Что такое findslide.org?

FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.


Для правообладателей

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Яндекс.Метрика

Презентация на тему Биохимия ферментов

Содержание

ФерментыБактериальное брожениеФизиологическая регуляцияКатализКлеточный метаболизмМакромолекулыПитаниеГенетический аппаратУльтраструктура мембранКоферментыФармакологияБиосинтезКинетикареакцийПревращение энергииБиохимическая эволюция Врожденныенарушения обмена
Биохимия ферментов ФерментыБактериальное   брожениеФизиологическая регуляцияКатализКлеточный метаболизмМакромолекулыПитаниеГенетический аппаратУльтраструктура   мембранКоферментыФармакологияБиосинтезКинетикареакцийПревращение  энергииБиохимическая ФерментМолекулярная   массаФерментМолекулярная    массаРибонуклеаза13 000Лактатдегидрогеназа140 Активный центр ферментовСубстрат R1R2R3R5R4R6R7R8R9R10R165R164R163R162R169 Распределение и относительные количества изоферментов Механизм действия ферментов Субстрат +ФерментАктивныйкомплексПродукты реакцииФермент - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 1Km1Kmi=1v21[ S - - - - - - - - - - - Уравнение Михаэлиса - Ментен VMAX    ..[ s ]Кs+[ s ]v = - - - - - - - - - - - Определение численного значения КmЕсли   v = ½  vmax V График Лайнувера – Берка.1vmax1KmНаклон = К mV max1v1[s] Основные свойства ферментовабv1000c50 Зависимость скорости катализируемой ферментом Оптимальные значения рН для некоторых ферментовФерментрнФерментрнПепсин1,5 – 2,5Каталаза6,8 – 7,0 Катепсин 4,5 Торможение активности СДГ малоновой кислотой++ООСООСССНННН - 2НООССНСНООС;++ООСООССНБлокиро-вание реакцииСукцинатФумаратМалонат + +Е + Комлекс Е +(неактивный)  Е + SESE СООНNH2n - Аминобензойная    кислотаСульфаниламид - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -  1vmax= - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - 1Km1Kmi=1v21[ S
Слайды презентации

Слайд 2 Ферменты
Бактериальное
брожение
Физиологическая регуляция
Катализ
Клеточный метаболизм
Макромолекулы
Питание
Генетический аппарат
Ультраструктура

ФерментыБактериальное  брожениеФизиологическая регуляцияКатализКлеточный метаболизмМакромолекулыПитаниеГенетический аппаратУльтраструктура  мембранКоферментыФармакологияБиосинтезКинетикареакцийПревращение энергииБиохимическая эволюция Врожденныенарушения обмена

мембран
Коферменты
Фармакология
Биосинтез
Кинетика
реакций
Превращение
энергии
Биохимическая
эволюция
Врожденные
нарушения обмена


Слайд 3 Фермент
Молекулярная
масса
Фермент
Молекулярная

ФерментМолекулярная  массаФерментМолекулярная  массаРибонуклеаза13 000Лактатдегидрогеназа140 000Цитохром с15 000Альдолаза142

масса
Рибонуклеаза
13 000
Лактатдегидрогеназа
140 000
Цитохром с
15 000
Альдолаза
142 000
Трипсин
23

000

Каталаза

248 000

Пепсин

32 1000

Глутаматдегидрогеназа

336 000

Гексокиназа

45 000

Уреаза

480 000

Щелочная
фосфатаза

80 000

Пируватдегидрогеназа

4 500 000

Молекулярная масса ферментов


Слайд 4 Активный центр ферментов
Субстрат
R1
R2
R3
R5
R4
R6
R7
R8
R9
R10
R165
R164
R163
R162
R169

Активный центр ферментовСубстрат R1R2R3R5R4R6R7R8R9R10R165R164R163R162R169

Слайд 5 Распределение и относительные количества изоферментов

Распределение и относительные количества изоферментов

ЛДГ

ЛДГ1

- - - - - - - - - - - -

ЛДГ2

ЛДГ3

ЛДГ4

Старт

+

-

ЛДГ5

- - - -

Сердце

Почки

Печень

Мышцы


Слайд 6 Механизм действия ферментов
Субстрат
+
Фермент
Активный
комплекс
Продукты
реакции
Фермент

Механизм действия ферментов Субстрат +ФерментАктивныйкомплексПродукты реакцииФермент

Слайд 7 - - - - - - -

- - - - - - - - - -

- -
- - - - - - -

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

G

Исходное
состояние

_ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _

_ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _

ЕНФ

Еф

Р

Переходное
состояния

Конечное состояние

Ход реакции

Свободная энергия

S

Энергетический механизм ферментативной и неферментативной
химических реакций


Слайд 8 - - - - - -
- -

- - - - - - - - - - 1Km1Kmi=1v21[

- -
1
Km
1
Kmi
=
1
v
2
1
[ S ]
1
-
1
Vi
1
vmax

График зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в присутствии неконкурентного ингибитора

Слайд 9
- - - - - -

- - - - - - - - - -

- - - - - - - - -

- - - - - - - - - - - - -

Максимальная скорость V max

- - - - -

- - - - - - - - -

1

2

V max

а

б

в

Кm

Концентрация субстрата

[ S ]

Скорость реакции V


Слайд 10 Уравнение Михаэлиса - Ментен
VMAX

Уравнение Михаэлиса - Ментен VMAX  ..[ s ]Кs+[ s ]v =


.
.
[ s ]
Кs
+
[ s ]
v
=


Слайд 11 - - - - - - -

- - - - - - - - - -

- - - - - - - - -

- - - - - - - - - - - - - - -

- - - - - - - - - -

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

[ s ]

v

1

2

vmax

Vmax

1

2

vmax

Km


Слайд 12 Определение численного значения Кm
Если v =

Определение численного значения КmЕсли  v = ½ vmax V max2=

½ vmax
V max
2
=
V max
.
[ s

]

Кm + [ s ]

1
2

=

s

Km

+

[ s ]

или

Km

+ [ s ] = 2 [ s ]

Km = [ s ]


Слайд 13 График Лайнувера – Берка.
1
vmax
1
Km
Наклон =
К m
V max
1
v
1
[s]

График Лайнувера – Берка.1vmax1KmНаклон = К mV max1v1[s]

Слайд 14 Основные свойства ферментов
а
б
v
100
0
c
50

Основные свойства ферментовабv1000c50

Слайд 15 Зависимость скорости катализируемой ферментом

Зависимость скорости катализируемой ферментом        реакции от рн рнV

реакции от рн

рн

V


Слайд 16 Оптимальные значения рН для некоторых ферментов
Фермент
рн
Фермент
рн
Пепсин
1,5 – 2,5
Каталаза
6,8

Оптимальные значения рН для некоторых ферментовФерментрнФерментрнПепсин1,5 – 2,5Каталаза6,8 – 7,0 Катепсин

– 7,0
Катепсин
4,5 – 5,0
Уреаза
7,0 – 7,2
Амилаза

из
солода

4,9 – 5,2

Липаза
панкреатическая

7,0 – 8,5

Сахараза
кишечная

5,8 – 6,2

Трипсин

7, - 8,5

Амилаза слюны

6,8 – 7,0

Аргиназа

9,5 – 10,0


Слайд 17 Торможение активности СДГ малоновой кислотой
+
+
ООС
ООС
С
С
Н
Н
Н
Н
- 2Н
ООС
СН
СН
ООС
;
+
+
ООС
ООС
СН
Блокиро-
вание
реакции
Сукцинат
Фумарат
Малонат

Торможение активности СДГ малоновой кислотой++ООСООСССНННН - 2НООССНСНООС;++ООСООССНБлокиро-вание реакцииСукцинатФумаратМалонат

Слайд 18 +
+
Е +
Комлекс Е +
(неактивный)

+ +Е + Комлекс Е +(неактивный) Е + SESE P1  P2Действие конкурентного ингибитора


Е + S
ES
E P1 P2
Действие конкурентного

ингибитора

Слайд 19 СООН
NH2
n -
Аминобензойная
кислота
Сульфаниламид

СООНNH2n - Аминобензойная  кислотаСульфаниламид

Слайд 20 - - - - - -
- -

- - - - - - - - - - -

- - - -
- - - -

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

1
2

V max

2

1

0

v

V max = v i

Km

Kmi

[ S ]

График зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора


Слайд 21 - - - - - -
- -

- - - - - - - - - - 1vmax=

- -
1
vmax
=
1
vi
1
Km
1
Kmi
-
1
v
2
1
[ S ]
1
-

График зависимости скорости ферментативной реакции от
концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора.

Слайд 22 - - - - - -
- -

- - - - - - - - - - -

- - - -
- - - -

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

0

v

Km =

Kmi

[ S ]

- - -

- - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - - -

1
2

Vmax

1
2

V i

2

1

V max

V i

График зависимости скорости ферментативной реакции
от концентрации субстрата в присутствии неконкурентных ингибиторов


  • Имя файла: biohimiya-fermentov.pptx
  • Количество просмотров: 198
  • Количество скачиваний: 0
- Предыдущая Мыла