Что такое findslide.org?

FindSlide.org - это сайт презентаций, докладов, шаблонов в формате PowerPoint.

Обратная связь

Презентация на тему Ферменти. Історія вчення про ферменти

Содержание

2. 1. Історія вчення про ферменти. 2.
3. Розділ біохімії, який вивчає ферменти називається ензимологією.
4. Етапи розвитку вчення про ферментиПерший (до XVII
5. 3. Третій етап (з другої пол. XIX
6. Наприкінці XIX ст. виникла необхідність у
7. Дж. Самнер у 1926 р. виділяє перший
8. Ферменти – це біологічні каталізатори білкової природи,
9. Порівняльні розміри білків та пептидів:Зліва направо: Антитіло(IGG), гемоглобін, інсулін (гормон), аденілаткіназа (фермент) і глютамінсинтетаза (фермент).
10. Каталітичний центр - динамічне утворення, яке являє
11. ПростіСкладніФерментиза хімічними властивостям відносяться до альбумінів: пептин,
12. 1). Якщо зв’язок з апоферментом не дуже
13. Формування активного центру. Здійснення контакту між
14. Протікає в організмі постійно за схемою: Інтенсивно створює ферменти у період росту тварин.Біосинтез ферментів
16. Значна кількість ферментів синтезується у слинних, підшлункових,
17. 1. Термолабільність (вплив температури). Висока - знижає
18. 2. Вплив рН – оптимум ферментів, таке
19. 3. Специфічність ферментів – визначається набором структур,
20. Активатори – це речовини, які підвищують активність
21. Інгібіруванняконкурентнеінгібітор взаємодіє з поверхнею ферменту подібно субстрату
22. Ферменти каталізують прямі і обратимі реакції.
23. Ферментативна реакція підкоряється закону дії мас.
24. Теорія ферментативного каталізу: (розроблена Михаелісом-Ментеном) між
25. Е + S →ES →E + P
26. Кінетика ферментативної реакції. Кожна
27. Розрізняють кілька типів ферментативних реакцій:необоротні реакції
28. У другій фазі ферментативного каталізу фермент-субстратний
29. Швидкість ферментативної реакції визначається умовами її
30. Застосовуючи константу Михаеліса-Ментена Коли [S] › km , то V = k+2[Eо] ≈ Vmax ,
31. За основу взятий принцип класифікації ферментів
32. Кожний клас поділяється на підкласи, які
33. 1. Оксидоредуктази - ферменти, які прискорюють окисно-відновні процеси.
34. 3. Гідролази – каталізують розщеплення з участю
35. Скачать презентацию
36. Похожие презентации

1. Історія вчення про ферменти. 2. Хімічна природа ферментів. 3. Фізико-хімічна характеристика ферментів. 4. Механізм дії ферментів. 5. Класифікація ферментів.План:

Главная
Химия
Ферменти. Історія вчення про ферменти

1. Історія вчення про ферменти. 2. Хімічна природа ферментів. 3. Фізико-хімічна

Розділ біохімії, який вивчає ферменти називається ензимологією. Ензими-ферменти. Розвиток вчення про ферменти

Етапи розвитку вчення про ферментиПерший (до XVII ст.) характеризується використанням ферментів у

3. Третій етап (з другої пол. XIX ст. до 30-х років XX

Наприкінці XIX ст. виникла необхідність у систематизації їх назв. Е. Дюкло

Дж. Самнер у 1926 р. виділяє перший фермент у кристалічному вигляді –

Ферменти – це біологічні каталізатори білкової природи, які синтезуються в живих клітинах

Порівняльні розміри білків та пептидів:Зліва направо: Антитіло(IGG), гемоглобін, інсулін (гормон), аденілаткіназа (фермент) і глютамінсинтетаза (фермент).

Каталітичний центр - динамічне утворення, яке являє собою різні групування, які зумовлюють

ПростіСкладніФерментиза хімічними властивостям відносяться до альбумінів: пептин, естераза, уріаза та іншівідносяться складні

1). Якщо зв’язок з апоферментом не дуже міцний і утворюється в момент

Формування активного центру. Здійснення контакту між ферментом та субстратом. Переніс атомних

Протікає в організмі постійно за схемою: Інтенсивно створює ферменти у період росту тварин.Біосинтез ферментів

Значна кількість ферментів синтезується у слинних, підшлункових, кишечних залозах. Порушення кількості та

1. Термолабільність (вплив температури). Висока - знижає активність ферменту, ферменти денатурують і

2. Вплив рН – оптимум ферментів, таке значення рН при якому проявляється

3. Специфічність ферментів – визначається набором структур, які можуть перетворюватися під дією

Активатори – це речовини, які підвищують активність ферментівБувають:Специфічні – це ферментні білки,

Інгібіруванняконкурентнеінгібітор взаємодіє з поверхнею ферменту подібно субстрату і займає його місце. Переводить

Ферменти каталізують прямі і обратимі реакції. Наприклад, пепсин при рН =

Ферментативна реакція підкоряється закону дії мас. Підвищується швидкість реакції, відбувається у

Теорія ферментативного каталізу: (розроблена Михаелісом-Ментеном) між субстратом і ферментом виникає зв’язок,

Е + S →ES →E + P ← розщеплений субстратСубстрат має свій

Кінетика ферментативної реакції. Кожна хімічна реакція відбувається з певною

Розрізняють кілька типів ферментативних реакцій:необоротні реакції з одним субстратом, необоротні реакції

У другій фазі ферментативного каталізу фермент-субстратний комплекс розпадається на фермент Е

Швидкість ферментативної реакції визначається умовами її перебігу V = k +

Застосовуючи константу Михаеліса-Ментена Коли [S] › km , то V = k+2[Eо] ≈ Vmax ,

За основу взятий принцип класифікації ферментів за типом хімічної реакції, які

Кожний клас поділяється на підкласи, які діляться на підпідкласи, що складаються

1. Оксидоредуктази - ферменти, які прискорюють окисно-відновні процеси. До них належать пероксидази, оксидази,

3. Гідролази – каталізують розщеплення з участю води, внутрішньомолекулярні зв’язки в білках,

5. Ізомерази – каталізують ізомерацію молекул різних органічних сполук, що відіграють

Слайды презентации

Слайд 2 1. Історія вчення про ферменти.
2. Хімічна

1. Історія вчення про ферменти. 2. Хімічна природа ферментів. 3.

природа ферментів.
3. Фізико-хімічна характеристика ферментів.
4. Механізм дії

ферментів.
5. Класифікація ферментів.

План:

Слайд 3 Розділ біохімії, який вивчає ферменти називається ензимологією.
Ензими-ферменти.

Розділ біохімії, який вивчає ферменти називається ензимологією. Ензими-ферменти. Розвиток вчення про

Розвиток вчення про ферменти можна умовно розбити на кілька

етапів.

1. Історія вчення про ферменти.

Слайд 4
Етапи розвитку вчення про ферменти

Перший (до XVII ст.)

Етапи розвитку вчення про ферментиПерший (до XVII ст.) характеризується використанням ферментів

характеризується використанням ферментів у практичній діяльності людини (випікання хліба,

приготування вина).

Другий (з XVII ст. до сер. XIX ст.) пов’язаний з іменем Я.Б.Ван-Гельмонта, який вивчав бродіння цукристих речовин. Він і ввів у науку термін «фермент».

Слайд 5 3. Третій етап (з другої пол. XIX ст.

3. Третій етап (з другої пол. XIX ст. до 30-х років

до 30-х років XX ст..) Пастер розділив усі ферменти

на:

діють на субстрати при наявності живих клітин (наприклад, ферменти дріжджів, що викликають спиртове бродіння).

діють поза клітинами, що їх утворили (наприклад, пепсин у порожнині шлунка).

Організовані

Неорганізовані

Слайд 6 Наприкінці XIX ст. виникла необхідність у систематизації

Наприкінці XIX ст. виникла необхідність у систематизації їх назв. Е.

їх назв.
Е. Дюкло запропонував при найменуванні ферментів до

кореня слова, що означає субстрат, прибавляти суфікс –аза (наприклад, субстрат сахароза, фермент - сахараза ).
Г. Бертран у 1897р встановив наявність у молекулах багатьох ферментів речовини, здатної до коензиму.
Л. Михаеліс і М. Ментен у 1913 р. створюють основи сучасної кінетики ферментативного каталізу.
Р. Вільштеттер встановлює одно - та двокомпонентні ферменти.

Слайд 7 Дж. Самнер у 1926 р. виділяє перший фермент

у кристалічному вигляді – уреазу. З цього часу IV

етап вивчає структуру молекул коферментів та їх сполуки з білковими носіями.

1955 р. С. Очао здійснив синтез РНК під впливом ферменту полінуклеотидфосфорилази.
1958 р. А. Корнберг виділив полімеразу, під впливом якої синтезується ДНК.
1976 р. Х.Г. Корана синтезує ген із 196 нуклеотидів.

Слайд 8 Ферменти – це біологічні каталізатори білкової природи, які

Ферменти – це біологічні каталізатори білкової природи, які синтезуються в живих

синтезуються в живих клітинах і мають властивість прискорювати хімічні

реакції обміну речовин.
Для них характерна просторова будова. Третинна та четвертинна структури визначають характер його функції.

2. Хімічна природа ферментів.

Слайд 9 Порівняльні розміри білків та пептидів:
Зліва направо: Антитіло(IGG), гемоглобін, інсулін (гормон),
аденілаткіназа (фермент) і глютамінсинтетаза (фермент).

Слайд 10 Каталітичний центр - динамічне утворення, яке являє собою

Каталітичний центр - динамічне утворення, яке являє собою різні групування, які

різні групування, які зумовлюють акт каталізу (фермент реакції ).
Контактна

площа – це місце, яке відповідає за приєднання субстрату.
Периферичні частини ферменту приймають участь у підтримуванні і формуванні активного центру. Визначають внутрішньоклітинну локалізацію ферменту і його взаємовідносини з іншими органоїдами клітини.
Алостеричний центр - ділянка ферменту, яка зв’язує низькомолекулярні метаболіти, при цьому змінює третинну структуру і інгібірує його активність. Метаболіти – ефектори.

Слайд 11

Прості
Складні
Ферменти
за хімічними властивостям відносяться до альбумінів: пептин, естераза,

ПростіСкладніФерментиза хімічними властивостям відносяться до альбумінів: пептин, естераза, уріаза та іншівідносяться

уріаза та інші
відносяться складні білки, які складаються з 2-х

частин:
1 – білкова частина, яка називається апофермент
2 – небілкова частина, яка називається кофактор

Слайд 12 1). Якщо зв’язок з апоферментом не дуже міцний

1). Якщо зв’язок з апоферментом не дуже міцний і утворюється в

і утворюється в момент каталітичного акту, тоді у цьому

випадку кофактор називається коферментом.
2). Якщо зв’язок постійний і міцний, то кофактор називається простетична група.
3). Якщо кофактор активує фермент, але сам не приймає участь у акті каталізу, то він називається активатором.

Кофактор складає 1% від загальної ваги ферменту. За типом зв’язку кофактора з апоферментом умовно поділять на 3 види:

Слайд 13
Формування активного центру.
Здійснення контакту між ферментом

Формування активного центру. Здійснення контакту між ферментом та субстратом. Переніс

та субстратом.
Переніс атомних груп ( атомів, протонів, електронів

) в ході каталітичного процесу.
Зв’язуючі функції між різнорідними ферментами, забезпечує згоду дій.

Функції кофактора

Слайд 14 Протікає в організмі постійно за схемою:

Інтенсивно створює ферменти

у період росту тварин.

Біосинтез ферментів

Слайд 15

Слайд 16 Значна кількість ферментів синтезується у слинних, підшлункових, кишечних

Значна кількість ферментів синтезується у слинних, підшлункових, кишечних залозах. Порушення кількості

залозах. Порушення кількості та якості складу ферменту приводить до

патології. Для кожного виду тканини існує певний фермент, який визначається видом, статтю та віком тварини. У ядрі клітини зосереджені ферменти, які приймають участь у обміні нуклеїнових кислот у ядерні мембрані ферменти, які приймають участь у транспортуванні окремих сполук і енергії у мітохондріях елементи клітинного дихання.

Слайд 17 1. Термолабільність (вплив температури). Висока - знижає активність

1. Термолабільність (вплив температури). Висока - знижає активність ферменту, ферменти денатурують

ферменту, ферменти денатурують і втрачають активність. Низькі температури уповільнюють

активність ферментів, але при підвищенні температури до нормального стану (t = 37⁰C) вони повністю відновлюються.

3. Фізико-хімічна характеристика ферментів.

Слайд 18 2. Вплив рН – оптимум ферментів, таке значення

2. Вплив рН – оптимум ферментів, таке значення рН при якому

рН при якому проявляється найбільша активність:

рН трипсин = 8

– 9 рН амілаза = 6,9 – 7
рН уріаза = 7,2 – 8 рН каталаза = 7
рН аліаза = 7,2 – 8 рН пепсин = 1,5 – 2,5

Якщо зміниться рН, то зміниться фермент і його дія.
Групи активного центру ферменту іонізовані.
Ступінь їх іонізації залежить від рН, зміна рН змінює іонізацію, окрім того рН впливає на ступінь іонізації субстрату і ферменту субстратного комплексу.

Слайд 19 3. Специфічність ферментів – визначається набором структур, які

3. Специфічність ферментів – визначається набором структур, які можуть перетворюватися під

можуть перетворюватися під дією ферменту.
Специфічність

дії ферментів пояснюється збігом просторових конфігурацій активного центру ферменту і субстрату, їх хімічним спорідненням, що призводить до забезпечення каталітичного процесу.
Специфічність буває:

Слайд 20 Активатори – це речовини, які підвищують активність ферментів
Бувають:
Специфічні

Активатори – це речовини, які підвищують активність ферментівБувають:Специфічні – це ферментні

– це ферментні білки, дія яких полягає в відщеплюванні

від проферменту інгібіруючих пептидів, при цьому відривається активний центр і формується молекула ферменту.
Неспецифічні – це неорганічні іони К , Са , Mg , Co , Cl2.
Інгібітори – це речовини, які сповільнюють дію ферментів
Паралізатори – це речовини, які блокують дію ферментів.

4. Механізм дії ферментів

Слайд 21 Інгібірування
конкурентне
інгібітор взаємодіє з поверхнею ферменту подібно субстрату і

Інгібіруванняконкурентнеінгібітор взаємодіє з поверхнею ферменту подібно субстрату і займає його місце.

займає його місце. Переводить фермент в неактивний стан.
неконкурентне
інгібітор приєднується

до ферментсубстратного комплексу і не дозволяє перетворенню в кінцеві продукти реакції і визволенню ферменту.

Слайд 22 Ферменти каталізують прямі і обратимі реакції. Наприклад,

пепсин при рН = 1,5-2,5 розщеплює пептидні зв’язки, а

при рН = 5-6 він сприяє синтезу білків з амінокислот.
Ця властивість дозволяє організму економно використовувати пластичні та енергетичні матеріали. А клітини і тканини одержують біологічно активні речовини у певні періоди існування і функціювання.

Властивості ферментів і обратимість дії ферментів

Слайд 23 Ферментативна реакція підкоряється закону дії мас. Підвищується

Ферментативна реакція підкоряється закону дії мас. Підвищується швидкість реакції, відбувається

швидкість реакції, відбувається у наслідок зміни активації молекул субстрату.

Енергія активації характеризується енергетичним бар’єром, який необхідно перебороти молекулам, щоб здійснити хімічну взаємодію. Задача ферментів знизити енергетичний бар’єр, тобто зменшити енергію активації.

Кінетика і механізм дії ферментів

Слайд 24 Теорія ферментативного каталізу: (розроблена Михаелісом-Ментеном) між субстратом

Теорія ферментативного каталізу: (розроблена Михаелісом-Ментеном) між субстратом і ферментом виникає

і ферментом виникає зв’язок, в результаті чого виникає фермент-субстратний

комплекс, в якому компоненти пов’язані між собою ковалентним, іонним, водневим і др. зв’язками.
Субстрат під впливом приєднаного ферменту активізується і стає доступним для відповідних реакцій каталізу.
Відбувається каталіз і формується нестабільний перехідний комплекс.
Вивільняється молекула ферменту і створюються продукти реакції.

Слайд 25 Е + S →ES →E + P ←

Е + S →ES →E + P ← розщеплений субстратСубстрат має

розщеплений субстрат

Субстрат має свій енергетичний бар’єр. Задача ферменту знизити

енергетичний бар’єр.

Активний комплекс – макроенергетичним сполукам ( вільна енергія).

Неактивний комплекс

Слайд 26 Кінетика ферментативної реакції.
Кожна хімічна

реакція відбувається з певною швидкістю.
Ферментативна кінетика

– розділ хімічної кінетики, який вивчає залежність швидкостей ферментативних реакцій від хімічної природи реагуючих речовин та умов їх взаємодії і концентрації компонентів, рН, складу середовища, температури, дії активаторів або інгібіторів.

Слайд 27 Розрізняють кілька типів ферментативних реакцій:
необоротні реакції з

одним субстратом,
необоротні реакції з двома субстратами і т.д.,

оборотні реакції з одним субстратом.

При однакових вихідних концентраціях ферменту і субстрату концентрація комплексу [ ES ]

- вивчає ступінь спорідненості ферменту і субстрату.

Слайд 28 У другій фазі ферментативного каталізу фермент-субстратний комплекс

У другій фазі ферментативного каталізу фермент-субстратний комплекс розпадається на фермент

розпадається на фермент Е і продукт реакції Р

Для повної характеристики ферментативного процесу використовують константу Міхаеліса Кm

Слайд 29 Швидкість ферментативної реакції визначається умовами її перебігу

V = k + 2 [ E ], якщо

недостатньо насичений фермент субстратом V = k + 2 [ ES ], то V = k+2, якщо [ S ] › [ E ] , то

Швидкість ферментативних реакцій виражають у каталах ( кат. ).

Слайд 30 Застосовуючи константу Михаеліса-Ментена
Коли [S] › km ,

то V = k+2[Eо] ≈ Vmax ,

Слайд 31 За основу взятий принцип класифікації ферментів за

За основу взятий принцип класифікації ферментів за типом хімічної реакції,

типом хімічної реакції, які вони каталізують. Усі відомі ферменти

поділяються на 6 класів:

5. Класифікація ферментів

1 – оксидоредуктази
2 - трансферази
3 - гідролази
4 – ліази
5 – ізомерази
6 – лігази ( синтетази )

Слайд 32 Кожний клас поділяється на підкласи, які діляться

Кожний клас поділяється на підкласи, які діляться на підпідкласи, що

на підпідкласи, що складаються з окремих представників. Єдина система

класифікації ферментів основана на чотиризначному десятковому коді, згідно з яким класом, підкласом, підпідкласом та індивідуальним ферментам присвоюють номери ( цифри ).
У наш час користуються двома номенклатурами – тривіальною (робочою) та систематичною.

Слайд 33 1. Оксидоредуктази - ферменти, які прискорюють окисно-відновні процеси. До

1. Оксидоредуктази - ферменти, які прискорюють окисно-відновні процеси. До них належать пероксидази,

них належать пероксидази, оксидази, каталази.

2. Трансферази – прискорюють реакції

перенесення окремих атомних груп з одного виду молекул на інші. Під впливом фосфотрансфераз переносить залишки фосфорної кислоти від аденозінфосфату на глюкозу або фруктозу. Належать амінотрансферази; трансферази, що переносять одновуглецеві залишки та інші.

Слайд 34 3. Гідролази – каталізують розщеплення з участю води,

3. Гідролази – каталізують розщеплення з участю води, внутрішньомолекулярні зв’язки в

внутрішньомолекулярні зв’язки в білках, вуглеводах, жирах на прості сполуки.

Таке розщеплення називається гідролізом. Представники гідролази, що діють на складноефірні зв’язки на гідролізні сполуки, пептид – гідролази.

4. Ліази – ферменти, які прискорюють реакції негідролітичного відщеплення від субстрату і приєднання певних груп атомів з утвердженням подвійних зв’язків.