Презентация на тему План:

белков в организме.

структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков

α-аминокислот.

Протеины
(простые белки)
Макромолекулы состоят только из остатков
α-аминокислот.

Протеиды
(сложные белки)
Макромолекулы содержат
кроме остатков
α-аминокислот другие группы атомов (остатки полисахаридов,
о-фосфорной кислоты, катионы металлов и т. д. ).

Белки

Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое (индивидуальное и постоянное) строение.

молекул.
Первичная структура белка – это число и последовательность аминокислотных

остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э. Фишер в начале XX века). В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α-аминокислот (формулы некоторых из них приведены в табл. 490, которые соединены между собой пептидными связями. Число остатков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 105. Потенциально возможное число белков с различной первичной структурой практичеcки не ограничено.

полипептида
R1 , R2 , R3 , R4 – радикалы

α-аминокислот
Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954г., - гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), егомолекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом ( в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30), Мr (инсулина)=5700.Другой белок – фермент рибонуклеаза – состоит из 124 аминокислотных остатков и имеет Мr≈ 15000 (рис.20).Белок крови – гемоглобин имеет Мr ≈68000.Белки некоторых вирусов имеют Мr до 50 млн.Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах: от 5 тыс. до десятков миллионов.

ά-спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за

счет водородных связей между группами: –С– и –N– (рис.21)
║ │
О Н
Теоретически все –С– и –N– группы могут участвовать в образовании водородных связей. ║ │
О Н

Поэтому вторичная структура очень стабильна. В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотного остатка. Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.
Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.

большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в «клубок»

- компактную «глобулу». Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных , ионных и других связей.
В количественном отношении наиболее важны гидрофобные (от греч. «гидро» - вода, «фобос» - страх) взаимодействия. Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – повернуты наружу.

В результате взаимодействия между различными функциональными группами полипептидной цепи образуются: дисульфидные мостики (-S-S-), в создании которых участвуют атомы серы серусодержащих аминокислот (например, цистеина); солевые мостики (NH3+COO-) – получаются при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп О
//
(ионная связь; сложноэфирные мостики ( -О-С ) – результат взаимодействия карбоксильных и гидроксильных групп . \
 Существуют белки, у которых третичная структура почти или совсем не выражена.

нескольких полипептидных цепей; образующиеся структуры называются ассоциатами.
Например, гемоглобин (белок

крови) – это сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет.

В результате такого связывания образуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода. Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.

В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода.

Четвертичная структура белка (ассоциат, образованный четырьмя полипептидными цепями).

и функции, которые они выполняют . Одни белки растворяются

в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства.
 
В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны).
1. Гидролиз белков:
Н+, t Н+, t Н+, t
Белки + Н2О Полипептиды + Н2О Олигопептиды + Н2О
Н+, t
Дипептиды + Н2О α-Аминокислоты
 
2. Осаждение белков:
а) обратимое (высаливание):
спирт, соли Na+, K+, NH4+ Белок с измененной
Белок в вторичной и третичной
растворе кислоты, УФ-лучи, tº, γ-лучи структурой

(на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца):

Белок + HNO3(конц.) → желтое окрашивание

+

HNO3(конц.)

–Н2О

Остаток фенилаланина

(желтый цвет)

б) биуретовая реакция (на пептидные связи):
Белок + CuSO4 + NaOH —→ Ярко-фиолетовое окрашивание
(насыщ.) (конц.)

серу):
Белок

+ NaOH + Pb(CH3COOH)2 → Черное окрашивание
Ацетат свинца (II)
 
Pb2+ + S2- → PbS↓
ч.ц.
 
Превращения белков в организме.

Белки пищи

Полипептиды

α-Аминокислоты

СО2 , NH3 , H2O
Энергия

Белки организма

Ферменты

(Желудок)

(Кишечник)

Ферменты

и выполняют в организмах многообразные функции.
 
Функции белков в организме.
  1.

Пластическая Строительный материал Например, коллаген,
клетки мембранные клетки
2. Транпортная Переносят различные Например, гемоглобин
вещества (перпенос О2 и СО2)
  3. Защитная Обезвреживают чужерод- Например, γ-глобулин
ные вещества сыворотки крови

4. Энергетическая Снабжают организм При расщеплении 1 г
энергией белка освобождается
17,6 кДж энергии

Каталитическая Ускоряют протекание Все ферменты по
химических реакций своей химической
организме природе являются
белками. Например,
рибонуклеаза
 

способны клетки
Например, миозин (белок мышц)
7. Регуляторная
Регулируют обменные процессы
Гормоны,

например, инсулин (обмен глюкозы)

Существуют белки, выполняющие специфические функции, например, рецепторные, - обеспечивают передачу импульсов между нервными клетками и др.
Белки – необходимая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серьезные заболевания.

ПРИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ
 
ЖИРЫ. МЫЛА. ПОНЯТИЕ О СМС.
 
ЖИРЫ.
 
Жиры – это сложные эфиры, образованные высшими карбоновыми кислотами и трёхатомным спиртом глицерином. Общее название таких соединений – ТРИГЛИЦЕРИДЫ.

жиры – жидкие вещества (называются по другому маслами).
Все жиры

легче воды, в воде не растворимы, но растворимы в бензине, дихлорэтане, эфире, сероуглероде, тетрахлориде. Жиры хорошо впитываются бумагой и кожей.
 
СХЕМА ОБРАЗОВАНИЯ ЖИРОВ:
 
O O
CH2 – OH HO – C – R1 CH2 – O – C – R1
| | O t, K | O
CH – OH + HO – C – R2 CH – O – C – R2 + 3H2O
| | O | O
CH2 – OH HO – C – R3 CH2 – O – C – R3
глицерин кислоты жир

R1, R2, R3 – углеводородные радикалы. Они могут быть одинаковыми и разными.
В состав жиров чаще всего входят остатки следующих карбоновых кислот:

стеариновая к-та

Непредельные кислоты:
1) C17H33COOH олеиновая к-та
2) C17H31COOH линолевая

к-та
3) C17H29COOH линоленовая к-та

Жиры, образованные предельными кислотами – это твёрдые жиры. Жиры образованные главным образом непредельными кислотами – жидкие жиры.

O
CH2 – OH C17H35COOH CH2 – O – C – C17H35
| t, K | O
CH – OH + C17H35COOH CH – O – C – C17H35 + 3H2O
| | O
CH2 – OH C17H35COOH CH2 – O – C – C17H35
Глицерин стеариновая к-та стеариновый триглицерид

Гидрогенизация – это реакция, с помощью которой жидкие жиры превращаются в твёрдые.

O

O
CH2 – O – C – C17H33 CH2 – O – C – C17H35
| O t, K | O
CH – O – C – C17H33 + 3H2 CH – O – C – C17H35
| O | O
CH2 – O – C – C17H33 CH2 – O – C – C17H35
триолеат глицерина стеариновый триглицерид
(жидкий жир) (твёрдый жир)

КИСЛОТНЫЙ ГИДРОЛИЗ ЖИРОВ
 
O
CH2 – O – C – C17H35 CH2 – OH
| O t |
CH – O – C – C17H35 + 3HOH CH – OH + 3C17H35COOH
| O | стеариновая
CH2 – O – C – C17H35 CH2 – OH кислота
стеариновый триглицерид глицерин