Слайд 2
Химическая кинетика - то раздел химии, изучающий скорость
и механизм химических реакций.
Слайд 3
6.1 Понятие о скорости и механизме химических реакций.
6.2
Влияние концентрации реагирующих веществ на скорость химических реакций.
6.3
Влияние температуры на скорость химических реакций.
6.4 Ферментативный катализ
План
Слайд 4
Большинство биохимических реакций являются гомогенными (протекающими в одной
фазе). Они могут быть как быстрыми (реакции, лежащие в
основе передачи нервного импульса, протекают практически мгновенно), так и медленными (время обновления белков на половину составляет 70 дней).
Слайд 5
Средняя скорость гомогенной реакции (υ) равна изменению концентрации
вещества в единицу времени:
υ =
[A] - [A]0
τ
Слайд 6
[A]0_ и [A] – исходная и конечная
концентрация вещества, моль/л
τ - время реакции, с., мин.,
(+) –
вещество образуется,
(–) – вещество расходуется.
Слайд 7
Средняя скорость гетерогенной реакции, протекающей на границе раздела
фаз, равна изменению количества вещества в единицу времени на
единице площади поверхности раздела фаз:
υ =
ν - ν0 S ×τ
Полное обновление костной ткани составляет от 4 до 7 лет.
Слайд 8
где ν0 и ν – количество вещества в
начальный и конечный момент времени, моль
S – площадь поверхности
раздела фаз, м2
Слайд 9
Чтобы произошла химическая реакция, необходимо взаимодействие между молекулами
реагирующих веществ. Это взаимодействие происходит в форме столкновения
молекул.
Слайд 11
Во всем многообразии столкновений выделяют элементарные стадии процесса.
Элементарная стадия – это столкновение молекул реагирующих веществ, приводящее
к образованию молекул продуктов.
Слайд 12
Характеристикой элементарной стадии является ее молекулярность, т.е. число
участвующих в ней частиц. Стадии могут быть:
мономолекулярными I2
→ 2I
бимолекулярными Н2 + I2 → 2HI
тримолекулярными 2NO + O2 → 2NO2
Слайд 13
Механизм химической реакции – это число и последовательность
элементарных стадий процесса.
Слайд 14
Химические реакции
простые по механизму представляет собой многократное чередование
одной элементарной стадии
сложные по механизму протекают в несколько элементарных
стадий
Слайд 15
6.2 Уравнения, описывающие влияние концентрации реагирующих веществ на
скорость химических реакций, называются кинетическими уравнениями.
Слайд 16
Кинетические уравнения составляют на основе закона действующих масс
(Гульдберг и Вааге,1867): скорость химических реакций прямо пропорциональна произведению
концентраций реагирующих веществ, возведенных в некоторые показатели степени.
Слайд 17
Математическое выражение ЗДМ для реакции:
аА + bВ +
cС → Р
υ = k [A]x [B]y [C]z
где k
– константа скорости, являющаяся фундаментальной кинетической характеристикой реакций.
Слайд 18
k зависит от температуры и природы веществ и
не зависти от их концентрации;
[A], [B], [C] – концентрации
реагирующих веществ, моль/л;
x, y и z – порядок реакции по веществам.
Общий порядок реакции (n) равен: n = x + y + z
Слайд 19
Порядок реакции определяется только экспериментально. Он является величиной
формальной и может принимать любые значения: положительные, отрицательные, целые
, дробные, а также 0.
Слайд 20
Только для простых реакций порядок и молекулярность совпадают:
H2
+ I2 → 2HI
υ = k [H2][I2]
Слайд 21
Кинетическое описание простых реакций.
Реакции нулевого порядка (n=0)
Примеры: фотохимические,
каталитические и ферментативные реакции (при высокой концентрации субстрата).
Слайд 22
Условное уравнение:
Константа
скорости
[A]0 - [A]
k =
τ
А → Р
Кинетическое уравнение:
υ = k [A]0= k
Слайд 23
[A]
Кинетическая кривая реакций нулевого порядка
υ
Слайд 24
Время полуреакции (τ ½) –это время, необходимое для
уменьшения концентрации исходного вещества в два раза.
[A]0
τ ½ =
2k
Слайд 25
Реакции первого порядка (n=1)
Примеры: каталитические и ферментативные реакции
(при низкой концентрации субстрата), радиоактивный распад, выведение лекарственных препаратов
из организма человека.
Слайд 26
Условное уравнение:
Константа
скорости
k =
1
τ
[A]0
[A]
ℓn
А → Р
Кинетическое уравнение:
υ = k [A]
Слайд 27
Кинетическая кривая реакции первого порядка
[A]
υ
Слайд 29
Кинетика сложных реакций
1) обратимые реакции
A
B
k1
k2
Кинетическое уравнение:
υ = k1[A] –
k2[B]
Слайд 30
A
B
C
k1
k2
KClO3
2) Параллельные реакции
KCl + O2
KCl + KClO4
Кинетическое уравнение:
υ
= k1 ([A]0 – [B]) + k2 ([A]0 –
[C])
Слайд 31
Скорость реакции равна скорости ее лимитирующей стадии:
υ = k2 [B]
3) Последовательные реакции
A B
C
k1
k2
быстрая
медленная
(лимитирующая)
Слайд 32
υ
T
6.3 Влияние температуры на скорость может быть
различным. Скорость тримолекулярных реакций с ростом температуры уменьшается
Слайд 33
υ
T
Взрывной режим
Радикальные реакции
Слайд 35
Для большинства химических реакций выполняется правило Вант-Гоффа:
при повышении
температуры на каждые 10 градусов скорость реакции возрастает в
2-4 раза.
T
υ
Слайд 36
υT
2
=
υT
1
γ
T2 – T1
10
где Т1 и Т2 - начальная
и конечная температура,
- температурный коэффициент реакции
2 < γ
< 4
Слайд 37
Значительно точнее зависимость скорости и температуры описывается уравнением
Аррениуса:
-Еак/RT
υ = υ 0e
k = k0e
-Еак/RT
Слайд 38
где υ0 и k0 - коэффициенты пропорциональности, называемые
предэкспоненциальными множителями,
Еак - энергия активации, кДж/моль.
Слайд 39
С точки зрения теории активного комплекса, энергия активации
(энергетический барьер химической реакции) - это энергия образования активного
комплекса из реагирующих веществ.
Слайд 40
Активный комплекс
- промежуточная частица, в которой старые связи
еще не полностью разорвались, а новые - не полностью
образовались.
Слайд 41
Схема химической реакции :
А + В
А...В Р
А...В - активный комплекс
Слайд 43
Энергетическая диаграмма экзотермической реакции
A … B
P
A+B
Eaк
Координата реакции
Энергия, кДж/моль
Слайд 44
Энергетическая диаграмма эндотермической реакции
A … B
P
A+B
Eaк
Координата реакции
Энергия, кДж/моль
Слайд 45
Энергия активации (Еак) зависит от природы реагирующих веществ
и не зависит от температуры.
Слайд 46
С повышением температуры в реакционной смеси возрастает доля
активных молекул, способных преодолеть энергетический барьер химической реакции, что
приводит к увеличению ее скорости.
Слайд 47
6.4 Катализаторы – это вещества, изменяющие скорость химической
реакции, но не изменяющиеся в ходе процесса ни качественно,
ни количественно. Они не входят в состав продуктов реакции.
Слайд 48
С точки зрения теории активного комплекса механизм действия
катализаторов в том, что они изменяют высоту энергетического барьера
химической реакции.
Слайд 49
Координата реакции
Положительный катализатор снижает энергетический барьер реакции
Энергия, кДж/моль
Без
катали-затора
С положи-тельным катализато-ром
Слайд 50
Под воздействием положи-тельного катализатора в реакционной смеси возрастает
доля активных молекул при данной температуре.
Скорость реакции увеличивается.
Слайд 51
Координата реакции
Отрицательный катализатор повышает энергетический барьер реакции
Энергия, кДж/моль
Без
катали-затора
С отрица-тельным ка-тализатором
Слайд 52
Под воздействием отрицательного катализатора в реакционной смеси снижается
доля активных молекул при данной температуре. Скорость реакции уменьшается.
Слайд 53
Практически все биохимические реакции являются ферментативными. Фермен-ты (биокатализаторы)
– это вещества белковой природы, активированные катионами металлов.
Слайд 54
Ферменты отличаются от обычных катализаторов:
а) более высокой каталитической
активностью;
б) высокой специфичностью, т.е. избирательностью действия.
Слайд 55
Механизм односубстратной ферментативной реакции можно представить схемой:
P+
KM
k2
Лимитирующая стадия
– субстрат,
ЕS –
фермент-
субстратный комплекс,
Р – продукт
Слайд 57
Характеристикой первой стадии ферментативной реакции является КМ –
константа Михаэлиса. КМ является величиной, обратной
константе равновесия.
Слайд 58
KM
KM = 10‾5–10‾3 моль/л
Чем меньше КМ, тем
устойчивее комплекс .
Слайд 59
Кинетическое уравнение ферментативной реакции:
υ = k2 [ES],
(1)
где k2 – константа скорости, называемая числом
оборотов или молекулярной активностью фермента.
Слайд 60
k2 равна числу молекул субстрата, превращающихся в продукт
под воздействием одной молекулы фермента за 1 минуту при
250С
1×104 < k2 < 6×106 мин‾1
Слайд 61
Из-за невозможности экспериментального определения [ES], уравнение (1) преобразовали,
выразив [ES] через легко измеряемые параметры реакции.
Слайд 62
υ =
[E]общ [S]
KM + [S]
k2
Кинетическое уравнение ферментативных
реакций (уравнение Михаэлиса-Ментен) 1913
Слайд 63
Произведение k2×[E]общ является величиной постоянной, которую обозначают υmax
(максимальная скорость)
υ =
υmax [S]
KM + [S]
Слайд 64
При низкой концентрации субстрата KM
>> [S],
поэтому
υ =
υmax
KM
[S]
Кинетическое уравнение реакции 1-го порядка
Слайд 65
2) При высокой концентрации субстрата Км
поэтому
Кинетическое уравнение реакции 0-го порядка
υ = υmax
Слайд 66
Кинетическая кривая ферментативной реакции
[S]
υ
Реакция нулевого порядка
Реакция первого порядка
Слайд 67
На активность ферментов оказывают влияние:
а) температура,
б) кислотность среды,
в) наличие ингибиторов
Слайд 68
pH
рНопт
Влияние кислотности растворов на активность ферментов
k2
Слайд 69
Ингибиторы ферментов – это вещества, занимающие часть активных
центров молекул фермента, в результате чего скорость ферментативной реакции
уменьшается.
Слайд 70
В роли ингибиторов выступают катионы тяжелых металлов, органические
кислоты и другие соединения.