Презентация на тему НА ТЕМУ БЕЛКИ

амид – глутамин.

составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
Если молекула

белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются

водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами.
Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных

взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков.
Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина.
На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Третичная структура

белки. Строение и функции белков подобного плана очень многогранны

и специфичны.
Это несколько (в некоторых случаях десятки) крупных и мелких полипептидных цепей, которые формируются независимо друг от друга. Но затем за счет тех же взаимодействий, что мы рассматривали для третичной структуры, все эти пептиды скручиваются и переплетаются между собой. Таким образом получаются сложные конформационные глобулы, которые могут содержать и атомы металлов, и липидные группировки, и углеводные. Примеры таких белков: ДНК-полимераза, белковая оболочка табачного вируса, гемоглобин и другие.

Четвертичная структура

действием сильных кислот или оснований, солей тяжелых металлов или

других реагентов.

Изменение во вторичной и третичной структуре белка.

Первичная структура сохраняется.

Большинство белков сворачивается при температуре до 100°С.

гидроксида меди (II) в щелочной среде возникает фиолетовое окрашивание.

кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет, а

при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым.