Презентация на тему Обмен белков

виде не могут быть усвоены организмом. В желудочно-кишечном тракте

белки подвергаются ферментативному расщеплению (гидролизу)* до отдельных аминокислот. Аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, которые под воздействием ферментов разрушаются. Полный гидролиз означает разрушение всех пептидных связей в белке, и образование свободных аминокислот. В пищеварительном тракте белки гидролизуются под действием ферментов, каждый из которых обладает специфичностью действия, заключающейся в расщеплении пептидных связей, образованных строго определенными аминокислотами. Фермент, под действием которого происходит разрыв пептидных связей между одними аминокислотами, остаётся не активным относительно других участков полипептидной цепи. 

структуры белковых молекул : распад длинных полипептидных цепей на

более короткие (без образования свободных аминокислот). Переваривание белков завершается в тонком кишечнике, где поступившие из желудка короткие пептидные цепи расщепляются до отдельных аминокислот. Наряду с отдельными аминокислотами через стенку кишечника в кровь могут всасываться и некоторые короткие пептиды, представляющие собой соединения из нескольких аминокислот. При попадании в ток крови, не расщеплённые до отдельных аминокислот полипептиды, оказывают на организм ярко выраженное токсическое действие. Всосавшиеся в кровь аминокислоты с током крови доставляются в различные клетки и ткани организма, где из них синтезируются белки с характерной для данного организма последовательностью соединения аминокислот в полипептидных цепях. 

депонируются в организме. Аминокислоты, поступившие в ток крови и

не использованные для синтеза белков, подвергаются распаду с последующей утилизацией конечных продуктов их метаболизма. Часть аминокислот может быть использовано в процессе синтеза жиров и углеводов. Из аминокислот в клетках печени синтезируется креатин, - соединение, играющее важную роль в энергетике мышечных сокращений. В результате катаболизма (распада) аминокислот в организме образуются аммиак, углекислый газ и вода, - вещества, являющиеся конечными продуктами распада аминокислот.

ведёт к перенапряжению систем и органов, участвующих в обезвреживании

и выведении из организма конечных продуктов белкового обмена.  При избыточном поступлении белков с пищей в желудочно-кишечном тракте образуются продукты их неполного расщепления. При попадании в нижние отделы кишечника не переваренные белки под действием кишечных бактерий, образующих микрофлору толстого кишечника, подвергаются гниению с выделением ядовитых веществ (индола, фенола, крезола и др.). 

взаимосвязь двух динамических процессов : катаболизма и анаболизма. В

организме постоянно происходит непрерывный распад и синтез белковых молекул – расщепление белков до аминокислот (катаболизм) и построение новых белковых молекул (анаболизм).

Аминокислоты, не использованные в процессе белкового синтеза, могут служить в качестве субстратов для цикла трикарбоновых кислот, то есть являться источником энергии в мышечной клетке (пролин, метионин, валин, фенилаланин, аргинин, глутамин, аспарагин, тирозин). Такие аминокислоты как серин, глицин, цистеин, треонин и аланин являются предшественниками пировиноградной кислоты; лейцин, изолейцин, триптофан, тирозин, лизин – уксусной кислоты. 

С током крови аминокислоты направляются в печень, в клетках которой локализованы процессы по превращению аминокислот в такой важный источник энергии для всех клеток организма, каким является глюкоза. Также из аминокислот в печени могут синтезироваться жирные кислоты. 

биосинтетических процессов: он требует очень большого количества ферментов и

других специфических макромолекул, общее количество которых, видимо, доходит до трёхсот. Часть из них к тому же объединены в сложную трёхмерную структуру рибосом. Но несмотря на большую сложность синтез протекает с чрезвычайно высокой скоростью (десятки аминокислотных остатков в секунду). Процесс может замедляться и даже останавливаться ингибиторами-антибиотиками.

белка происходит в рибонуклеопротеиновых частицах, называющихся рибосомами. Диаметр рибосомы бактерии оставляет

18 нм, а их общее количество – десятки тысяч в клетке. Рибосомы эукариот несколько крупнее (21 нм).
Сам процесс протекает в пять этапов.
Активация аминокислот
Инициация белковой цепи
Элонгация.
Терминация
Сворачивание и процессинг

ккал/моль. После окончания синтеза белок при помощи специального полипептидного

лидера доставляется к месту своего назначения.
Синтез белка контролируют гены-операторы. Совокупность рабочих генов – операторов и структурных генов – называется оперон. Опероны не являются самостоятельной системой, а «подчиняются» генам-регуляторам, отвечающим за начало или прекращение работы оперона. Свой контроль гены-регуляторы осуществляют при помощи специального вещества, которое они при необходимости синтезируют. Это вещество реагирует с оператором и блокирует его, что влечёт за собой прекращение работы оперона. Если же вещество реагирует с небольшими молекулами – индукторами, это будет являться сигналом к возобновлению работы системы.

молекул, как и других питательных веществ в организме, включает

катаболические (распад до конечных продуктов) и анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, сопровождающихся образованием биологически активных веществ. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот.

реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Реакции рацемизации

характерны только для микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки.

отщеплению от углеродного скелета – реакции дезаминирования.

Существует четыре типа

реакций, катализируемых своими ферментами:
1. Восстановительное дезаминорование 2. Гидролитическое дезаминированиие 3. Внутримолекулярное дезаминирование
4. Окислительное дезаминирование

карбоновой гидроксикислоты:

кетокислот:

такие аминокислоты как серин и гистидин могут терять аминогруппу с использованием других

типов дезаминирования, а треонин сразу подвергается прямому расщеплению до глицина и ацетальдегида

α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака.

1937 г. советскими учеными А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман

при изучении дезаминирование глутаминовой кислоты в мышечной ткани. Было замечено, что при добавлении к гомогенату мышц глутаминовой и пиро-виноградной кислот образуются α-кетоглутаровая кислота и аланин без промежуточного свободного аммиака; добавление аланина и α-кетоглу-таровой кислоты приводило к образованию соответственно пировиноградной и глутаминовой кислоты

для всех живых организмов.

В переносе аминогруппы активное участие принимает кофермент трансаминаз пиридоксальфосфат(производное витамина В6; который

в процессе реакции обратимо превращается в пиридоксаминфосфат.

ограниченный круг аминокислот и их производных, подвергающихся декарбоксилированию в животных тканях, образующиеся

продукты реакции – биогенные амины – оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных.

от аминокислот отщепляется карбоксильная группа, стоящая по соседству с α-углеродным атомом. Продуктами реакции являются

СО2 и биогенные амины:



ω-Декарбоксилирование, свойственное микроорганизмам. Например, из аспарагиновой кислоты этим путем образуется α-аланин:

 двух  молекул:




Эта реакция в тканях животных осуществляется при синтезе δ-амино-левулиновой кислоты из глицина и сукцинил-КоА (см.

главу 13) и при синтезе сфинголипидов, а также у растений при синтезе биотина.

Они катализируются специфическими ферментами– декарбоксилазами аминокислот, отличающимися от декарбоксилаз α-кетокислот как

белковым компонентом, так и природой кофермента. Декарбоксилазы аминокислот состоят из белковой части, обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, представленной пиридоксальфосфатом (ПФ), как и у трансаминаз.