Что такое findslide.org?

FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.


Для правообладателей

Обратная связь

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Яндекс.Метрика

Презентация на тему Аминокислоты. Пептиды. белки

Содержание

Аминокислоты. Пептиды. белки
Основы химии биоорганических соединений Аминокислоты.   Пептиды. белки - по типу УВ радикала – алифатические, ароматические, гетероциклические;- по количеству карбоксильных Незаменимые аминокислотыВалинТриптофанТреонинФенилаланинМетионинЛизинЛейцинИзолейцинГистидинАргинин Синтезируются в детском организме! С возрастом синтез этих аминокислот прекращается! Способы получения1) Гидролиз белков 2) Нуклеофильное замещение в галогенсодержащих карбоновых кислотах3) Реакция Химические свойстваpHi – изоэлектрическая точка Реакции аминокислот с участием аминогруппы1) Образование аммониевых солей2) Ацилирование хлорангидридами и ангидридами Образование оснований Шиффа Образование ДНФ-производных Образование ФТГ-производных (реакция Эдмана)Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов Реакции аминокислот по карбоксильной группе1) Получение солей аминокислот по карбоксильной группеКачественная реакция на α-аминокислоты! 2) Получение сложных эфиров - этерификация 3) Синтез галогенангидридов и ангидридов аминокислот4) Декарбоксилирование Реакции с участием  амино- и карбоксильной групп.  Поведение при нагреванииα-Аминокислотыγ- и δ-Аминокислотыβ-Аминокислотыдикетопиперазин ПЕПТИДЫ  И  БЕЛКИСпирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в Классификация белковВсе белки в зависимости от строения делятся на:- простые – протеины, Кератин, фиброин, коллагенГемоглобин, миоглобинАктин, миозинИммуноглобулинКазеин, альбуминФерментыГормоны Структурная организация молекул пептидов и белков Первичная структура пептида и белка продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с образованием пептидной аминокислотный состав - это природа и количественное соотношение входящих в них α-аминокислот;Состав 2) аминокислотная последовательность - порядок чередования аминокислотных остатков в молекуле пептида или Отщепление α-аминокислот с N-конца пептидной цепи1) Метод динитрофенилирования (ДНФ производные, метод Сенгера) 2) Метод Эдмана – взаимодействие с фенилизотиоцианатом в щелочной средеРеакция с фенилизоцианатом секвенаторПозволяет проводить последовательно 40-50 стадий отщепления! 3) Дансильный метод – обработка N-концевой аминокислоты дансилхлоридом (5-диметиламинонафталин-1-сульфонилхлорид) Классификация, строение и синтез пептидовОлигопептиды – содержат до 10 остатков аминокислотПолипептиды – ИнсулинВырабатывается клетками поджелудочной железы.Первый белок с расшифрованной первичной структурой (Ф. Сенгер, 1943-1953) Пептидные гормоны: биологически активные регуляторы процессов жизнедеятельностиРегуляторы давления – брадикинин и каллидин Синтез полипептидной цепиТвердофазный синтез Меррифилда ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВВторичная структура - описывает конформационное строение полипептидной цепиВторичная На 1 виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали – 0,54 Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА (структура складчатого листа)Такой тип структуры характерен для белков, содержащих преимущественно Различают:параллельную β-структуру при одинаковой ориентации цепей (начинаются с N-конца и заканчиваются С-концом);антипараллельную Третичная структура белков Под этим термином понимают полную укладку в пространстве всей Глобулярные белкиФибриллярные белкиАльбумин: Фиброин – основной компонент натурального шелка и паутины Четвертичная структураФерритинДж. Бернал (1958)Термин «четвертичная структура» относится к макромолекулам, образующим трехмерные ассоциаты, ДЕНАТУРАЦИЯДенатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры Различают необратимую и обратимую денатурацию.После обратимой денатурации (ренатурации) макроструктура (т.е. вторичная, третичная структуры) легко восстанавливается.
Слайды презентации

Слайд 2 Аминокислоты. Пептиды. белки

Аминокислоты.  Пептиды. белки

Слайд 3 - по типу УВ радикала – алифатические, ароматические,

- по типу УВ радикала – алифатические, ароматические, гетероциклические;- по количеству

гетероциклические;
- по количеству карбоксильных групп – одно-, двукарбоновые;
- по

числу аминогрупп – моноамино-, диаминокарбоновые кислоты;
по взаимному расположению амино- и карбоксильной группы - α, β, γ, δ-аминокислоты;
по значению изоэлектрической точки – кислые, нейтральные, основные.

Классификация аминокислот


Слайд 4 Незаменимые аминокислоты
Валин
Триптофан
Треонин
Фенилаланин
Метионин
Лизин
Лейцин
Изолейцин
Гистидин
Аргинин
Синтезируются в детском организме!
С возрастом

Незаменимые аминокислотыВалинТриптофанТреонинФенилаланинМетионинЛизинЛейцинИзолейцинГистидинАргинин Синтезируются в детском организме! С возрастом синтез этих аминокислот прекращается!

синтез этих аминокислот
прекращается!


Слайд 5 Способы получения
1) Гидролиз белков
2) Нуклеофильное замещение в

Способы получения1) Гидролиз белков 2) Нуклеофильное замещение в галогенсодержащих карбоновых кислотах3)

галогенсодержащих карбоновых кислотах
3) Реакция Штреккера
4) Присоединение аммиака к α,β-непредельным

кислотам

Слайд 6 Химические свойства
pHi – изоэлектрическая точка

Химические свойстваpHi – изоэлектрическая точка

Слайд 7 Реакции аминокислот с участием аминогруппы
1) Образование аммониевых солей
2)

Реакции аминокислот с участием аминогруппы1) Образование аммониевых солей2) Ацилирование хлорангидридами и

Ацилирование хлорангидридами и ангидридами кислот
3) Алкилирование
4) Диазотирование аминогруппы
5)

Окислительное дезаминирование

Слайд 8 Образование оснований Шиффа

Образование оснований Шиффа

Слайд 9 Образование ДНФ-производных

Образование ДНФ-производных

Слайд 10 Образование ФТГ-производных (реакция Эдмана)
Эта реакция широко используется при

Образование ФТГ-производных (реакция Эдмана)Эта реакция широко используется при установлении строения пептидов

установлении строения пептидов


Слайд 11 Реакции аминокислот по карбоксильной группе
1) Получение солей аминокислот

Реакции аминокислот по карбоксильной группе1) Получение солей аминокислот по карбоксильной группеКачественная реакция на α-аминокислоты!

по карбоксильной группе
Качественная реакция на α-аминокислоты!


Слайд 12 2) Получение сложных эфиров - этерификация
3) Синтез

2) Получение сложных эфиров - этерификация 3) Синтез галогенангидридов и ангидридов аминокислот4) Декарбоксилирование

галогенангидридов и ангидридов аминокислот
4) Декарбоксилирование


Слайд 13 Реакции с участием амино- и карбоксильной групп. Поведение при

Реакции с участием амино- и карбоксильной групп. Поведение при нагреванииα-Аминокислотыγ- и δ-Аминокислотыβ-Аминокислотыдикетопиперазин

нагревании
α-Аминокислоты
γ- и δ-Аминокислоты
β-Аминокислоты
дикетопиперазин


Слайд 14 ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ
Спирали встречаются во многих областях: в

ПЕПТИДЫ И БЕЛКИСпирали встречаются во многих областях: в архитектуре, в макромолекулах

архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в

полисахаридах (Loretto Chapel, Santa Fe, NM/© Sarbo )

Слайд 15 Классификация белков


Все белки в зависимости от строения делятся

Классификация белковВсе белки в зависимости от строения делятся на:- простые –

на:
- простые – протеины, состоящие только из аминокислот, и

сложные - протеиды, имеющих небелковую простетическую группу.

Слайд 16 Кератин, фиброин, коллаген
Гемоглобин, миоглобин
Актин, миозин
Иммуноглобулин
Казеин, альбумин
Ферменты
Гормоны

Кератин, фиброин, коллагенГемоглобин, миоглобинАктин, миозинИммуноглобулинКазеин, альбуминФерментыГормоны

Слайд 17 Структурная организация
молекул пептидов и белков

Структурная организация молекул пептидов и белков

Слайд 18 Первичная структура пептида и белка
продукт поликонденсации α-аминокислот,

Первичная структура пептида и белка продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с образованием


протекающей с образованием пептидной (амидной) связи
между мономерными звеньями


Слайд 19 аминокислотный состав - это природа и количественное соотношение

аминокислотный состав - это природа и количественное соотношение входящих в них

входящих в них α-аминокислот;
Состав и аминокислотная последовательность
Аминокислотный состав устанавливается

путем анализа
пептидных и белковых гидролизатов хроматографическими методами.

Белки и пептиды гидролизуются с образованием:

а) более коротких цепей (частичный гидролиз),
б) смеси α-аминокислот (полный гидролиз)

Полный гидролиз проводят при нагревании в запаянной ампуле
с 20 % HCl при нагревании до 110 оС в течение 24 часов


Слайд 20 2) аминокислотная последовательность - порядок чередования аминокислотных остатков

2) аминокислотная последовательность - порядок чередования аминокислотных остатков в молекуле пептида

в молекуле пептида или белка.
Такая последовательность индивидуальна для каждого

белка и пептида и называется первичной структурой белка или пептида.

Первичную структуру определяют путем последовательного
отщепления α-аминокислот и их идентификации!


Слайд 21 Отщепление α-аминокислот с N-конца пептидной цепи
1) Метод динитрофенилирования

Отщепление α-аминокислот с N-конца пептидной цепи1) Метод динитрофенилирования (ДНФ производные, метод Сенгера)

(ДНФ производные, метод Сенгера)


Слайд 22 2) Метод Эдмана
– взаимодействие с фенилизотиоцианатом в

2) Метод Эдмана – взаимодействие с фенилизотиоцианатом в щелочной средеРеакция с

щелочной среде
Реакция с фенилизоцианатом
проводится в атмосфере азота.

Гидролитическое

отщепление
N-концевого аминокислотного
остатка осуществляется
под действием CF3COOH.

Слайд 23 секвенатор
Позволяет проводить последовательно 40-50 стадий отщепления!

секвенаторПозволяет проводить последовательно 40-50 стадий отщепления!

Слайд 24 3) Дансильный метод
– обработка N-концевой аминокислоты дансилхлоридом

3) Дансильный метод – обработка N-концевой аминокислоты дансилхлоридом (5-диметиламинонафталин-1-сульфонилхлорид)

(5-диметиламинонафталин-1-сульфонилхлорид)


Слайд 25 Классификация, строение и синтез пептидов
Олигопептиды – содержат до

Классификация, строение и синтез пептидовОлигопептиды – содержат до 10 остатков аминокислотПолипептиды

10 остатков аминокислот

Полипептиды – содержат более 10 остатков аминокислот
Трипептид:


Слайд 26 Инсулин
Вырабатывается клетками поджелудочной железы.
Первый белок с расшифрованной первичной

ИнсулинВырабатывается клетками поджелудочной железы.Первый белок с расшифрованной первичной структурой (Ф. Сенгер,

структурой (Ф. Сенгер, 1943-1953)
и первый белок, полученный с

помощью химического синтеза

Молекула инсулина состоит из двух цепей: А и Б.
Цепь А содержит 21 аминокислотный остаток и соединена с цепью Б,
состоящей из 30 аминокислотных остатков, двумя дисульфидными мостиками.

Примеры пептидов


Слайд 27 Пептидные гормоны:
биологически активные регуляторы процессов жизнедеятельности
Регуляторы давления

Пептидные гормоны: биологически активные регуляторы процессов жизнедеятельностиРегуляторы давления – брадикинин и

– брадикинин и каллидин (понижают давление),
ангиотензин I и

ангиотензин II (повышают давление)

Гормоны задней доли гипофиза - окситоцин (женский гормон)
и вазопрессин (антидиуретический гомон, регулирует баланс жидкости
в организме).

Пептидные токсины – компоненты пчелиного яда меллитин и
апамин (18 аминокислотных остатков)


Слайд 28 Синтез полипептидной цепи
Твердофазный синтез
Меррифилда

Синтез полипептидной цепиТвердофазный синтез Меррифилда

Слайд 29 ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
Вторичная структура - описывает

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВВторичная структура - описывает конформационное строение полипептидной

конформационное строение полипептидной цепи
Вторичная структура стабилизируется
водородными связями между

атомом
кислорода карбонильных групп и
атомом водорода NH-групп

Слайд 30 На 1 виток спирали приходится
3,6 аминокислотных остатка.

На 1 виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Шаг спирали –


Шаг спирали – 0,54 нм,
диаметр – 0,5 нм.
В

закрученном состоянии спираль
удерживается за счет водородных
связей между каждым первым и
пятым аминокислотными остатками

Слайд 31 Вторичная структура белков
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в

Вторичная структура белков ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

форме a-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями


Слайд 32 ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА (структура складчатого листа)
Такой тип структуры характерен

ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ b-СТРУКТУРА (структура складчатого листа)Такой тип структуры характерен для белков, содержащих


для белков, содержащих
преимущественно аминокислоты
с короткими боковыми цепями.
У.

Астбери (1941) на основании исследования β-кератина методом РСА

Эта структура представляет собой
ассоциат нескольких вытянутых
зигзагообразных полипептидных цепей,
стабилизированный множеством
межцепочечных водородных связей
между пептидными группами


Слайд 33 Различают:

параллельную β-структуру при одинаковой ориентации цепей
(начинаются с

Различают:параллельную β-структуру при одинаковой ориентации цепей (начинаются с N-конца и заканчиваются

N-конца и заканчиваются С-концом);

антипараллельную β-структуру – при наличии поочередно


ориентированных цепей (N-конец, С-конец и т.д.)

Слайд 34 Третичная структура белков
Под этим термином понимают полную

Третичная структура белков Под этим термином понимают полную укладку в пространстве

укладку в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых

радикалов.

Связи, удерживающие третичную структуру:
а) ковалентная связь - дисульфидный мостик ( – S – S – )
б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой)
в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой) (ионные связи)
г) водородные связи.
д) гидрофобное взаимодействие (притяжение между неполярными радикалами)


Слайд 35 Глобулярные белки
Фибриллярные белки
Альбумин:
Фиброин – основной компонент натурального

Глобулярные белкиФибриллярные белкиАльбумин: Фиброин – основной компонент натурального шелка и паутины

шелка и паутины


Слайд 36 Четвертичная структура
Ферритин
Дж. Бернал (1958)
Термин «четвертичная структура» относится к

Четвертичная структураФерритинДж. Бернал (1958)Термин «четвертичная структура» относится к макромолекулам, образующим трехмерные

макромолекулам, образующим трехмерные ассоциаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей,

которые не связаны между собой ковалентными связями.

Каждая отдельная цепь ассоциата называется субъединицей.

Под четвертичной структурой понимают количество и взаимное
расположение субъединиц в пространстве.


Слайд 39 ДЕНАТУРАЦИЯ
Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной)

ДЕНАТУРАЦИЯДенатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры

пространственной структуры с сохранением первичной структуры


  • Имя файла: aminokisloty-peptidy-belki.pptx
  • Количество просмотров: 77
  • Количество скачиваний: 0