Презентация на тему Белки и их свойства

биологических молекул в VIII веке в результате работ французского

химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков денатурировать под воздействием нагревания или кислот.
С XXI века белки исследуются не только как индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или организмов.

Из истории

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

которых построены из остатков α-аминокислот, соединенных пептидной связью.
Термин
МОУ «СОШ

№ 2 п.Сенной Вольского района»

в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины

молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа).
Белки являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами).

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

Белки

α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины».

Простые белки

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

которых помимо пептидных цепей содержится компонент неаминокислотной природы –

простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические и неорганические вещества.

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

альбумин)
Двигательные белки
(актин, миозин)
Структурные белки
(кератин, коллаген)
Гормоны
(инсулин, гормон роста)
Рецепторные белки
(родопсин,холинорецептор)
Антибиотики
(неокарциностатин, актиностатин)
Токсины
(ботулинический,

дифтерийный)

Регуляторные белки
(гистоны, репрессоры)

Транспортные белки
(гемоглобин, миоглобин, мембранная АТФаза)

БЕЛКИ

Функции белков

нить аминокислот, связанных пептидными связями. Связи между аминокислотами ковалентные,

очень прочные.





Особенностью структуры является : консервативные мотивы — сочетания аминокислот, важных для функции белка. Они сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Первичная структура

между СООН одного витка и NH2 другого витка, образуя

прочную структуру.

Распространёнными типами вторичной структуры белков являются α-спирали  и β-листы (складчатые слои)

Вторичная структура

далее свёртывается и образует клубок или фибриллу, специфичную для

каждого белка.
Связи возникают вследствие гидрофобных взаимодействий. Это силы притяжения между неполярными молекулами или между неполярными участками молекул в водной среде

Третичная структура

в составе единого белкового комплекса. В эти белки могут

входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

Четвертичная структура

клеточную мембрану или мембрану клеточной органеллы или ассоциированы с

таковой. Около 25% всех белков являются мембранными.

Мембраны состоят из жира (липидов) и белков.

Типы строения белков

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные

структуры белка).

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

Типы строения белков

в которой соотношение продольной и поперечной осей более 1:10.

Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде.

Типы строения белков

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной,

третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации).

Денатурация

МОУ «СОШ № 2 п.Сенной Вольского района»

района»