Презентация на тему Лекции: ЭНЗИМОЛОГИЯ

мире ферментов, который позволяет определить тип катализируемой реакции и

субстрат искомого фермента

подклассов)
примеры ферментов

и основных подклассов
Уметь:
использовать знания о номенклатуре и классификации ферментов

для понимания сущности химических превращений, катализируемых основными ферментами организма человека, в том числе используемых в диагностике заболеваний
приводить примеры реакций, характеризующих «работу» ферментов отдельных классов

аза

(1961 г)
Название фермента:
название субстрата (или субстратов) + тип

реакции + аза
ПРИМЕР:
алкоголь: NAD+ оксидоредуктаза (алкогольдегидрогеназа)

КЛАССОВ ФЕРМЕНТОВ :
1. Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Лигазы
Классы

делят на подклассы, подподклассы
Каждый фермент имеет кодовый номер

оксидоредуктаза (алкогольдегидрогеназа)
1 - Класс: оксидоредуктазы (реакции окисления-восстановления)
1 - Подкласс:

действующие на СН-ОН группу доноров
1 - Подподкласс: с NAD+ в качестве акцептора
1 – Порядковый номер фермента в группе

CH3 CH2OH + NAD+ ↔ CH3CHO + NADH + H+

группу донора и вид акцептора
акцепторы-коферменты: NAD+ , NADP +

(vit PP), FAD, FMN (vit B2)

кислород
продукт реакции: вода
кофакторы: медь, железо
ПРИМЕР: цитохромоксидаза
электроны, высвобождаемые из молекул

различных субстратов при их полном окислении в клетке, переносятся на кислород с образованием метаболический воды
О2 + 4Н+ + 4 е- → 2Н2О
Fe 3+ + e- → Fe2+ / Fe 2+ - e- → Fe3+
Cu 2+ + e- → Cu 1+ / Cu 1+ - e- → Cu 2+

Н2О2
простетическая группа: FMN, FAD
кофакторы: ионы металлов

ПРИМЕР: ксантиноксидаза (FAD, Mo2+,

Fe3+)
ксантин + H2O + O2 → мочевая кислота + Н2О2
(реакция метаболизма пуриновых нуклеотидов)

NADP+ , FMN, FAD

(диоксигеназы и монооксигеназы)
монооксигеназы (гидроксилазы) –включение в субстрат 1 атома

кислорода с образованием в субстрате -ОН, другой атом – восстанавливается до воды с участием косубстрата как донора электронов

монооксигеназы микросом печени – ферменты метаболизма ксенобиотиков (например, лекарственных

препаратов)

R-Н + О2 + 2Fe 2+ (Р-450) + 2H+ → R-ОН + Н2О + 2Fe 3+

R-H – субстрат окисления (ксенобиотик, гидрофобный)
R-OH – метаболит микросомального окисления (гидрофильный за счет образования -ОН, что способствует его выведению из организма)

17)
(1) Связывание в активном центре цитохрома Р450 вещества RH

активирует восстановление железа в геме - присоединяется первый электрон (2). Изменение валентности железа увеличивает сродство комплекса P450-Fe2+·RH к молекуле кислорода (3). Появление в центре связывания цитохрома Р450 молекулы О2 ускоряет присоединение второго электрона и образование комплекса P450-Fe2+O2--RH (4).
На следующем этапе (5) Fe2+ окисляется, второй электрон присоединяется к молекуле кислорода P450-Fe3+O22-. Восстановленный атом кислорода (О2-) связывает 2 протона, и образуется 1 молекула воды. Второй атом кислорода идёт на построение ОН-группы (6). Модифицированное вещество R-OH отделяется от фермента (7).

(ГПО)
кофермент-донор водорода: глутатион GS-H (трипептид: γ-глутамил-цистеинил-глицин)
кофактор: селен
Н2О2 + 2GS-H

→ 2Н2О + GSSG
GS-H – восстановленный глутатион
GSSG – окисленный глутатион
Восстановление глутатиона после реакции обеспечивает глутатион редуктаза (донор водорода - NADPH)

роль: разложение перекиси водорода (сильнейший окислитель), образованной при действии

аэробных дегидрогеназ
2Н2О2 → 2Н2О + О2
Чем отличается «работа» каталазы и ГПО?

кислорода – окислители (НО•, Н2О2 , О2·- )
Ферменты-антиоксиданты: каталаза,

ГПО, СОД
супероксиддисмутаза (СОД)
О2·- + О2·- + 2Н+ → Н2О2 + О2
Реакция дисмутации супероксид-аниона довольно быстро протекает спонтанно, но супероксид ещё быстрее реагирует с NO, образуя пероксинитрит – сильнейший окислитель
Супероксиддисмутаза обладает самой высокой скоростью катализа

одного субстрата на другой
подклассы характеризуют переносящую группу:
аминотрансферазы
метилтрансферазы
фосфотрансферазы (киназы) и

др.

Норадреналин-метилтрансфераза

с присоединением молекулы воды по месту разрыва)
Подклассы характеризуют тип

гидролизуемой связи:
пептидазы (гидролиз пептидных связей): пепсин, трипсин
гликозидазы (гидролиз гликозидных связей): сахараза, лактаза, амилаза
гидролазы эфирных связей: эстеразы, липазы, фосфатазы

отщепление простых молекул (СО2, Н2О, NH2, SH2). Подклассы характеризуют

вид расщепляемой связи (C-C, C-N, C-O,C-S, P-O)
в реакции декарбоксилирования аминокислот участвует кофермент пиридоксальфосфат (ПФ, vit B6)

в продукте, в одном направлении, и присоединение простых молекул

по двойной связи – в другом направлении

(внутримолекулярные превращения субстрата, имеющего один хиральный атом углерода, например,

взаимопревращения L и D –изомеров) и эпимеразы (внутримолекулярные превращения субстратов, имеющих несколько хиральных атомов углерода)
цис-транс-изомеразы
внутримолекулярные оксидоредуктазы (окисление одной части молекулы с одновременным восстановлением другой)
внутримолекулярные трансферазы

ковалентной связью (C-C, C-N, C-O,C-S) с образованием более сложного

соединения (синтез нового вещества, в структуру которого входят оба субстрата)
подклассы характеризуют вид образуемой связи
реакции синтеза сопряжены с затратой энергии АТФ или ГТФ
!!! Не путать с синтазами (представители лиаз)

аминокислоты в момент трансляции

и материал учебника, объясните механизм работы и роль электронтранспортной

цепи микросомального окисления субстратов в печени
2. Используя знания из курса химии, слайды 19,20,21, объясните понятие «свободно-радикальное окисление», «активные метаболиты кислорода», «ферменты-антиоксиданты». Назовите ферменты-антиоксиданты. Какие реакции они катализируют? К какому классу ферментов они относятся?

ферментами, составляет около 2 тысяч и число их непрерывно

возрастает. Для того, чтобы ориентироваться в этом множестве биохимических превращений Международный союз биохимии и молекулярной биологии создал классификацию и номенклатуру ферментов.
В основу классификации ферментов положен тип катализируемой реакции.
В основу номенклатуры – субстрат и тип реакции.