Презентация на тему БІЛКОВІ РЕЧОВИНИ МОЛОКА

підприємств України складає 2,9...3,6 %.

номенклатури, класифікації і методології білків молока Американської асоціації молочної

промисловості (АDSА).

році:
розроблена номенклатура імуноглобулінів відповідно до міжнародного стандарту;
виявлені кілька нових

генетичних варіантів основних білків молока;
дана повна характеристика лактоферіну тощо.

заміною одного або двох амінокислотних залишків, рідше — скоро­ченням

ланцюга на декілька амінокислотних залишків.

білків вони визначені на цей час.

новонародженого з утворенням згустків високого ступеня дисперсності
він є джерелом

кальцію, фосфору і магнію, а також цілого ряду фізіолої ічно актив­них пептидів (глікомакропептиду), які регулюють процес травлення

регулює надходження заліза в організм новонароджено­го
виконує захисну функцію — бактеріостатично діє на кишкову мікрофлору, а також посилює бактерицидну дію лізоциму
зв’язуює кислотонестійкі вітаміни і проносе їх через кисле середовище шлу­нку (з β-лактоглобуліном)

β-лактоглобулін

транспортує у кишечник новонародженого вітамін А
інгібітор плазміну
зв’язуює кислотонестійкі вітаміни і проносе їх через кисле середовище шлу­нку (з Лактоферіном)

α-лактальбумін

виконує регуля­торну функцію
бере участь у синтезі лактози в клітинах молочної залози

виконують захисну функцію, є носіями пасивного імуні­тету, виконуючи роль антитіл, здатних до аглютинації чужих клітин.

Імуноглобуліни

представлені всіма класифікаційними групами:
Циклічні
Ациклічні
Кислі
Нейтральні
лужні
Амінокислотний склад
Діаміномонокарбонові (близько 15%)
Моноамінодікарбонові (близько

30%)
Пролін (близько 11%.)

співвідношенням незамінних амінокислот

як лейцин, ізо­лейцин, лізин, валін — містяться в більшій

кількості, ніж в інших глобулярних білках
Місить цистеїну в 10...20 разів менше, ніж сироваткові білки, або не містить його зовсім
Містить багато проліну (1 1% від суми) у порівнянні із сироватко­вими білками, що впливає на утворення вторинної структури.

Здатні утворювати конгломерати через наявність цистеїну
містять деякі відносно дефіцитні амінокислоти більше, ніж казеїнова фракція (треонин, лізин, лейцин).

з них розшифровані в даний час

містять відповідно



амінокислотних залишків

ланцюгах.
γ -Казеїни є фрагме­нтами поліпептидного ланцюга β -казеїну,

оскільки утворюються в результаті розщеплення β -казеїну нативними протеїназами молока між 28 і 29, 105 і 106, 107 і 108 амінокислотними залишками
α - Лактальбумін і β -лактоглобулін - це одноланцюгові білки із числом амінокислотних залишків в поліпептидному ла­нцюгу 123 і 169 відповідно

β та χ - казеїни мають незначну кількість α-спіральних

ділянок, що пов’язують із високим вмістом проліну (8-17%)
β- лактоглобулін містить 10... 17% α-спіральних ділянок
α- лактоальбумін - 26%
всю іншу кількість складають β-конформації і неупорядкована структура

обумовлена силами взаємодії полярних і неполярних зв’язків (гідрофобних вза­ємодій) бокових ланцюгів

Казеїн складається з декілька (7-8) тисяч поліпептидних лан­цюгів α -, β -, χ - фракцій. Взаємодія αs1 та р-казеїну при утворенні четвертин­ної структури відбувається, головним чином, внаслідок гідрофобних взаємодій. Це підтверджується руйнуванням структури міцел реагентами, які послабляють гідрофобну взаємодію. Не виключена в утворенні міцел роль електростатичних та гідрогенних зв’язків, кальцієвих і фосфат-кальцієвих містків. Міцели мають діаметр 40...300 нм

Четвертинна структура