Презентация на тему Аминокислоты. Пептиды. белки

гетероциклические;
- по количеству карбоксильных групп – одно-, двукарбоновые;
- по

Классификация аминокислот

синтез этих аминокислот
прекращается!

галогенсодержащих карбоновых кислотах
3) Реакция Штреккера
4) Присоединение аммиака к α,β-непредельным

Ацилирование хлорангидридами и ангидридами кислот
3) Алкилирование
4) Диазотирование аминогруппы
5)

установлении строения пептидов

по карбоксильной группе
Качественная реакция на α-аминокислоты!

галогенангидридов и ангидридов аминокислот
4) Декарбоксилирование

нагревании
α-Аминокислоты
γ- и δ-Аминокислоты
β-Аминокислоты
дикетопиперазин

архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в

на:
- простые – протеины, состоящие только из аминокислот, и

протекающей с образованием пептидной (амидной) связи
между мономерными звеньями

входящих в них α-аминокислот;
Состав и аминокислотная последовательность
Аминокислотный состав устанавливается

Белки и пептиды гидролизуются с образованием:

а) более коротких цепей (частичный гидролиз),
б) смеси α-аминокислот (полный гидролиз)

Полный гидролиз проводят при нагревании в запаянной ампуле
с 20 % HCl при нагревании до 110 оС в течение 24 часов

в молекуле пептида или белка.
Такая последовательность индивидуальна для каждого

Первичную структуру определяют путем последовательного
отщепления α-аминокислот и их идентификации!

(ДНФ производные, метод Сенгера)

щелочной среде
Реакция с фенилизоцианатом
проводится в атмосфере азота.

Гидролитическое

(5-диметиламинонафталин-1-сульфонилхлорид)

10 остатков аминокислот

Полипептиды – содержат более 10 остатков аминокислот
Трипептид:

структурой (Ф. Сенгер, 1943-1953)
и первый белок, полученный с

Молекула инсулина состоит из двух цепей: А и Б.
Цепь А содержит 21 аминокислотный остаток и соединена с цепью Б,
состоящей из 30 аминокислотных остатков, двумя дисульфидными мостиками.

Примеры пептидов

– брадикинин и каллидин (понижают давление),
ангиотензин I и

Гормоны задней доли гипофиза - окситоцин (женский гормон)
и вазопрессин (антидиуретический гомон, регулирует баланс жидкости
в организме).

Пептидные токсины – компоненты пчелиного яда меллитин и
апамин (18 аминокислотных остатков)

конформационное строение полипептидной цепи
Вторичная структура стабилизируется
водородными связями между

Шаг спирали – 0,54 нм,
диаметр – 0,5 нм.
В

форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

для белков, содержащих
преимущественно аминокислоты
с короткими боковыми цепями.
У.

Эта структура представляет собой
ассоциат нескольких вытянутых
зигзагообразных полипептидных цепей,
стабилизированный множеством
межцепочечных водородных связей
между пептидными группами

N-конца и заканчиваются С-концом);

антипараллельную β-структуру – при наличии поочередно

укладку в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых

Связи, удерживающие третичную структуру:
а) ковалентная связь - дисульфидный мостик ( – S – S – )
б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой)
в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой) (ионные связи)
г) водородные связи.
д) гидрофобное взаимодействие (притяжение между неполярными радикалами)

шелка и паутины

макромолекулам, образующим трехмерные ассоциаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей,

Каждая отдельная цепь ассоциата называется субъединицей.

Под четвертичной структурой понимают количество и взаимное
расположение субъединиц в пространстве.

пространственной структуры с сохранением первичной структуры