее действие на весь организм, эта незаменимая кислота необходима для укрепления тонуса мускулатуры. Содержится в сое , бобовых , мясе , орехах , яйцах, рыбе и морепродуктах , крупах
Слайд 20
НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Лизин способствует росту костей и выработке коллагена, укрепляет
иммунитет и помогает организму бороться с вирусами, в том
числе с герпесом. Содержится в сое , твердом сыре , мясе , рыбе , бобовых , твороге , мягком сыре и яйцахМетионин обладает сильной дезинтоксикационной способностью, препятствует отложению избыточного количества жира (в том числе в печени), повышает уровень антиоксидантов в крови. Содержится в сыре , мясе , рыбе и морепродуктах , сое , яйцах и бобовых
Треонин выводит токсины, участвует в синтезе коллагена и эластина, укрепляет иммунитет. Содержится в сое , рыбе , бобовых , твороге и сыре , мясе , морепродуктах , яйцах и орехах
Слайд 21
НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
Триптофан усиливает выработку в головном мозге серотонина, отвечающего
за настроение, сон , восприятие боли и гормона мелатонина
(регулятора суточных ритмов). Эта незаменимая аминокислота содержится в сыре, сое , бобовых , рыбе, мясе и яйцахФенилаланин способствует работе мозга, усиливает выработку эндорфинов, улучшает память и умственные способности, входит в состав коллагена. Содержится в сое , бобовых , орехах, рыбе ,сыре, мясе, яйцах
Слайд 23
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
В основе каждого белка лежит
полипептидная цепь. Она не просто вытянута в пространстве, а
организована в трехмерную структуру. Поэтому существует понятие о 4-х уровнях пространственной организации белка, а именно - первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белковых молекулСлайд 25 Первичная структура – последовательность чередования аминокислотных
остатков в полипептидной цепи.
Слайд 26 Вторичная структура возникает за счет скручивания
первичной структуры в спираль или в гармошку за счет
водородных связей между соседними витками или звеньямиСлайд 27 Третичная структура – это глобулярная форма, образующаяся за
счет гидрофобных связей между радикалами аминокислот вторичной структуры
Слайд 28 Четвертичная структура– представляет собой объединение нескольких глобул с
третичной структурой в единый конгломерат
Слайд 29
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Белки занимают центральное место в метаболизме организма
человека, выполняя ряд важных функций:
1) структурную
2) транспортную
3) сократительную
4)
каталитическую5) регуляторную
6) защитную
7) энергетическую
Слайд 31
Структурная функция
Белки являются основой всех биологических мембран, всех
органоидов клетки.
Так, коллаген является важным составным компонентом соединительной ткани,
кератин компонент перьев, волос, рогов, ногтей, эластин эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.
Слайд 32
Структурная функция
Белки участвуют в образовании всех
мембран и органоидов
клетки.
белок
кератин
Слайд 33
Они в комплексе с липидами являются структурной основой
клеточных и внутриклеточных мембран.
Слайд 34
Белки участвуют в образовании внеклеточных структур: входят в
состав шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов.
эластин, коллаген
Слайд 35
Транспортная функция
Белки связывают и
переносят
различные вещества и внутри
клетки,
и по всему организму.Например, г е м о г л о б и н
крови переносит кислород.
Слайд 36 Так,гемоглобин переносит кислород из легких к
клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет белок
миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраныСлайд 37 В состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивают
активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов
из клетки во внешнюю среду и обратно.
Слайд 38
СОКРАТИТЕЛЬНАЯ (ДВИГАТЕЛЬНАЯ) ФУНКЦИЯ
Особые сократительные белки (актин
и миозин) участвуют во всех видах движения клетки и
организма, сокращении мышц у человека
Слайд 40
Каталитическая функция
Среди 2000 известных белков наиболее
многочисленную группу составляют ферменты, которые помогают осуществлять биохимические реакции,
действуя как катализаторы, то есть ускоряют реакции, происходящие в организме
Слайд 41
Регуляторная функция
В биохимических сигнальных цепях белки осуществляют
функцию сигнальных веществ (гормонов), которые регулируют различные физиологические процессы.
Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет
Слайд 43
Защитная функция
Например, фибриноген и протромбин
обеспечивают свертываемость крови
Антитела блокируют
чужеродные
белки
Предохраняют организм от вторжения
чужеродных организмов и
от поврежденийСлайд 45 В ответ на проникновение в организм чужеродных белков
или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные
связывать и обезвреживать их.
Слайд 47
Энергетическая функция
При распаде 1 г белка
-выделяется 17,6 кДж энергии.
Сначала белки распадаются до аминокислот,
а затем до конечных продуктов: воды,
углекислого газа,
аммиака.
Слайд 49 Белки чрезвычайно разнообразны по своим свойствам.
Есть белки, растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин)
в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).
У белков встречается разнообразная форма молекул — от нитей (миозин - белок мышечных волокон) до глобул (гемоглобин)
Свойства белков
Слайд 50
Свойства белков
Белки имеют высокую
молекулярную массу, Молекулярная масса белков находится в пределах 10
000 - 1 000 000 а.е.м (атомная единица массы).Так, в составе рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) содержится 124 аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно 14 000 а.е.м.
Миоглобин (белок мышц), состоящий из 153 аминокислотных остатков, имеет молекулярную массу 17 000а.е.м , а гемоглобин - 64 500а.е.м (574 аминокислотных остатка). Молекулярные массы других белков более высокие: -глобулин (образует антитела) состоит из 1250 аминокислот и имеет молекулярную массу около 150 000 а.е.м, а молекулярная масса фермента глутаматдегидрогеназы превышает 1 000 000 а.е.м .
Слайд 51
Свойства белков
Белки активно вступают в
химические реакции
Важнейшим свойством белков является
их способность проявлять как кислые так и основные, то есть выступать в роли амфотерных электролитовТак, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислот, а щелочные - радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот
Слайд 52
Свойства белков
Белки характеризуются оптической
активностью, подвижностью в электрическом поле
В белках,
где преобладают аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего зарядаВажное значение для организма имеет способность белков адсорбировать на своей поверхности некоторые вещества и ионы (гормоны, витамины, железо, медь), которые либо плохо растворимы в воде, либо являются токсичными (билирубин, свободные жирные кислоты). Белки транспортируют их по крови к местам дальнейших превращений или обезвреживания.
Слайд 53
Свойства белков
Гидролиз - под действием растворов минеральных
кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и
образование смеси аминокислот. Денатурация - частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием: - высокой температуры - растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей - растворов солей тяжёлых металлов - некоторых органических веществ (формальдегида, фенола) - радиоактивного излучения
Слайд 54
Денатурация – нарушение природной структуры белка.
Денатурация
Под влиянием различных
химических и физических факторов
(обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами,
высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.)происходит изменение структур молекулы белка.
необратимая
обратимая
Слайд 56
Методы выделения и анализа белков
Высаливание
Метод очистки белков, основанный на различиях в их растворимости
при разной концентрации соли в растворе. Соли щелочных и щёлочно-земельных металлов вызывают обратимое осаждение белков, т.е. после их удаления белки вновь приобретают способность растворяться, сохраняя при этом свои нативные свойства.Биуретовая реакция, цветная реакция на биурет, которую осуществляют, прибавляя к щелочному раствору последнего разбавленный водный раствор соли Сu2+ (обычно CuSO4). При этом раствор окрашивается в интенсивный фиолетовый цвет
Слайд 58
Методы выделения и анализа белков
Диализ
Для отделения низкомолекулярных
примесей или замены состава среды используют диализ. Метод основан
на том, что молекулы белка из-за своих размеров не могут проходить через полупроницаемые мембраны, в то время как низкомолекулярные вещества равномерно распределяются между объемом, ограниченным мембраной, и окружающим раствором.Явление диализа лежит в основе действия аппарата "искусственная почка", который широко используется в медицине для лечения острой почечной недостаточности.
Слайд 60
Гель-фильтрация
Гель-проникающая хроматография позволяет разделять белки по величине и форме
молекул. Разделение проводят в хроматографических колонках, заполненных сферическими частицами набухшего
геля (размером 10-500 мкм) из полимериях материалов (1, а). Частицы геля проницаемы благодаря внутренним каналам, которые характеризуются определённым средним диаметром. Смесь белков (1, б) вносят в колонку с гелем и элюируют буферным раствором. Белковые молекулы, не способные проникать в гранулы геля (помечены красным цветом), будут перемещаться с высокой скоростью. Средние (зелёного цвета) и небольшие белки (синего цвета) будут в той или иной степени удерживаться гранулами геля (1, в). На выходе колонки элюат собирают в виде отдельных фракций (2). Объем выхода того или иного белка зависит в основном от его молекулярной массы (3).Слайд 62 Метод основан на свойстве заряженных частиц (молекул) перемещаться
под действием электрического поля .Обычно скорость миграции зависит от
трех параметров анализируемых белков: величины молекул, формы молекул и суммарного заряда. Поэтому предварительно белки денатурируют с тем, чтобы скорость миграции зависела только от молекулярной массы.Электрофорез белков
Слайд 64
Ультрацентрифугирование
метод разделения и исследования высокомолекулярных соединений : белков,
