Презентация на тему Белки химия

в организме
Источники информации

построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными

связями.

компоненты, а в комплексе с липидами они входят в

состав клеточных мембран.
2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.

других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по

крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин).
4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример:
актин, миозин).

веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ).
6) Защитная –

антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят
мукопротеиды.

образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.:

коллаген, эластин).
8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.
9) Рецепторная – многие белки
участвуют в процесса избирательного
узнавания(рецепторы).

служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в

желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми.
К ним относятся:
валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.

Аланин

Валин

Лейцин

Изолейцин Серин
Треонин
Цистеин

ЛИЗИН


АРГИНИН

АСПАРАГИН

АСПАРАГИНОВАЯ
КИСЛОТА

ГЛУТАМИНОВАЯ
КИСЛОТА

ПРОЛИН

состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп.

Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

направления
полимерной цепи выбран
путь от концевой
аминогруппы H2N к
концевой карбоксильной
группе

COOH.

т.е. порядок чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей

между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.

пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-,

водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

(белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных
полипептидных

цепей

в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих

– карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки

зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.

некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит

разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность.

быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой

денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию

a- аминокислот, из которых он был составлен.

фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном

растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических

аминокислот (фенилаланина, тирозина).

на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты

переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).

химия. Учебник для вузов./ Под ред. Петрова А.А. –

М.: Высшая школа,1981.
7. Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.: ООO «Издательство Новая Волна», 2002.
8. Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. Пособие для учащихся 10 кл. – М.: Просвещение, 1980.