Презентация на тему Нарушения белкового обмена

аминокислот в ЖКТ
2. Замедление поступления аминокислот в органы и

ткани;
3.Нарушение биосинтеза белка;
4. Нарушение промежуточного обмена аминокислот;
5. Изменение скорости распада белка;
6. Патология образования конечных продуктов белкового обмена.

ЖКТ

в ЖКТ:

1. Уменьшение секреции соляной кислоты и ферментов (при

различных формах патологии желудка и кишечника — хронических гастритах, язвенной болезни, раке)
2. Недостаточное образование аминокислот,
3. Расстройства секреторной и всасывательной функции эпителия в результате отека слизистой оболочки желудка и кишечника

надпочечников
2. Увеличивается образование глюкокортикоидов и тироксина, которые стимулируют

распад белка в мышцах, желудочно-кишечном тракте, лимфоидной системе.
2. Аминокислоты усиленно выводятся из организма, обеспечивая формирование отрицательного азотистого баланса.
3. Мобилизация белка является одной из причин дистрофии, в том числе в мышцах, лимфоидных узлах, желудочно-кишечном тракте, что усугубляет нарушение расщепления и всасывания белков.

голодание

Виды белкового голодания:

1. Квшиоркор - несбалансированная алиментарная недостаточность белка

2. Алиментарная дистрофия - сбалансированная алиментарная недостаточность белка

произошло от одного из языков побережья Ганы, и буквально

означает «первый-второй», и означает «отвергнутый», отражая, что состояние начинается у старшего ребенка после отлучения от груди, часто из-за того, что в семье родился еще один ребенок.

обусловленные недостаточностью белка, ферментов, витаминов и микроэлементов из материнского

молока, необходимых для роста.
Когда ребенка кормят грудью, он получает определенные аминокислоты, необходимые для роста из материнского молока. Когда ребенка отлучают от груди, в случае, когда продукты, заменяющие материнское молоко, содержат много крахмалов и сахаров и мало белков (как это обычно случается в странах, где основная диета людей состоит из крахмалосодержащих овощей, или там, где начался массовый голод), у ребенка может начаться квашиоркор.

отек, отечная болезнь, голодная болезнь) — заболевание, развивающееся вследствие

продолжительного и выраженного недоедания, голодания и характеризующееся прогрессирующим исхуданием, часто сопровождающимся распространенными отеками.

дистрофии — низкая калорийность пищи. Условно можно принять, что

снижение энергетической ценности пищи на 40—50% против исходной нормальной калорийности приводит к развитию болезни. Характерно резкое уменьшение содержания белка (до 20—10 г/сут) и относительное преобладание углеводов.
2. Одновременно в пище, как правило, снижается содержание аскорбиновой кислоты, витаминов В1, В2, B3, А и др.
3. Присоединение кишечных инфекций форсирует этот процесс. Встречаются редкие случаи неврогенной анорексии, при которых исхудание достигает стадии кахексии.

I стадии относят случаи, когда сильно исхудавшие люди еще

сохраняют некоторую трудоспособность; они жалуются на слабость, зябкость, учащенное мочеиспускание, усиление аппетита и жажду; у них обычно определяется умеренная гипопротеинемия за счет снижения содержания сывороточного альбумина.
2. Резкое исхудание, утрата работоспособности, но еще сохраняющаяся возможность двигаться, обслуживать себя характерны для II стадии алиментарной дистрофии. Часто у этих больных появляются периферические отеки, наблюдается дальнейшее снижение уровня сывороточного альбумина, часты гипогликемии.
3. При III стадии тяжести больной резко истощен, часто не в состоянии самостоятельно сесть в кровати, лежит, обычно неподвижно и безучастно на боку с согнутыми в коленях ногами. Появление голодной комы (даже если она развилась у больного, продолжавшего трудиться) должно указывать на наличие III стадии заболевания.
.

(беллки-переносчики)

кровь и частично в лимфатическую систему. В норме аминокислоты,

всосавшиеся в кровь из кишечника, циркулируют в крови 5 — 10 мин и очень быстро поглощаются печенью и частично другими органами (почками, сердцем, мышцами).
Увеличение времени этой циркуляции указывает на нарушение способности тканей и органов (в первую очередь печени) поглощать аминокислоты. В результате в крови повышается количество протеиногенных аминов которые повреждают различные органы и системы. Формируется форма нарушений обмена — аминоацидурии.

или присутствие в моче продуктов аминокислот, которые в норме

не содержатся в ней (например, кетоновые тела).

детерминированной или, реже, приобретённой дисфункции соответствующего канальцевого транспортёра.
Клиника.
Повышенная

экскрецией аргинина, лизина и орнитина.
Увеличение содержания в крови ионов аммония
Тяжёлый алкалоз, сопровождающийся рвотой, слабостью, нарушением сознания.

Тип 2. Непочечные аминоацидурии
Клиника.
Повышенная экскрецией аргинина, лизина и орнитина.
Не наблюдается увеличения содержания в крови ионов аммония
Умственная отсталость

в пище незаменимых аминокислот, нарушение количественных соотношений между незаменимыми

аминокислотами, поступающими в организм). При отсутствии в клетках хотя бы одной из 20 незаменимых аминокислот прекращается синтез белка в целом.
2. Расстройство функции генетических структур, на которых происходит этот синтез
3. Нарушение регуляции биосинтеза белков. Интенсивность и направленность белкового обмена регулируют нервная и эндокринная системы, действие которых заключается, вероятно, в их влиянии на различные ферментные системы.
 

приводят к нарушению соотношений отдельных фракций белков в сыворотке

крови - диспротеинемии.

Выделяют две формы диспротеинемий:
1. Гиперпротеинемия (увеличение содержания всех или отдельных видов белков)
2. Гипопротеинемия (уменьшение содержания всех или отдельных белков).

относительного или абсолютного увеличения содержания всех или отдельных белков.

Причины гипопротеинемии:
1)   Компенсаторный синтез глобулинов при нарушении синтеза альбумина, например, при хронических диффузных поражениях печени;
2)   Повышенный синтеза антител, фибриногена, галтоглобина, С-реактивного белка, что наблюдается при инфекции, воспалении, некрозе и т.д.;
3)   Синтез аномальных белков - парапротеинов, что характерно для плазмоцитомы, микроглобулинемии, криоглобулинемии и т.д.;
4)   Переход в кровь клеточных белков.

всех или отдельных белков.

Причины гипопротеинемий:
1) Уменьшение синтеза

белка вследствие недостатка или качественного дисбаланса аминокислот, что характерно для полного или частичного голодания, лихорадки, нарушения гидролиза белков и всасывания аминокислот;
2) Врожденные или приобретенные нарушения синтеза отдельных белков (гемофилия, гипоальбуминемия, гипогаммаглобулинемия, гипопротеинемия и т.д.);
3) Ускоренный распад отдельных белков;
4) Потеря белка во внешнюю (протеинурия при патологии почек) или внутреннюю (отек, водянка, шок и др.) среду вследствие нарушения целостности или повышения проницаемости сосудистой стенки.

организме витамина В6. Это объясняется тем, что пиридоксальфосфат является

коферментом аминотрансфераз — специфических ферментов трансаминирования между амино- и кетокислотами. Беременность, длительный прием сульфаниламидов тормозят синтез витамина В6 и могут послужить причиной нарушения обмена аминокислот.
 
Аминокислоты поступают в кровь и ткани из пищеварительного тракта; кроме того, они образуются при деструкции тканевых белков под действием внутриклеточных катепсинов (протеиназ). В ходе межуточного обмена аминокислоты подвергаются трансаминированию, дезаминированию, декарбоксилированию.

Нарушение процесса трансаминирования в целом организме происходит при гиповитаминозе

В6, при недостатке α-кетокислот (голодание, сахарный диабет).
Нарушение трансаминирования в отдельных органах, например в печени, происходит при некрозе клеток, что сопровождается выходом трансаминаз в кровь. Такое же явление имеет место при инфаркте миокарда.
Развивается гипертрансенемия

дезаминирования приводит к накоплению неиспользованных аминокислот, может вызвать повышение

концентрации аминокислот в крови - гипераминоацидемию.
Следствием этого является усиленная экскреция аминокислот почками (аминоацидурия) и изменение соотношения отдельных аминокислот в крови, создающие неблагоприятные условия для синтеза белковых структур.

и биогенных аминов.
Биогенные амины обладают специфической биологической активностью,

и увеличение их количества может вызвать ряд патологических явлений в организме.
Появление большого количества биогенных аминов в тканях (особенно гистамина и серотонина) может вызвать значительное нарушение местного кровообращения, повышение проницаемости сосудов и повреждение нервного аппарата

продукция катаболических гормонов. Ааболическое действие гормонов осуществляется в основном

путем активации определенных генов и усилением образования различных видов РНК (информационная, транспортная, рибосомальная), что ускоряет синтез белков; механизм катаболического действия гормонов связан с повышением активности тканевых протеиназ.

отрицательного азотистого баланса в связи с преобладанием процессов распада

белков над их биосинтезом.

Азотистый баланс - разность между количеством азота, который поступает в организм, и количеством азота, выводимого из организма.

в норме близок к нулю - азотистое равновесие или

нулевой азотистый баланс.
2. Положительный азотистый баланс - состояние азотистого обмена, при котором вводимое с пищей количество азота превышает количество азота, выводимого из организма - (в норме - у растущих организмов и беременных; при патологии - после длительного голодания, при избыточной секреции инсулина, андрогенов, соматотропина, при недостатке тироксина).
3. Отрицательный азотистый баланс - состояние азотистого обмена, при котором количество азота, выводимого из организма, превышает количество азота, вводимого с пищей. Отрицательный азотистый баланс является следствием потери организмом части собственных белков.

в организме отрицательного азотистого баланса в связи с преобладанием

процессов распада белков над их биосинтезом.
Следствием отрицательного азотистого баланса являются дистрофические изменения в органах, похудание, в детском возрасте - задержка роста и умственного развития.

формированию экскретируемых из организма азотистых соединений - аммиака, мочевины,

мочевой кислоты, креатинина, индикана.
Образование мочевины осуществляется гепатоцитами в орнитиновом цикле и имеет большое значение, так как благодаря этому процессу обезвреживается основная часть высокотоксичного аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот, а также поступающего в кровь из кишечника.
Экскреция мочевины из организма осуществляется с мочой (более 70%), потом (1%) и около 25% продуцируемой мочевины диффундирует в кишечник, где разлагается бактериями с образованием аммиака и снова утилизируется.

голодание (недостаток ферментов);
2. Заболевания печени (циррозы, острые гепатиты

с повреждением большого числа гепатоцитов, отравление печеночными ядами);
3. Наследственные дефекты синтеза ферментов орнитинового цикла (карбамил фосфатсинтетазы, аргининсукцинатсинтетазы и аргининсукцинатлиазы).

нарушением образования конечных продуктов, либо нарушением их выведения. Проявляется

в виде гиперазотемии.
Гиперазотемия- повышение концентрации азота в крови

количество ее в крови и моче снижается, и нарастает

содержание резидуального азота (продукционная гиперазотемия).
Избыток аммиака может в некоторой степени устраняться за счет повышенного образования глутамина и присоединения к α-кетоглутаровой кислоте, которая при этом превращается в глутаминовую, и ее окисление в цикле трикарбоновых кислот резко снижается. Вследствие этого снижается образование АТФ.

в крови (креатинин, мочевина) является нарушение выделительной функции почек

или нарушение проходимости мочевыводящих путей. Возникающая в данном случае гиперазотемия называется ретенционной.
При этом концентрация остаточного азота в крови возрастает до 140-215 ммоль/л, а содержание небелковых азотистых продуктов в моче снижается. Ретенционная гиперазотемия является одним из факторов, играющих роль в развитии уремической комы.

распад белка в тканях сочетается с недостаточным выведением азотистых

продуктов с мочой. Такое сочетание возможно при острой почечной недостаточности, развившейся на почве септического аборта, или обширном сдавлении тканей (синдром раздавливания).
К комбинированной форме гиперазотемии относится гипохлоремическая гиперазотемия, возникающая при неукротимой рвоте, стенозе привратника и профузных поносах.
 

крови: 65-85 г/л
 
Плазма крови человека в норме содержит более 100

видов белков. Примерно 90% общего белка составляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген, трансферрин; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах. Синтезируются в печени.

альбуминов при использовании метода радиальной иммунодиффузии обнаруживается белок, получивший

название преальбумин. Содержит триптофан, синтезируется в печени и выполняет в основном транспортную функцию. В крови он ответственен за перенос ретинола, тироксина и трийодтиронина в ткани.
 

по подвижности фракция — альбуминовая, эта фракция синтезируется почти

исключительно в печени.
Значение альбумина в крови заключается:
1. Поддержание коллоидно-осмотического давления
2. Это богатый и быстро реализуемый резерв белка,
3. Транспортная функция – связывание и перенос длинноцепочечных жирных кислот – основная физиологическая функция сывороточного альбумина.Кроме того, альбумин переносит пигменты (билирубин), катионы (например, Ca2+ и Mg2+), анионы (Cl–), желчные кислоты, витамины, гормоны (альдостерон, прогестерон, гидрокортизон), органические красители, лекарственные вещества (дигоксин, барбитураты, пенициллин, ацетилсалициловая кислота, сердечные гликозиды).
 
 
 

это общий термин, который применяют для описания набора из

шестидесяти белков, включая антитела (или гамма-глобулины) и белок-углеводные соединения, известные как гликопротеины.
Существует четыре основные группы белков глобулинов, известных как альфа-1, альфа-2, бета- и гамма-протеины. На практике диагностически значимо только повышение уровня белковых фракций.

концентрация СРБ в крови: 68‑8200 мкг/л
 
Это белок острой фазы,

повышение концентрации которых указывает на воспалительный процесс в организме. Данный белок нашел применение в клинической диагностике как индикатор воспаления (более чувствителен чем СОЭ). СРБ синтезируется печенью

нг/мл.
 Это особый белок, содержащийся только внутри клеток сердечной мышцы

(кардиомиоцитах), он практически не определяется в крови при нормальных условиях. Однако если кардиомиоциты начинают гибнуть и разрушаться, а чаще всего это случается из-за развившегося инфаркта миокарда, то тропонин начинает проникать в общий кровоток, ввиду чего его концентрация в крови возрастает в сотни, а иногда и тысячи раз.
Эта особенность и стала ключевым фактором, позволяющим диагностировать инфаркт миокарда.

значительно повышается, например, таких как ЛДГ, АСТ, АЛТ, ГОТ,

миоглобин и прочие. Повышение этих веществ наблюдается не только при инфаркте, но и при других состояниях, не имеющих никакого отношения к сердцу, в отличие от тропонина.
Тропонину свойственно повышаться только в случае разрушения клеток сердечной мышцы, поэтому на сегодня он лучший лабораторный показатель для диагностики инфаркта миокарда.
Через 3-4 часа от начала инфаркта уровень тропонина начинает превышать допустимые границы нормы. Тропонин будет сохраняться в кровотоке в повышенной концентрации как минимум 5-7 дней после инфаркта. Это позволяет диагностировать перенесенный инфаркт.
 
 

г/л
 
Гаптоглобин – типичный представитель гликопротеинов – белков острой фазы,

синтезируется в печени, и в низких концентрациях присутствует во многих жидкостях организма – ликворе, лимфе, синовиальной жидкости, желчи.
Гаптоглобин создает комплексы с белковыми и небелковыми веществами, появляющимися при распаде клеток, в связи, с чем его количество увеличивается при воспалительных процессах.

г/л
Это белок острой фазы, ликвидирует супероксидные радикалы кислорода, которые

образуются при некротическом процессе во время воспалительного процесса. Увеличиваются при воспалении.
 

поражения почек, который диагностирует начальные стадии патологии сосудов (эндотелиальной

дисфункции, атеросклероза), и неизменно коррелирует с увеличением сердечно-сосудистой заболеваемости и смертности.
Микроальбуминурия – это выделение почками (путем клубочковой фильтрации) альбумина в количествах, определить которые с помощью рутинных лабораторных методов (клинический анализ мочи, например, путем осаждения сульфосалициловой кислотой) не удается - от 30 до 300 мг/сутки или от 20 до 200 мкг/минуту. При отсутствии инфекции мочевыводящих путей и острого заболевания повышенная экскреция альбуминов с мочой, как правило, отражает патологию клубочкового аппарата почек.

в крови: 12-300 нг/мл
 Ферритин - основной белок хранения железа

в организме, поэтому определение содержания  ферритина в сыворотке –  косвенный способ измерения количества железа что хранится в организме.
 
2.ТРАНСФЕРРИН. Нормальная конц. трансферрина в крови: 2,20-4,0 г/л
Трансферрин синтезируется в печени и РЭС. Функции белка заключаются в связывании железа, превращении его в деионизированную форму и транспорте между тканями, в основном, между печенью и костным мозгом.

 3.ГЕМОПЕКСИН. Нормальная конц. гемопоэесина в крови: 0,50‑1,15 г/л
 Гемопоэксин - β-Гликопротеид, выполняющий функцию транспортного белка при переносе гемаизциркулирующей крови в паренхиму печени; Синтезируется в гепатоцитах, связывает порфирин, гемсодержащие хромопротеиды (гемоглобин, миоглобин, каталазу), доставляя их в печень, где происходит распад гема и связывание железа с ферритином.