Презентация на тему Биополимеры

и описывать свойства биополимеров

естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые

кислоты, полисахариды. Биополимеры состоят из одинаковых (или разных) звеньев — мономеров. Мономеры белков — аминокислоты, нуклеиновых кислот — нуклеотиды, в полисахаридах — моносахариды.

Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка.

— это небольшая молекула, которая может образовать химическую связь

с другими мономерами и составить полимер.Стоит отметить, что другие низкомолекулярные вещества принято называть димерами, тримерами, тетрамерами, пентамерами и т.д., если они, соответственно, состоят из 2, 3, 4, и 5-ти мономеров.

Приставку олиго- (сахариды, меры, пептиды) добавляют в общем случае, когда полимер состоит из небольшого количества мономеров.
Мономеры могут быть как органическими, так и неорганическими.

такие, как алкены и арены. К примеру, полимеризация этена

приводит к образованию такой широко известной пластмассы, как полиэтилен. Липиды также являются составленными из мономеров жирных кислот и глицерина. Также в промышленности широко используют акриловые мономеры — акриловую кислоту, акриламид.

белки. Мономеры глюкозы образуют различные полисахариды — гликоген, крахмал.

Выделяют

два типа биополимеров — регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды).

состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью аминокислот. В

живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке.

Молекулярная модель фермента уреазы бактерии Helicobacter pylori

трёхмерная структура белка, которая формируется в процессе сворачивания (фолдинга

(от англ. folding), то есть сворачивание). Трёхмерная структура формируется в результате взаимодействия структур более низких уровней. Выделяют четыре уровня структуры белка.
Уровни структуры белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная

химических связей) изменять свою форму.

Особенности

полимеров, обусловленные гибкостью макромолекул, проявляются при деформировании полимеров.
В отсутствие внешних воздействий равновесным состоянием гибкой макромолекулы является форма рыхлого клубка (максимум энтропии).

При деформации полимера макромолекулы распрямляются, а после снятия деформирующей нагрузки, стремясь к равновесному состоянию, они снова сворачиваются за счет поворотов вокруг σ- связей в результате теплового движения. Это является причиной высоких обратимых деформаций (эластичности) полимеров.

первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, важных

для функции белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним можно предсказать функцию неизвестного белка.

водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных

аминокислот

вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков.

В стабилизации третичной структуры принимают участие:
ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);
ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);
гидрофобные взаимодействия.
водородные связи;

организацией (гемоглобин, инсулин)‏

водорода H, ковалентно связанным с атомом A группы A-H

молекулы RA-H и электроотрицательным атомом B другой молекулы (или функциональной группы той же молекулы) BR'. Результатом таких взаимодействий являются комплексы RA-H•••BR различной степени стабильности, в которых атом водорода выступает в роли мостика, связывающего фрагменты RA и BR.

полярности комплекса и колеблется от ~ 6 КДж/моль для

комплексов молекул галогеноводородов с инертными газами до 160 КДж/моль для ион-молекулярных комплексов (AHB)±; так, для комплекса (H2O•H•OH2)+ образованного H2O и H3O+ - 132 КДж/моль в газовой фазе.

ковалентной связей, тем не менее играет очень важную роль

во внутри- и межмолекулярных взаимодействиях. В частности, элементы вторичной структуры (например, α-спирали, β-складки) в молекулах белков стабилизированы водородными связями. Водородные связи во многом обуславливают физические свойства воды и многих органических жидкостей (спирты, карбоновые кислоты,амиды карбоновых кислот, сложные эфиры).

третичная, и иногда четвертичная. Первичная структура определяется последовательностью мономеров,

вторичная задаётся внутри- и межмолекулярными взаимодействиями между мономерами, обычно при помощи водородных связей. Третичная структура зависит от взаимодействия вторичных структур, четвертичная, как правило, образуется при обьединении нескольких молекул с третичной структурой.

которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться

как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и

основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

2. Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-66.

3. Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

4. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

20 важнейших α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Часто для запоминания

однобуквенного обозначения используется мнемоническое правило.

Аланин
Аргинин
Аспарагиновая кислота
Аспарагин
Валин
Гистидин
Глицин
Глутаминовая кислота
Глутамин
Изолейцин

Лейцин
Лизин
Метионин
Пролин
Серин
Тирозин
Треонин
Триптофан
Фенилаланин
Цистеин

многих белков, β-аланин — в состав ряда биологически активных

соединений.

Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Этот процесс носит название глюкозо-аланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени.

живой природе. Является важным источником энергии для мышечных тканей,

головного мозга и центральной нервной системы; укрепляет иммунную систему путем выработки антител; активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот.

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных. В последнее время к стандартным аминокислотам иногда причисляют селеноцистеин (Sec, U).

триптофан, фенилаланин

Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы)при pH=7: аспарагин, глицин, глутамин,

серин, тирозин, треонин, цистеин

Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Полярные заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

лейцин
Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт

второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд
Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд
Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин
Ароматические: фенилаланин, тирозин
Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)‏
Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)‏

моносахаридов, соединённых гликозидными связями. Зачастую полисахариды нерастворимы в воде.

Обычно это очень большие, разветвлённые молекулы. Примерами полисахаридов, которые синтезируют живые организмы, являются запасные вещества крахмал и гликоген, а также структурные полисахариды — целлюлоза и хитин. Так как биологические полисахариды состоят из молекул разной длины, понятия вторичной и третичной структуры к полисахаридам не применяются.

H H H H

O
глюкоза C6H12O6 H -C – C – C – C – C - C
OH OH OH OH OH H

дисахарид C6H12O6
глюкоза
сахароза C12H22O11

C6H12O6
фруктоза

полисахарид
крахмал (C6H10O5)n

t C6H12O6 + Ag2O  C6H12O7 + 2Ag

выделяется серебро

Взаимодействие с гидроксидом меди при нагревании
t C6H12O6+2Cu(OH)2C6H12O7+Cu2O+2H2O красное окрашивание

t0
C12H22O11 + H2O  C6H12O6 + C6H12O6
глюкоза фруктоза

Карамелизация t0
C12H22O11темноокрашенные продукты карамелен, карамелин, карамелан

и затем клейстер
Гидролиз крахмала (C6H10O5)n+ nH2O  n C6H12O6

Кислотный

гидролиз – при нагревании с H2SO4 образуется глюкоза

Ферментативный – под действием ферментов
образуются декстрины, а затем – мальтоза и конечный продукт глюкоза

— клетка, то же самое, что клетчатка) — [С6Н7О2(OH)3]n,

полисахарид; главная составная часть клеточных оболочек растений.

Целлюлоза состоит из остатков молекул глюкозы, которая и образуется при кислотном гидролизе целлюлозы:

(C6H10O5)n + nH2O -> nC6H12O6

в синий цвет. Один же йод — только в

коричневый. Кроме целлюлозы, в состав клеточных оболочек входят еще несколько других углеводов, известных под общим именем гемицеллюлоз, извлекаемых из клеточных оболочек 1%-м раствором соляной или серной кислоты при нагревании.
С возрастом многие клеточные оболочки перестают давать реакцию на целлюлозу, потому что одни подвергаются одревеснению, другие — опробковению и т. д.

изготовление ткани. Целлюлоза древесины дает бумагу. Целлюлозу и ее

эфиры используют для получения искусственного волокна (вискозный, ацетатный, медно-аммиачный шёлк, искусственная шерсть), пластмасс, кино и фотоплёнок, лаков, бездымного пороха и т. д.
Целлюлоза - стойкое вещество,не разрушается при нагревании до 200 C. Не растворима в воде и слабых кислотах. Обладает прочностью, но эластична. Зарегистрирована в качестве пищевой добавки E460.