Презентация на тему Биохимия

свойства белков.
-Функциональное многообразие белков.
-Классификация белков по биологическим

функциям.
-Строение ферментов.
-Классификация ферментов, отличие ферментов от биологических катализаторов.
-Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН среды, концентрации фермента и субстрата.
-Активаторы и ингибиторы ферментативных реакций. Применение ферментов в медицине.

о молекулярных основах жизни, которая изучает химический состав и

химические процессы, лежащие в основе жизнедеятельности организма.

Биологическая химия изучает:
химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов
их превращения
связь этих превращений с деятельностью клеток, тканей, органов и организма в целом.
Задачи биохимии:
объяснить, как функционируют живые системы с точки зрения молекулярных процессов в состоянии «здоровья»;
объяснить молекулярные процессы, лежащие в основе заболеваний и их эффективного лечения.
Биохимия изучает химию живой природы в широком диапазоне: от человека и позвоночных до бактерий, а также молекулярные основы взаимодействия живых объектов с физическими (например, излучения), химическими (например, ксенобиотики) или биологическими (например, вирусы) факторами окружающей среды. В зависимости от объекта исследований

функционируют живые системы с точки зрения молекулярных процессов в

состоянии «здоровья»;
2) объяснить молекулярные процессы, лежащие в основе заболеваний и их эффективного лечения.

Биохимия изучает химию живой природы в широком диапазоне: от человека и позвоночных до бактерий, а также молекулярные основы взаимодействия живых объектов с физическими (например, излучения), химическими (например, ксенобиотики) или биологическими (например, вирусы) факторами окружающей среды. Основные разделы и направления в биохимии

(молекулярные основы хлебопечения, сыроварения, виноделия и пр.); медицинская биохимия

(биохимические процессы в организме человека в норме и при патологии), эволюционная биохимия (эволюция обмена веществ в рамках эволюции живых организмов); квантовая биохимия (квантово-физические характеристики метаболитов и их превращений в живом организме); энзимология.(структура, свойства и механизм действия ферментов) и др.

Предмет и задачи биохимии

основных раздела:
I) статическая биохимия — изучает химическую

природу организма
2) динамическая биохимия — изучает превращения химических веществ в организме (метаболизм);
3) функциональная биохимия — изучает роль превращений химических веществ в проявлении функций клеток, тканей. органов, организма.

В медицинской биохимии выделяют несколько направлений (частная биохимия):
1) биохимию систем органов (нервной, гепатобилпарной, сердечно-сосудистой, эндокринной и др.);
2) биохимию основных процессов (движения, пищеварения, размножения и др.)
3) прикладную биохимию (клиническая биохимия, биохимическая лабораторная диагностика и др.).

за счет которых осуществляются практически все функции организма.
Белки

являются линейными неразветвленными полимерами построенными из аминокислот. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Все живые организмы используют 20 идентичных аминокислот и, за некоторым исключением, имеют одинаковый генетический код.

являются коллаген, эластин (формируют костный матрикс, сосудистую систему и

другие органы) и а-кератин (присутствует в эпидермальной ткани).
Динамические функции. Эти функции реализую разнообразные белки: ферменты, гормоны, факторы свертывания крови, иммуноглобулины, мембранные рецепторы, резервные белки, сократительные белки, дыхательные белки и др.

по функции,
2) по химической структуре и растворимости
3)

по биологической (пищевой) ценности

(от греч. enzyme — в дрожжах или от лат.

fermentatio — брожение).

Вещества, вступающие в ферментативную реакцию, называются субстратами. В результате ферментативных превращений получаются продукты реакции.

В трехмерной структуре фермента выделяют несколько участков, несущих определенную функцию. В молекуле фермента выделяют активный центр, т. е. участок, с которым связывается субстрат и где протекает каталитическая реакция

Кроме активного центра у ряда ферментов имеется регуляторный, или аллостерический (от греч. allos — иной, чужой) центр, который в молекуле фермента, как правило, пространственно отделен от активного центра. К аллостерическому центру присоединяются вещества — эффекторы, которые делятся на активаторы и ингибиторы. Присоединение эффектора к аллостерическому центру приводит к изменению третичной и/ или четвертичной структуры молекулы фермента и соответственно конфигурации активного центра, вызывая снижение или повышение ферментативной активности. Ферменты, имеющие аллостерический центр, называются аллостерическими.

фермента
Строение ферментов

относительно активного центра
Образование фермент – субстратного комплекса
Образование нестабильного комплекса

фермент - продукт

Распад комплекса с высвобождением продуктов реакции

Строение ферментов

называются добавлением суффикса — аза к названию субстрата, на

который данный фермент действует. Например, уреаза катализирует гидролиз мочевины; ферменты, гидролизующие крахмал (амилон), были названы амилазами; гидролизующис жиры (липос) — липазами; ферменты, гидролизующис белки (протеины) — протеиназам и.

Используются названия для групп ферментов, катализирующих сходные по механизму реакции. Их название строится по принципу — «субстрат-тип реакции». Например, ферменты, которые переносят остаток фосфорной кислоты от АТФ на другую молекулу, называются киназами (глюкокиназа катализирует перенос фосфорильного остатка от АТФ на глюкозу).
Тривиальные названия не показывают механизма действия, но они широко используются. Например, пепсин, трипсин и др.
Международный Совет Биохимиков (IUB) предложил систематическое название и классификацию ферментов по типу и механизму катализируемой реакции.

концентрации фермента и субстрата.

концентрации фермента и субстрата.
Зависимость скорости реакции от концентрации

субстрата

концентрации фермента и субстрата.
Величина Km равна концентрации субстрата

[S|, при которой половина мест связывания в активном центре фермента заполнена субстратом. Или, Km численно равна концентрации субстрата [S], при которой скорость реакции равна половине максимальной.
Для ряда ферментов установлено, что величина Km близка к концентрации субстрата in vivo.

Величина Km соответствует константе диссоциации фермент-субстратного комплекса (ES), если к1< к2. В этих условиях Km характеризует прочность ES комплекса (аффинность, сродство субстрата к ферменту): высокое значение Km свидетельствует о слабом связывании субстрата с активным центром фермента, низкое значение Km указывает на сильное связывание (высокое сродство субстрата к ферменту)

концентрации фермента и субстрата.
Зависимость скорости реакции от рН

(А) и температуры (Б).

в биологических средах организма с диагностической целью.
Нормальные уровни активности

ферментов в сыворотке крови отражают соотношение между биосинтезом и высвобождением ферментов (при обычном обновлении клеток), а также их клиренсом из кровотока. Повышение скорости обновления ферментов, повреждения клеток или индуцирование синтеза обычно приводят к повышению активности ферментов в сыворотке крови. В сыворотке крови выделяют три группы ферментов: клеточные, секреторные и экскреторные.

от локализации в тканях делят на несколько групп:
Неспецифические ферменты,

которые катализируют общие для всех тканей реакции обменов белков, углеводов, липидов и находятся в большинстве органов и тканей. При повреждении мембран клеток и гистогематических барьеров эти ферменты появляются в крови или повышается их количество. Определение повышенного количества этих ферментов в крови не позволяет локализовать патологический процесс.
Органоспецифические, или индикаторные, ферменты, специфичные только для определенного типа тканей. Как правило, эти ферменты катализируют реакции, обеспечивающие специфические функции органа. В клетках других органов этих ферментов нет или находят следы. Выход органоспецифических ферментов в кровь сигнализирует о поражении определен¬ного органа.
Изоферменты — группа или семейство ферментов с четвертичной структурой, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по строению (т. е. первичной структуре) субъединиц и физико-химическим свойствам. Например, фермент лактатдегидрогеназа.
Ферменты, локализованные в органеллах клеток (окислительно-восстановительные в митохондриях; кислые гидролазы в лизосомах и др.), выходя в кровь, сигнализируют о глубоком поражении клетки.

непосредственно в кровь и выполняют в ней специфические функции.

Эти ферменты синтезируются в печени и постоянно высвобождаются в кровь.

Их активность в сыворотке крови выше, чем в клетках или тканях. При нарушении функции печени их активность в сыворотке крови становится ниже нормы.

пищеварительной системы (поджелудочной железой, слизистой оболочкой кишечника, печенью, эндотелием

желчных путей). К ним относятся α-амилаза, щелочная фосфатаза. В норме их активность в сыворотке крови низкая и постоянная. Однако при патологии, когда блокирован любой из обычных путей экскреции, активность этих ферментов в сыворотке крови значительно увеличивается.

веществ является результатом наследственного дефицита определенных ферментов. В этом

случае диагноз ставится, главным образом, на основе исследования показателей обмена этих ферментативных реакций (биохимический диагноз).

и метаболитов в качестве лечебных средств:

заместительная терапия ферментами используется

при болезнях желудочно-кишечного факта (пепсин, трипсин, химотрипсин, амилаза, липаза)
для очистки ран и воздействия на избыточно разрастающуюся соединительную ткань применяют гиалуронидазу, трипсин, химотрипсин;
нашли применение регуляторы (активаторы и ингибиторы) ферментов. Например, ингибиторы моноаминооксидазы используют при нервных и психических заболеваниях; тканевые ингибиторы протеиназ эффективны при лечении панкреатита, эмфиземы легких, инфаркте миокарда.